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- PDB-4ix9: Crystal structure of subunit F of V-ATPase from S. cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ix9
タイトルCrystal structure of subunit F of V-ATPase from S. cerevisiae
要素V-type proton ATPase subunit F
キーワードHYDROLASE / V-ATPase / stalk subunit / subunit F / Rossmann fold / Regulatory / coupling
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification ...Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / Golgi membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Basak, S. / Balakrishna, A.M. / Manimekalai, M.S.S. / Gruber, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Crystal and NMR structures give insights into the role and dynamics of subunit F of the eukaryotic V-ATPase from Saccharomyces cerevisiae
著者: Basak, S. / Lim, J. / Manimekalai, M.S.S. / Balakrishna, A.M. / Gruber, G.
履歴
登録2013年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type proton ATPase subunit F
B: V-type proton ATPase subunit F
C: V-type proton ATPase subunit F
D: V-type proton ATPase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,99213
ポリマ－43,0434
非ポリマー9499
水4,414245
1
A: V-type proton ATPase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0053
ポリマ－10,7611
非ポリマー2442
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: V-type proton ATPase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2516
ポリマ－10,7611
非ポリマー4915
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: V-type proton ATPase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8532
ポリマ－10,7611
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: V-type proton ATPase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8832
ポリマ－10,7611
非ポリマー1221
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.146, 160.312, 102.429
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-102-

TRS

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.99986, 0.007839, 0.014761), (-0.015752, -0.14671, -0.989054), (-0.005588, -0.989148, 0.146813)0.58776, 54.46471, 58.04155
3given(0.999532, -0.025697, 0.016624), (0.015245, -0.052959, -0.99848), (0.026538, 0.998266, -0.052543)-0.92782, 51.24261, -11.3832
4given(-0.990311, -0.095805, -0.100523), (-0.079824, 0.985081, -0.152457), (0.113629, -0.142956, -0.983185)31.98954, 8.99947, 99.83098

-
要素

#1: タンパク質
V-type proton ATPase subunit F / V-ATPase subunit F / V-ATPase 14 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit F


分子量: 10760.775 Da / 分子数: 4
断片: Coupling and Regulatory Subunit F, UNP residues 1-94
変異: I69M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VMA7, YGR020C / プラスミド: pET9d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P39111, H+-transporting two-sector ATPase
#2: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 30% PEG 4000, 0.05M MgCl2,6H2O, 0.1M Tris HCl pH 8.8, 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.978836, 0.978683, 0.963626
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月31日
詳細: Vertically Collimating Premirror, Toroidal Focusing Mirror
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) Monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9788361
20.9786831
30.9636261
反射解像度: 2.33→50 Å / Num. all: 17114 / Num. obs: 17018 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2.33→2.41 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.434 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1612 / % possible all: 96.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXCモデル構築
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
REFMAC5.7.0025精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXC位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.33→26.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 6.446 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.402 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21154 862 5.1 %RANDOM
Rwork0.1522 ---
obs0.15523 16138 99.44 %-
all-15276 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.034 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→26.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2934 0 62 245 3241
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.023155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7921.974279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2315388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.68425.749167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.62515548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7531517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022392
LS精密化 シェル解像度: 2.328→2.389 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 59 -
Rwork0.197 1128 -
obs--95.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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