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万見
- PDB-4igt: Crystal structure of the GluA2 ligand-binding domain (S1S2J) in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4igt
タイトルCrystal structure of the GluA2 ligand-binding domain (S1S2J) in complex with the agonist ZA302 at 1.24A resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA receptor ligand-binding domain / GluR2-S1S2J / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / perisynaptic space / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / perisynaptic space / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / kainate selective glutamate receptor activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / dendrite cytoplasm / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / SNARE binding / synaptic membrane / PDZ domain binding / synaptic transmission, glutamatergic / protein tetramerization / establishment of protein localization / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / receptor internalization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / long-term synaptic potentiation / amyloid-beta binding / synaptic vesicle membrane / growth cone / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / scaffold protein binding / dendritic spine / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / external side of plasma membrane / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Periplasmic binding protein-like I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3ZA / : / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Larsen, A.P. / Venskutonyte, R. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S. / Frydenvang, K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Chemoenzymatic synthesis of new 2,4-syn-functionalized (S)-glutamate analogues and structure-activity relationship studies at ionotropic glutamate receptors and excitatory amino acid transporters.
著者: Assaf, Z. / Larsen, A.P. / Venskutonyte, R. / Han, L. / Abrahamsen, B. / Nielsen, B. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S. / Jensen, A.A. / Pickering, D.S. / Frydenvang, K. / Gefflaut, T. / Bunch, L.
履歴
登録2012年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,13310
ポリマ－29,2221
非ポリマー9129
水6,125340
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,26720
ポリマ－58,4432
非ポリマー1,82318
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area25230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.613, 95.641, 48.455
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 1
断片: Ligand-binding domain, UNP RESIDUES 413-527, 653-796
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: RAT / 遺伝子: Glur2, Gria2 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 5種, 349分子

#2: 化合物 ChemComp-3ZA / (4R)-4-{3-[hydroxy(methyl)amino]-3-oxopropyl}-L-glutamic acid


分子量: 248.233 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N2O6
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION


分子量: 6.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Li
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細TRANSMEMBRANE REGIONS 528-652 WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (651-652)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.96 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 15.2% PEG 4000, 0.1M Li2SO4, 0.1M phosphate-citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→50.64 Å / Num. obs: 78559 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 9.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.24-1.315.30.3420.309258660111460.1450.3420.3096.797.7
1.31-1.395.30.2320.213.156771106350.0970.2320.218.798.1
1.39-1.485.40.1740.1584.254347100660.0730.1740.15811.398.8
1.48-1.65.40.1230.1125.95129294480.0510.1230.11214.899.2
1.6-1.755.50.0890.0818.14776387270.0370.0890.08117.999.2
1.75-1.965.50.0730.0669.14346779360.030.0730.06620.899.6
1.96-2.265.50.0780.07183885770760.0330.0780.07123.899.9
2.26-2.777.60.1010.0956.34596860260.0340.1010.09529.4100
2.77-3.9211.10.0620.05810.95287947490.0190.0620.05841.2100
3.92-50.6439.60.0520.04812.32639427500.0170.0520.04840.599.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M5E

1m5e


解像度: 1.24→47.821 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: REFINEMENT WITH ANISOTROPIC B-VALUES (EXCEPT SOLVENT AND HYDROGEN ATOMS). HYDROGEN ATOMS INCLUDED IN CALCULATED POSITION. HYDROGEN ATOMS ARE NOT INCLUDED IN PDB.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1551 3929 -RANDOM
Rwork0.1365 ---
obs0.1374 78315 98.87 %-
原子変位パラメータBiso max: 57.79 Å2 / Biso mean: 13.3228 Å2 / Biso min: 4.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→47.821 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2046 0 57 340 2443
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.373
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.24-1.25510.20311450.149X-RAY DIFFRACTION252798
1.2551-1.2710.19861430.1434X-RAY DIFFRACTION260597
1.271-1.28770.15891380.1361X-RAY DIFFRACTION259698
1.2877-1.30540.13311330.1249X-RAY DIFFRACTION260697
1.3054-1.3240.13911350.1166X-RAY DIFFRACTION262099
1.324-1.34380.15511360.1127X-RAY DIFFRACTION256097
1.3438-1.36480.15261580.1154X-RAY DIFFRACTION259299
1.3648-1.38720.15771280.1142X-RAY DIFFRACTION262297
1.3872-1.41110.1511290.1171X-RAY DIFFRACTION263299
1.4111-1.43670.14421440.1108X-RAY DIFFRACTION258998
1.4367-1.46440.14421440.1099X-RAY DIFFRACTION262098
1.4644-1.49430.13451380.1067X-RAY DIFFRACTION266199
1.4943-1.52680.14681610.1007X-RAY DIFFRACTION258798
1.5268-1.56230.12471380.1065X-RAY DIFFRACTION264699
1.5623-1.60140.14731390.1049X-RAY DIFFRACTION2675100
1.6014-1.64470.14091470.1074X-RAY DIFFRACTION259899
1.6447-1.69310.12381430.1091X-RAY DIFFRACTION264999
1.6931-1.74770.16321370.112X-RAY DIFFRACTION269299
1.7477-1.81020.14331420.117X-RAY DIFFRACTION266899
1.8102-1.88270.12711130.124X-RAY DIFFRACTION2697100
1.8827-1.96830.1221490.1231X-RAY DIFFRACTION2667100
1.9683-2.07210.12961570.1222X-RAY DIFFRACTION2673100
2.0721-2.20190.1481240.1261X-RAY DIFFRACTION2733100
2.2019-2.37190.13791490.1321X-RAY DIFFRACTION2672100
2.3719-2.61060.16321530.1478X-RAY DIFFRACTION2739100
2.6106-2.98830.18441430.1675X-RAY DIFFRACTION2751100
2.9883-3.76480.17211430.1588X-RAY DIFFRACTION2770100
3.7648-47.85610.19441200.1792X-RAY DIFFRACTION2939100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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