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万見
- PDB-4j5p: Crystal Structure of a Covalently Bound alpha-Ketoheterocycle Inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j5p
タイトルCrystal Structure of a Covalently Bound alpha-Ketoheterocycle Inhibitor (Phenhexyl/Oxadiazole/Pyridine) to a Humanized Variant of Fatty Acid Amide Hydrolase
要素Fatty-acid amide hydrolase 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Arachidonate metabolism / fatty acid amide hydrolase / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / fatty acid amide hydrolase activity / monoacylglycerol catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / amidase activity / fatty acid catabolic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity, acting on ester bonds ...Arachidonate metabolism / fatty acid amide hydrolase / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / fatty acid amide hydrolase activity / monoacylglycerol catabolic process / monoacylglycerol lipase activity / amidase activity / fatty acid catabolic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity, acting on ester bonds / organelle membrane / positive regulation of vasoconstriction / fatty acid metabolic process / phospholipid binding / presynapse / postsynapse / Golgi membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / glutamatergic synapse / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BR1 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Fatty-acid amide hydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Otrubova, K. / Brown, M. / McCormick, M.S. / Han, G.W. / O'Neal, S.T. / Cravatt, B.F. / Stevens, R.C. / Lichtman, A.H. / Boger, D.L.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Rational design of Fatty Acid amide hydrolase inhibitors that act by covalently bonding to two active site residues.
著者: Otrubova, K. / Brown, M. / McCormick, M.S. / Han, G.W. / O'Neal, S.T. / Cravatt, B.F. / Stevens, R.C. / Lichtman, A.H. / Boger, D.L.
履歴
登録2013年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月8日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty-acid amide hydrolase 1
B: Fatty-acid amide hydrolase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,64810
ポリマ－126,2232
非ポリマー1,4258
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area37290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.067, 104.067, 261.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 33 - 575 / Label seq-ID: 27 - 569

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Fatty-acid amide hydrolase 1 / Anandamide amidohydrolase 1 / Oleamide hydrolase 1


分子量: 63111.664 Da / 分子数: 2 / 断片: deltaTM-FAAH (UNP residues 30-579) / 変異: L192F, F194Y, A377T, S435N, I491V, V495M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Faah, Faah1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P97612, fatty acid amide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-BR1 / (1S)-1-{5-[5-(bromomethyl)pyridin-2-yl]-1,3-oxazol-2-yl}-7-phenylheptan-1-ol / 1-(5-(5-(bromomethyl)pyridin-2-yl)-7-phenylheptan-1-one, bound form


分子量: 429.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25BrN2O2
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.95 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 50 mM MES, pH 5.5, 0.02% UM-LA, 15% PEG400, 4% polypropylene glycol P400, 13% xylitol, 1 mM DTT, 50 mM potassium chloride, 50 mM sodium fluoride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 287K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年1月19日
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal, asymmetric cut 4.965 degrees
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 71819 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.127 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 6384 / % possible all: 88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 3K84

3k84


解像度: 2.3→33.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 17.438 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.269 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26487 3602 5 %RANDOM
Rwork0.2199 ---
obs0.22216 68002 97.22 %-
all-71819 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.639 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å2-0.08 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8405 0 88 294 8787
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0198683
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.028435
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.764211765
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2013.00219455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.02751087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.04323.855345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76151480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2791556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21309
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0219711
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021907
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 34736 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.574 260 -
Rwork0.554 4344 -
obs--86.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1053-0.2871-0.32090.95790.13871.0887-0.05570.3007-0.0405-0.0984-0.0108-0.03890.2207-0.05470.06650.346-0.25390.07940.3154-0.06630.020357.8075-22.396-35.7267
20.65930.1483-0.16021.47350.56551.2440.1439-0.03110.10780.4188-0.12060.02120.07970.0531-0.02330.5003-0.31440.10430.2415-0.06710.036255.0827-5.04332.7289
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 576
2X-RAY DIFFRACTION2B33 - 577

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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