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万見
- PDB-4i6l: Crystal structure of OTUB1 in complex with ubiquitin variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i6l
タイトルCrystal structure of OTUB1 in complex with ubiquitin variant
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin thioesterase OTUB1
キーワードHYDROLASE / deubiquitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of double-strand break repair / ubiquitin-protein transferase inhibitor activity / deNEDDylase activity / protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants ...negative regulation of double-strand break repair / ubiquitin-protein transferase inhibitor activity / deNEDDylase activity / protein K48-linked deubiquitination / protein deubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / positive regulation of TORC1 signaling / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / ubiquitin binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. ...Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Roll / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin thioesterase OTUB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.488 Å
データ登録者Juang, Y.C. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: A strategy for modulation of enzymes in the ubiquitin system.
著者: Ernst, A. / Avvakumov, G. / Tong, J. / Fan, Y. / Zhao, Y. / Alberts, P. / Persaud, A. / Walker, J.R. / Neculai, A.M. / Neculai, D. / Vorobyov, A. / Garg, P. / Beatty, L. / Chan, P.K. / Juang, ...著者: Ernst, A. / Avvakumov, G. / Tong, J. / Fan, Y. / Zhao, Y. / Alberts, P. / Persaud, A. / Walker, J.R. / Neculai, A.M. / Neculai, D. / Vorobyov, A. / Garg, P. / Beatty, L. / Chan, P.K. / Juang, Y.C. / Landry, M.C. / Yeh, C. / Zeqiraj, E. / Karamboulas, K. / Allali-Hassani, A. / Vedadi, M. / Tyers, M. / Moffat, J. / Sicheri, F. / Pelletier, L. / Durocher, D. / Raught, B. / Rotin, D. / Yang, J. / Moran, M.F. / Dhe-Paganon, S. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2012年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Database references
改定 1.22013年2月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin thioesterase OTUB1
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3332
ポリマ－35,3332
非ポリマー00
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.444, 109.069, 73.238
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin thioesterase OTUB1 / Deubiquitinating enzyme OTUB1 / OTU domain-containing ubiquitin aldehyde-binding protein 1 / ...Deubiquitinating enzyme OTUB1 / OTU domain-containing ubiquitin aldehyde-binding protein 1 / Otubain-1 / hOTU1 / Ubiquitin-specific-processing protease OTUB1


分子量: 26572.781 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 45-271 / 変異: C91S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OTUB1, OTB1, OTU1, HSPC263 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96FW1, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin / Ubiquitin


分子量: 8760.101 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 77-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.5, and 20% (w/v) PEG8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 13269 / Num. obs: 12681 / Observed criterion σ(I): 2.4
反射 シェル解像度: 2.59→2.69 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2zfy, 1ubq

2zfy

1ubq


解像度: 2.488→46.222 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.12 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 580 4.75 %RANDOM
Rwork0.2197 ---
obs0.2218 12212 91.52 %-
all-12681 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 16.123 Å2 / ksol: 0.303 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9516 Å20 Å20 Å2
2---2.2483 Å2-0 Å2
3----0.7033 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.488→46.222 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2395 0 0 84 2479
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032444
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7153288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.329925
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003420
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4877-2.73810.30261180.26672133X-RAY DIFFRACTION69
2.7381-3.13420.32321590.25883065X-RAY DIFFRACTION98
3.1342-3.94840.25311620.21873148X-RAY DIFFRACTION100
3.9484-46.230.24011410.19433286X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40480.0217-0.73670.45370.78551.7878-0.25280.37240.7957-0.4403-0.06670.2119-1.6882-0.2540.58521.02230.1146-0.3390.43170.00830.51882.3726-16.8023-3.8112
21.43820.25220.32232.03511.54032.6274-0.08130.01980.01450.0002-0.12740.2503-0.062-0.07290.13930.0342-0.0293-0.02880.044-0.01150.10111.7043-36.54359.2864
31.98261.08770.07733.03641.5423.0661-0.06680.06340.0007-0.3599-0.06090.1775-0.66190.17840.10460.1834-0.0571-0.04040.0973-0.00840.134216.2813-22.773212.8918
44.32585.30664.15128.6335.95854.3369-0.41340.6132-0.3085-0.65150.5048-0.6784-0.11910.118-0.2120.4132-0.02690.10790.1719-0.04490.250734.2242-7.274816.7792
50.9809-0.4821-0.4521.3304-1.07881.7562-0.4120.3207-0.433-1.00040.5711-0.51490.06920.07240.16050.4294-0.13350.15490.2192-0.07170.267430.9758-10.491712.8027
64.7367-2.19230.12491.64610.74799.4759-0.12710.14660.0023-0.78120.226-0.8336-0.4394-0.0839-0.06340.3047-0.0231-0.00870.1112-0.06080.311932.1223.611621.0953
72.2849-0.195-0.06034.94692.95361.76490.09340.56340.1559-1.2731-0.0723-0.0065-0.74170.01360.09480.368-0.0314-0.01280.17210.0150.114425.8169-1.588212.6243
81.2334-1.44380.06563.49790.47625.4231-0.2430.2490.0128-0.94030.08610.8034-0.021-1.12080.12740.3092-0.1115-0.14890.3347-0.03080.366119.3449-6.125114.5033
94.55483.4189-3.74215.4037-6.00667.02140.2431-0.07080.49940.14620.25920.8586-0.0363-0.8247-0.34440.2103-0.0535-0.02090.2572-0.04610.211823.8809-4.761626.339
103.9820.31380.79042.10891.00134.3759-0.0642-0.4729-0.1779-0.16050.0153-0.7548-0.28350.4958-0.11420.1784-0.1074-0.01280.23870.06040.274133.7687-4.241926.4265
113.13271.80161.77687.99520.82568.5766-0.19720.04160.2703-0.68650.19370.2096-0.0924-0.54780.13090.2519-0.11410.01290.19290.0080.173522.4677-11.549817.5928
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 43:76)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 77:185)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 186:271)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq -1:7)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 8:17)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 18:22)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 23:34)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 35:44)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 45:56)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 57:65)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 66:73)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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