+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4eal | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Co-crystal of AMPK core with ATP soaked with AMP | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TRANSFERASE / AMPK | ||||||
Function / homology | Function and homology information eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of mitochondrial transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / nail development / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : ...eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of mitochondrial transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / nail development / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cold acclimation / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / regulation of bile acid secretion / positive regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of skeletal muscle tissue development / CAMKK-AMPK signaling cascade / import into nucleus / regulation of vesicle-mediated transport / nucleotide-activated protein kinase complex / : / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / tau-protein kinase / protein kinase regulator activity / cellular response to ethanol / bile acid and bile salt transport / protein localization to lipid droplet / negative regulation of TOR signaling / bile acid signaling pathway / response to caffeine / motor behavior / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / lipid biosynthetic process / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / tau-protein kinase activity / positive regulation of protein localization / AMP binding / cholesterol biosynthetic process / fatty acid oxidation / cellular response to nutrient levels / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to UV / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of adipose tissue development / cellular response to calcium ion / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / response to activity / positive regulation of glucose import / response to gamma radiation / cellular response to glucose stimulus / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / ADP binding / Wnt signaling pathway / fatty acid biosynthetic process / autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / neuron cellular homeostasis / response to estrogen / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose metabolic process / rhythmic process / cellular response to xenobiotic stimulus / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / axon / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / chromatin binding / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / chromatin / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.506 Å | ||||||
Authors | Chen, L. / Wang, J. / Zhang, Y.-Y. / Yan, S.F. / Neumann, D. / Schlattner, U. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2012 Title: AMP-activated protein kinase undergoes nucleotide-dependent conformational changes Authors: Chen, L. / Wang, J. / Zhang, Y.-Y. / Yan, S.F. / Neumann, D. / Schlattner, U. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4eal.cif.gz | 192.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4eal.ent.gz | 153.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4eal.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4eal_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4eal_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 4eal_validation.xml.gz | 18.7 KB | Display | |
Data in CIF | 4eal_validation.cif.gz | 24.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/4eal ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/4eal | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4eagC 4eaiC 4eajC 4eakC 2v8qS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 12097.888 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chimera protein of residues 405-479 and residues 540-559 from 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 (Uniprot P54645), linked by linker GGGGGG Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Prkaa1, Ampk1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P54645, non-specific serine/threonine protein kinase, [acetyl-CoA carboxylase] kinase, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase, tau-protein kinase | ||
---|---|---|---|
#2: Protein | Mass: 8133.786 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 200-270 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Prkab1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P80386 | ||
#3: Protein | Mass: 37434.094 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Prkag1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P80385 | ||
#4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.82 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.9 Details: 0.1M MES pH5.9, 18% IPP, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jul 3, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. all: 18505 / Num. obs: 18431 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 58.77 Å2 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.54 Å / % possible all: 99.4 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2V8Q Resolution: 2.506→24.967 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7758 / SU ML: 0.4 / σ(F): 0.07 / Phase error: 28.89 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.154 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.85 Å2 / Biso mean: 75.9218 Å2 / Biso min: 28.08 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.506→24.967 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|