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Yorodumi- PDB-4j5s: TARG1 (C6orf130), Terminal ADP-ribose Glycohydrolase 1 ADP-ribose... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4j5s | ||||||
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Title | TARG1 (C6orf130), Terminal ADP-ribose Glycohydrolase 1 ADP-ribose complex | ||||||
Components | O-acetyl-ADP-ribose deacetylase 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / DNA repair / Cellular signaling / macro domain / glycohydrolase / poly-ADP ribose / PARP / ADP-ribose | ||||||
Function / homology | Function and homology information ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / purine nucleoside metabolic process / purine nucleoside binding / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / site of DNA damage / DNA damage response ...ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / purine nucleoside metabolic process / purine nucleoside binding / O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides / Hydrolases; Glycosylases; Hydrolysing N-glycosyl compounds / site of DNA damage / DNA damage response / nucleolus / nucleoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.55 Å | ||||||
Authors | Schellenberg, M.J. / Appel, C.D. / Krahn, J. / Williams, R.S. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2013 Title: Deficiency of terminal ADP-ribose protein glycohydrolase TARG1/C6orf130 in neurodegenerative disease. Authors: Sharifi, R. / Morra, R. / Appel, C.D. / Tallis, M. / Chioza, B. / Jankevicius, G. / Simpson, M.A. / Matic, I. / Ozkan, E. / Golia, B. / Schellenberg, M.J. / Weston, R. / Williams, J.G. / ...Authors: Sharifi, R. / Morra, R. / Appel, C.D. / Tallis, M. / Chioza, B. / Jankevicius, G. / Simpson, M.A. / Matic, I. / Ozkan, E. / Golia, B. / Schellenberg, M.J. / Weston, R. / Williams, J.G. / Rossi, M.N. / Galehdari, H. / Krahn, J. / Wan, A. / Trembath, R.C. / Crosby, A.H. / Ahel, D. / Hay, R. / Ladurner, A.G. / Timinszky, G. / Williams, R.S. / Ahel, I. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4j5s.cif.gz | 278.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4j5s.ent.gz | 232.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4j5s.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4j5s_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4j5s_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
Data in XML | 4j5s_validation.xml.gz | 33.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4j5s_validation.cif.gz | 48.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j5/4j5s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j5/4j5s | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 16389.080 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: OARD1, C6orf130 / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) References: UniProt: Q9Y530, Hydrolases; Acting on carbon-nitrogen bonds, other than peptide bonds; In linear amides |
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-Non-polymers , 6 types, 683 molecules
#2: Chemical | ChemComp-ZZC / [( #3: Chemical | ChemComp-BO4 / | #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | ChemComp-SBE / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Nonpolymer details | LYS 87 REACTS WITH THE C1 POSITION OF ADP-RIBOSE. FOLLOWING DEHYDRATION, AN IMINE INTERMEDIATE ...LYS 87 REACTS WITH THE C1 POSITION OF ADP-RIBOSE. FOLLOWING DEHYDRATIO |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: 100mM Imidazole, 20% PEG3350, 200 mM NaCl , pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 25, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.55→50 Å / Num. all: 86974 / Num. obs: 85148 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Χ2: 1.041 / Net I/σ(I): 11.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.55→38.953 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8995 / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.97 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 62.59 Å2 / Biso mean: 25.2064 Å2 / Biso min: 8.87 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→38.953 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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