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- PDB-4iao: Crystal structure of Sir2 C543S mutant in complex with SID domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iao
タイトルCrystal structure of Sir2 C543S mutant in complex with SID domain of Sir4
要素
  • NAD-dependent histone deacetylase SIR2
  • Regulatory protein SIR4
キーワードHYDROLASE/TRANSCRIPTION / protein complex / SIR2 / deacetylase / nucleus / HYDROLASE-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mating type switching / negative regulation of DNA amplification / RENT complex / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / regulation of DNA stability / establishment of protein-containing complex localization to telomere / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / telomere tethering at nuclear periphery ...regulation of mating type switching / negative regulation of DNA amplification / RENT complex / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / regulation of DNA stability / establishment of protein-containing complex localization to telomere / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / telomere tethering at nuclear periphery / negative regulation of DNA recombination / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / chromatin silencing complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / silent mating-type cassette heterochromatin formation / sister chromatid cohesion / negative regulation of DNA replication / positive regulation of heterochromatin formation / DNA replication origin binding / nucleosome binding / NAD+ binding / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / chromatin organization / transferase activity / double-stranded DNA binding / molecular adaptor activity / chromosome, telomeric region / nucleolus / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1710 / Helix Hairpins - #1820 / NAD-dependent histone deacetylase Sir2, N-terminal / Protein of unknown function (DUF592) / Sir4, SID domain / Sir4 SID domain / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1710 / Helix Hairpins - #1820 / NAD-dependent histone deacetylase Sir2, N-terminal / Protein of unknown function (DUF592) / Sir4, SID domain / Sir4 SID domain / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Helix Hairpins / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / NAD-dependent histone deacetylase SIR2 / Regulatory protein SIR4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.901 Å
データ登録者Hsu, H.C. / Wang, C.L. / Wang, M. / Yang, N. / Chen, Z. / Sternglanz, R. / Xu, R.M.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2013
タイトル: Structural basis for allosteric stimulation of Sir2 activity by Sir4 binding
著者: Hsu, H.C. / Wang, C.L. / Wang, M. / Yang, N. / Chen, Z. / Sternglanz, R. / Xu, R.M.
履歴
登録2012年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent histone deacetylase SIR2
B: NAD-dependent histone deacetylase SIR2
C: Regulatory protein SIR4
D: Regulatory protein SIR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,7078
ポリマ－147,4574
非ポリマー1,2494
水1,982110
1
A: NAD-dependent histone deacetylase SIR2
C: Regulatory protein SIR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3534
ポリマ－73,7292
非ポリマー6252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8210 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area24770 Å2
手法PISA
2
B: NAD-dependent histone deacetylase SIR2
D: Regulatory protein SIR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3534
ポリマ－73,7292
非ポリマー6252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8080 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area25180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.406, 178.752, 121.564
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and ((resseq 129:154) or (resseq 163:186) or (resseq...
21chain B and ((resseq 129:154) or (resseq 163:186) or (resseq...
12chain C and ((resseq 812:823) or (resseq 830:876) or (resseq 882:890))
22chain D and ((resseq 812:823) or (resseq 830:876) or (resseq 882:890))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and ((resseq 129:154) or (resseq 163:186) or (resseq...
211chain B and ((resseq 129:154) or (resseq 163:186) or (resseq...
112chain C and ((resseq 812:823) or (resseq 830:876) or (resseq 882:890))
212chain D and ((resseq 812:823) or (resseq 830:876) or (resseq 882:890))

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 NAD-dependent histone deacetylase SIR2 / Regulatory protein SIR2 / Silent information regulator 2


分子量: 55683.973 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 87-562 / 変異: C543S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SIR2, MAR1, YDL042C, D2714 / プラスミド: pACYC-Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06700, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質 Regulatory protein SIR4 / Silent information regulator 4


分子量: 18044.748 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 737-893 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SIR4, ASD1, STE9, UTH2, YDR227W, YD9934.12 / プラスミド: pGEX-KG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11978
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.95 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM sodium phosphate, 0.6M sodium citrate, 2mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.08
シンクロトロンNSLS X29A20.9790, 0.9794, 0.9600
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 4r1CCD2008年4月26日
ADSC QUANTUM 4r2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.081
20.9791
30.97941
40.961
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 40373 / Num. obs: 36438 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 74.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 76.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.901→36.431 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.6781 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2686 1811 5 %
Rwork0.2267 --
obs0.2288 36243 89.66 %
all-40373 -
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.821 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 177.15 Å2 / Biso mean: 79.2548 Å2 / Biso min: 26.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.4627 Å2-0 Å20 Å2
2---21.1136 Å2-0 Å2
3---30.4414 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.901→36.431 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8470 0 74 110 8654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058749
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99911852
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5283278
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791319
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051485
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2822X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
12B2822X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
21C548X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
22D548X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9009-3.00450.45861720.38972787295974
3.0045-3.12480.36351710.33353273344486
3.1248-3.26690.32231730.27613420359390
3.2669-3.4390.32791760.25383490366691
3.439-3.65430.26361750.2343439361491
3.6543-3.93610.27121950.21153487368291
3.9361-4.33170.24481780.20483459363790
4.3317-4.95710.21811980.18623472367091
4.9571-6.24030.2471740.21793665383994
6.2403-36.43340.26281990.21763940413998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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