[日本語] English
万見
- PDB-4ifh: Crystal structure of human insulin degrading enzyme (IDE) in comp... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ifh
タイトルCrystal structure of human insulin degrading enzyme (IDE) in complex with compound BDM44619
要素Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / insulin degrading enzyme / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein binding / peroxisome / insulin receptor signaling pathway / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1EF / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.286 Å
データ登録者Liang, W.G. / Guo, Q. / Deprez, R. / Deprez, B. / Tang, W.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Catalytic site inhibition of insulin-degrading enzyme by a small molecule induces glucose intolerance in mice.
著者: Deprez-Poulain, R. / Hennuyer, N. / Bosc, D. / Liang, W.G. / Enee, E. / Marechal, X. / Charton, J. / Totobenazara, J. / Berte, G. / Jahklal, J. / Verdelet, T. / Dumont, J. / Dassonneville, S. ...著者: Deprez-Poulain, R. / Hennuyer, N. / Bosc, D. / Liang, W.G. / Enee, E. / Marechal, X. / Charton, J. / Totobenazara, J. / Berte, G. / Jahklal, J. / Verdelet, T. / Dumont, J. / Dassonneville, S. / Woitrain, E. / Gauriot, M. / Paquet, C. / Duplan, I. / Hermant, P. / Cantrelle, F.X. / Sevin, E. / Culot, M. / Landry, V. / Herledan, A. / Piveteau, C. / Lippens, G. / Leroux, F. / Tang, W.J. / van Endert, P. / Staels, B. / Deprez, B.
履歴
登録2012年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年12月18日ID: 4GSE
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)229,6975
ポリマ－229,1232
非ポリマー5743
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,6272
ポリマ－114,5621
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Insulin-degrading enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,0703
ポリマ－114,5621
非ポリマー5092
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)263.022, 263.022, 90.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 43:51 or resseq 53:964 or resseq 980:1010 ) and (not element H)
211chain 'B' and (resseq 43:51 or resseq 53:964 or resseq 980:1010 ) and (not element H)

-
要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114561.562 Da / 分子数: 2
変異: C110L, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-1EF / N-({1-[(2R)-4-(hydroxyamino)-1-(naphthalen-2-yl)-4-oxobutan-2-yl]-1H-1,2,3-triazol-4-yl}methyl)-4-methylbenzamide


分子量: 443.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H25N5O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.84 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 5000, 100mM HEPES, 14% Tacsimate, 10% Dioxane, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 54260 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.286→49.706 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2235 2742 5.05 %
Rwork0.1825 --
obs0.1845 54262 98.9 %
all-54260 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6513 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.6513 Å20 Å2
3----3.3026 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.286→49.706 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15516 0 35 114 15665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00515941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88621578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9385992
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0392326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042793
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A7740X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B7740X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2855-3.34220.30561530.25292566X-RAY DIFFRACTION99
3.3422-3.40290.28251180.24182594X-RAY DIFFRACTION100
3.4029-3.46830.26811360.22812584X-RAY DIFFRACTION100
3.4683-3.53910.25511280.21682555X-RAY DIFFRACTION100
3.5391-3.61610.28011340.20482644X-RAY DIFFRACTION100
3.6161-3.70010.26431160.19592556X-RAY DIFFRACTION100
3.7001-3.79270.22521510.19352581X-RAY DIFFRACTION100
3.7927-3.89520.24521430.18852584X-RAY DIFFRACTION100
3.8952-4.00970.2431480.18672557X-RAY DIFFRACTION100
4.0097-4.13910.21721290.17272595X-RAY DIFFRACTION100
4.1391-4.28690.20771470.1762563X-RAY DIFFRACTION99
4.2869-4.45850.19521400.15182585X-RAY DIFFRACTION100
4.4585-4.66130.16191350.14832571X-RAY DIFFRACTION99
4.6613-4.90680.17581470.14782592X-RAY DIFFRACTION99
4.9068-5.21390.21051400.16632565X-RAY DIFFRACTION99
5.2139-5.6160.21431450.18142587X-RAY DIFFRACTION99
5.616-6.18020.24981250.19762582X-RAY DIFFRACTION99
6.1802-7.07230.22981530.19942557X-RAY DIFFRACTION98
7.0723-8.9020.18961320.15722560X-RAY DIFFRACTION97
8.902-49.71220.20361220.15762542X-RAY DIFFRACTION93

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る