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- PDB-4iyp: structure of the nPP2Ac-alpha4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iyp
タイトルstructure of the nPP2Ac-alpha4 complex
要素
  • Immunoglobulin-binding protein 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
キーワードSIGNALING PROTEIN / alpha4 / PP2A / latency / helix motif
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dephosphorylation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule-based movement / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-threonine dephosphorylation / peptidyl-serine dephosphorylation / FAR/SIN/STRIPAK complex ...regulation of dephosphorylation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule-based movement / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-threonine dephosphorylation / peptidyl-serine dephosphorylation / FAR/SIN/STRIPAK complex / : / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / GABA receptor binding / protein phosphatase regulator activity / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Co-stimulation by CD28 / regulation of growth / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / mesoderm development / B cell activation / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of cell differentiation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / phosphoprotein phosphatase activity / response to tumor necrosis factor / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein dephosphorylation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / protein tyrosine phosphatase activity / response to interleukin-1 / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / meiotic cell cycle / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / response to lead ion / Spry regulation of FGF signaling / PKR-mediated signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Cyclin D associated events in G1 / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / intracellular signal transduction / membrane raft / protein heterodimerization activity / synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
TAP42-like family / TAP46-like protein / TAP42/TAP46-like superfamily / TAP42-like family / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase ...TAP42-like family / TAP46-like protein / TAP42/TAP46-like superfamily / TAP42-like family / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Immunoglobulin-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.797 Å
データ登録者Jiang, L. / Stanevich, V. / Satyshur, K.A. / Xing, Y.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2013
タイトル: Structural basis of protein phosphatase 2A stable latency.
著者: Jiang, L. / Stanevich, V. / Satyshur, K.A. / Kong, M. / Watkins, G.R. / Wadzinski, B.E. / Sengupta, R. / Xing, Y.
履歴
登録2013年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin-binding protein 1
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8232
ポリマ－43,8232
非ポリマー00
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.127, 116.127, 81.230
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Immunoglobulin-binding protein 1 / B-cell signal transduction molecule alpha 4 / Protein alpha-4 / CD79a-binding protein 1 / Protein ...B-cell signal transduction molecule alpha 4 / Protein alpha-4 / CD79a-binding protein 1 / Protein phosphatase 2/4/6 regulatory subunit / Renal carcinoma antigen NY-REN-16


分子量: 25926.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: alpha4, IBP1, IGBP1 / プラスミド: pQlink / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P78318
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 17896.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PP2Ac, ppp2c, PPP2CA / プラスミド: pQlink / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PP2A
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12-15% PEG3350 (v/v), 0.3 M Na/K tartrate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.797→50 Å / Num. all: 15948 / Num. obs: 15948 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 20.1 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 28.7
反射 シェル解像度: 2.797→2.85 Å / 冗長度: 10.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.22 / Num. unique all: 777 / Rsym value: 0.545 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CRANK位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.797→34.428 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0.61 / 位相誤差: 22.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2224 796 5.01 %random
Rwork0.1787 ---
obs0.1807 15885 99.54 %-
all-15948 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.797→34.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2674 0 0 34 2708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092715
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2073648
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2661035
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079403
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005467
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7967-2.97180.32251410.24492451X-RAY DIFFRACTION99
2.9718-3.20110.28721440.21782464X-RAY DIFFRACTION100
3.2011-3.5230.24741430.19442494X-RAY DIFFRACTION100
3.523-4.03210.20641240.16612516X-RAY DIFFRACTION100
4.0321-5.07740.21961170.14922542X-RAY DIFFRACTION100
5.0774-34.4310.18561270.18412622X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4692-0.8326-0.89914.8414-0.53855.47640.4764-0.737-0.57380.9037-0.6941-1.56460.22130.4425-0.14030.6265-0.0321-0.10580.7445-0.06520.640372.1813-6.4288-19.3837
27.8738-0.4268-0.93397.0905-0.59255.1890.67170.12450.9635-0.0078-0.3357-0.5172-1.1327-0.2429-0.27110.4168-0.097-0.12040.4092-0.02910.46164.958-11.4909-24.7391
38.2236-1.5319-1.36523.97421.59635.80020.37640.06210.2543-0.3219-0.4080.2734-0.3037-0.4131-0.01680.4451-0.04110.00580.36470.00370.404555.2101-16.2999-29.7107
45.24522.11154.4858.14592.28674.10880.39980.39290.3219-0.3794-0.50190.75260.385-0.02510.12930.5637-0.0322-0.03760.54940.04240.550258.6864-32.8752-21.0238
53.6365-0.75342.53825.6731-1.59064.4630.2747-0.6837-0.3845-0.0651-0.15380.37490.3051-0.3517-0.05580.5104-0.01770.04520.3891-0.04880.325357.5126-23.083-25.5446
65.43141.21830.05457.01850.02215.88250.3258-1.5977-0.11951.2324-0.5034-0.6658-0.31730.91980.19570.6187-0.22140.09261.15130.13710.552139.3649-29.3743-5.4084
75.94765.3145-1.50084.7243-0.96132.34740.0956-0.9672-0.26860.3537-0.1581-0.13770.1762-0.11390.14520.4803-0.19460.16970.97090.17710.636228.1864-32.675-11.2736
88.6805-0.2288-1.89495.23653.65454.32110.6632-0.64210.7349-0.2257-0.6851.1362-0.8952-0.60690.06130.5341-0.03770.18250.8212-0.06270.672339.1582-18.5754-15.9322
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 0:28)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 29:72)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 73:154)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 155:180)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 181:221)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resseq 6:64)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resseq 65:126)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resseq 127:153)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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