+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4eaj | ||||||
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Title | Co-crystal of AMPK core with AMP soaked with ATP | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / AMPK | ||||||
Function / homology | Function and homology information eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of mitochondrial transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly ...eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of mitochondrial transcription / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / : / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cold acclimation / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / regulation of bile acid secretion / positive regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of skeletal muscle tissue development / CAMKK-AMPK signaling cascade / import into nucleus / regulation of vesicle-mediated transport / nucleotide-activated protein kinase complex / : / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine metabolism / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / tau-protein kinase / protein kinase regulator activity / cellular response to ethanol / bile acid and bile salt transport / protein localization to lipid droplet / negative regulation of TOR signaling / bile acid signaling pathway / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / response to caffeine / motor behavior / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / lipid biosynthetic process / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / tau-protein kinase activity / positive regulation of protein localization / AMP binding / cholesterol biosynthetic process / fatty acid oxidation / cellular response to nutrient levels / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Activation of AMPK downstream of NMDARs / response to UV / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of adipose tissue development / cellular response to calcium ion / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / response to activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of glucose import / response to gamma radiation / cellular response to glucose stimulus / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / ADP binding / Wnt signaling pathway / fatty acid biosynthetic process / autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / neuron cellular homeostasis / response to estrogen / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose metabolic process / rhythmic process / cellular response to xenobiotic stimulus / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / axon / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / chromatin binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.609 Å | ||||||
Authors | Chen, L. / Wang, J. / Zhang, Y.-Y. / Yan, S.F. / Neumann, D. / Schlattner, U. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2012 Title: AMP-activated protein kinase undergoes nucleotide-dependent conformational changes Authors: Chen, L. / Wang, J. / Zhang, Y.-Y. / Yan, S.F. / Neumann, D. / Schlattner, U. / Wang, Z.-X. / Wu, J.-W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4eaj.cif.gz | 199.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4eaj.ent.gz | 156.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4eaj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4eaj_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4eaj_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 4eaj_validation.xml.gz | 19.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4eaj_validation.cif.gz | 26.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/4eaj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ea/4eaj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4eagC 4eaiC 4eakC 4ealC 2v92S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 12097.888 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Chimera protein of residues 405-479 and residues 540-559 from 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 (Uniprot P54645), linked by linker GGGGGG Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Prkaa1, Ampk1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P54645, non-specific serine/threonine protein kinase, [acetyl-CoA carboxylase] kinase, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase, tau-protein kinase |
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-5'-AMP-activated protein kinase subunit ... , 2 types, 2 molecules BC
#2: Protein | Mass: 9886.648 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 189-272 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRKAB2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O43741 |
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#3: Protein | Mass: 37434.094 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Prkag1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P80385 |
-Non-polymers , 3 types, 57 molecules
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-AMP / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.86 % / Mosaicity: 0.678 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.26 Details: MES pH 6.26, 16% IPP, 1% 1,4-butanediol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298 K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.99583 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Sep 14, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99583 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 5.2 % / Number: 88967 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Χ2: 1.01 / D res high: 2.6 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 17204 / % possible obs: 98.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.6→30 Å / Num. all: 17430 / Num. obs: 17204 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.64 Å / % possible all: 85.8 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2V92 Resolution: 2.609→29.609 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8244 / SU ML: 0.35 / σ(F): 0.08 / Phase error: 24.03 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.543 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 156.75 Å2 / Biso mean: 48.9522 Å2 / Biso min: 14.51 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.609→29.609 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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