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万見
- PDB-4i51: Methyltransferase domain of HUMAN EUCHROMATIC HISTONE METHYLTRANS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i51
タイトルMethyltransferase domain of HUMAN EUCHROMATIC HISTONE METHYLTRANSFERASE 1, mutant Y1211A
要素
  • H3K9 NE-ALLYL PEPTIDE
  • Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
  • UNKNOWN PEPTIDE
キーワードTransferase/Peptide / NE-ALLYL PEPTIDE / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / Transferase-Peptide complex / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / C2H2 zinc finger domain binding / protein-lysine N-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Transcriptional Regulation by E2F6 / Transcriptional Regulation by VENTX / regulation of embryonic development / response to fungicide / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / methyltransferase activity / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / nuclear body / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / Ankyrin repeats (many copies) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Walker, J.R. / Islam, K. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Lou, M. / Min, J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Defining efficient enzyme-cofactor pairs for bioorthogonal profiling of protein methylation.
著者: Islam, K. / Chen, Y. / Wu, H. / Bothwell, I.R. / Blum, G.J. / Zeng, H. / Dong, A. / Zheng, W. / Min, J. / Deng, H. / Luo, M.
履歴
登録2012年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年12月19日ID: 4H4H
改定 1.02012年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月4日Group: Database references
改定 1.22014年4月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
C: H3K9 NE-ALLYL PEPTIDE
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
D: H3K9 NE-ALLYL PEPTIDE
K: UNKNOWN PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,38427
ポリマ－68,8155
非ポリマー1,56822
水9,062503
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5950 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area23650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.497, 83.800, 95.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP / GLP1 / ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP / GLP1 / Histone H3-K9 methyltransferase 5 / H3-K9-HMTase 5 / Lysine N-methyltransferase 1D


分子量: 32795.176 Da / 分子数: 2 / 変異: Y1211A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT1, EUHMTASE1, GLP, KIAA1876, KMT1D / プラスミド: PET28-LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-PRARE2
参照: UniProt: Q9H9B1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

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タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 CDK

#2: タンパク質・ペプチド H3K9 NE-ALLYL PEPTIDE


分子量: 1050.210 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド UNKNOWN PEPTIDE


分子量: 1124.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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非ポリマー , 5種, 525分子

#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 9 / 由来タイプ: 合成
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 503 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.28 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10% ISOPROPANOL, 20% PEG4000; 0.1M HEPES PH7.5, VAPOR DIFFUSION HANGING DROP, TEMPERATURE 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97958 / 波長: 0.97958 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97958 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 52417 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.561 / % possible all: 83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0027精密化
Coot0.6モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HNA

3hna


解像度: 1.9→41.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 5.25 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 1075 2.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 52354 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4298 0 87 503 4888
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194538
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.9626162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9455561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.68222.727231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.34715727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8981551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 59 -
Rwork0.271 3194 -
obs--84.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7642-0.3427-0.63571.39040.26671.6057-0.01770.1112-0.09780.0726-0.00920.26560.0505-0.25340.02690.0167-0.00620.01420.0410.00170.0524-1.656-0.685-34.328
21.82120.6262-0.72051.8017-0.05542.6385-0.04050.037-0.0712-0.07820.0033-0.3732-0.13790.45940.03710.0319-0.03130.01220.09780.01110.080630.9926.643-33.277
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A975 - 1235
2X-RAY DIFFRACTION1A3001 - 3015
3X-RAY DIFFRACTION1A3101 - 3378
4X-RAY DIFFRACTION2B973 - 1235
5X-RAY DIFFRACTION2B3001 - 3007
6X-RAY DIFFRACTION2B3101 - 3320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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