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万見
- PDB-4ive: Crystal structure of a polyadenylate-binding protein 3 (PABPC3) f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ive
タイトルCrystal structure of a polyadenylate-binding protein 3 (PABPC3) from Homo sapiens at 2.30 A resolution
要素Polyadenylate-binding protein 3
キーワードRNA BINDING PROTEIN / PABP unique domain / PF00658 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / RNA-BINDING PROTEIN / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA metabolic process / poly(A) binding / poly(U) RNA binding / mRNA 3'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / ribonucleoprotein complex / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain ...c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a polyadenylate-binding protein 3 (PABPC3) from Homo sapiens at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2013年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein 3
B: Polyadenylate-binding protein 3
C: Polyadenylate-binding protein 3
D: Polyadenylate-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9056
ポリマ－42,8354
非ポリマー712
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5510 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area14880 Å2
手法PISA
2
A: Polyadenylate-binding protein 3
B: Polyadenylate-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4533
ポリマ－21,4172
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
3
C: Polyadenylate-binding protein 3
D: Polyadenylate-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4533
ポリマ－21,4172
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8470 Å2
手法PISA
4
A: Polyadenylate-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7442
ポリマ－10,7091
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: Polyadenylate-binding protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7091
ポリマ－10,7091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
C: Polyadenylate-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7442
ポリマ－10,7091
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
D: Polyadenylate-binding protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7091
ポリマ－10,7091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.395, 67.395, 101.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質
Polyadenylate-binding protein 3 / PABP-3 / Poly(A)-binding protein 3 / Testis-specific poly(A)-binding protein


分子量: 10708.643 Da / 分子数: 4 / 断片: PABC domain residues 535-631 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC027617, PABP3, PABPC3, PABPL3 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q9H361
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (535-631) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (535-631) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.62
詳細: 26.00% polyethylene glycol 6000, 0.1M MES pH 5.62, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979493,0.918401,0.979284
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9794931
20.9184011
30.9792841
反射解像度: 2.3→43.128 Å / Num. obs: 20106 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 47.537 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 12.03
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.380.7562.4127271919197.8
2.38-2.480.5753.41610421171100
2.48-2.590.4214.51490319601100
2.59-2.730.3046.11555720431100
2.73-2.90.2138.31526120011100
2.9-3.120.14311.91488019621100
3.12-3.430.10715.51487519961100
3.43-3.930.0919126572004198
3.93-4.930.06323.6139181987199.8
4.93-43.1280.05325151262103199.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→43.128 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9279 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9277 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. CHLORIDE IONS MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION BUFFER. 3. A MET- ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. CHLORIDE IONS MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION BUFFER. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2121 1016 5.07 %RANDOM
Rwork0.2005 ---
obs0.2011 20056 99.58 %-
原子変位パラメータBiso max: 165.61 Å2 / Biso mean: 56.6623 Å2 / Biso min: 19.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.0464 Å20 Å20 Å2
2---5.0464 Å20 Å2
3---10.0927 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.357 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.128 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2310 0 2 133 2445
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1208SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes63HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes354HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2422HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion334SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2964SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2422HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3292HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.18
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.67
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 132 4.58 %
Rwork0.1995 2747 -
all0.2015 2879 -
obs--99.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2051-0.5073-2.91042.74631.70778.3043-0.11950.479-0.02450.01760.09140.2472-0.023-0.44410.0281-0.17220.04110.0436-0.00790.0104-0.157132.59615.206734.9959
24.5334-0.1746-1.31912.0931.3948.31550.16010.54420.2683-0.248-0.38090.2485-0.47-0.54420.2208-0.25940.152-0.04710.1354-0.0262-0.158114.033610.103340.7462
34.8886-2.65-0.62397.5299-0.03124.265-0.0234-0.0686-0.54420.5297-0.13050.4828-0.1313-0.23670.154-0.13530.02070.0392-0.1298-0.0395-0.118712.409414.540967.0452
41.7851-0.84290.16312.7042-1.73188.3155-0.0432-0.0238-0.0661-0.0481-0.3216-0.26960.25650.51480.3648-0.16140.03130.0315-0.01360.0475-0.062427.61012.77461.1619
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|537 - 612}A537 - 612
2X-RAY DIFFRACTION2{B|538 - 614}B538 - 614
3X-RAY DIFFRACTION3{C|538 - 613}C538 - 613
4X-RAY DIFFRACTION4{D|538 - 613}D538 - 613

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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