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- PDB-4hto: Crystal structure of the DBD domain of human DNA ligase IV Apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hto
タイトルCrystal structure of the DBD domain of human DNA ligase IV Apo form
要素DNA ligase 4
キーワードLIGASE / DNA binding protein / Helical domain / DNA binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex ...positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / positive regulation of neurogenesis / DNA biosynthetic process / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / condensed chromosome / neurogenesis / central nervous system development / stem cell proliferation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / fibroblast proliferation / neuron apoptotic process / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus ...DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA ligase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8068 Å
データ登録者De Ioannes, P.E. / Aggarwal, A.K.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Structural Basis of DNA Ligase IV-Artemis Interaction in Nonhomologous End-Joining.
著者: De Ioannes, P. / Malu, S. / Cortes, P. / Aggarwal, A.K.
履歴
登録2012年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5363
ポリマ－27,3461
非ポリマー1902
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)196.236, 196.236, 196.236
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number210
Space group name H-MF4132
詳細Monomeric assembly confirmed through gel filtration experiments

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 27345.660 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CP RIPL / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.8857.27
22.8857.27
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
293.151蒸気拡散法, ハンギングドロップ法716 % PEG 3350, 200 mM (NH4)3PO4, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K
293.152蒸気拡散法, ハンギングドロップ法716 % PEG 3350, 200 mM (NH4)3SO4, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1901
2902
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C10.9795
シンクロトロンNSLS X6A20.9791, 0.9537, 0.9796
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2010年3月9日Undulator
ADSC QUANTUM 2702CCD2010年3月9日Bending magnet
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Hohzu HLH8-24SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Toroidal focusing mirrorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97911
30.95371
40.97961
反射解像度: 2.8→40.057 Å / Num. all: 9362 / Num. obs: 8420 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 22.7 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 70.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.8-2.9123.60.6846.10.6841,2100
2.91-3.0423.60.427100.4271,2100
3.04-3.223.60.26616.30.2661,2100
3.2-3.423.40.16525.80.1651,2100
3.4-3.6623.30.09341.90.0931,2100
3.66-4.0323.20.0659.40.061,2100
4.03-4.6222.80.0570.30.051,2100
4.62-5.81220.05973.30.0591,2100
5.81-50190.03600.031,2100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8068→40.057 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 418 5.01 %random 5%
Rwork0.2074 ---
obs0.21 8350 99.57 %-
all-9362 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8068→40.057 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1614 0 10 23 1647
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081655
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1052246
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.682583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077266
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005287
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8068-3.21280.33041350.21272573X-RAY DIFFRACTION100
3.2128-4.04720.25161380.21472596X-RAY DIFFRACTION100
4.0472-40.06060.24981450.20312763X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.40831.0622-0.99383.96293.20993.8840.49190.15080.22910.0428-0.3575-0.0486-0.52110.5032-0.18680.6831-0.0965-0.12380.62620.26090.722-25.211735.66953.0416
29.39387.8519-3.20977.4412-2.53586.14110.17880.1901-0.0743-0.63840.25950.71880.6789-0.2873-0.41790.7040.0932-0.2190.66120.12630.6718-32.869222.20284.0883
37.3059-6.0537-5.90638.63664.20844.897-0.1596-0.2456-0.80990.0112-0.34941.18250.0081-0.68360.12170.79080.52010.18761.91310.79521.5901-49.224226.168418.255
46.92267.749-0.69289.7778-2.41852.50190.36-2.72390.36931.1962-0.23170.75080.6558-1.95870.06381.37090.07880.51711.9392-0.1580.8432-49.322531.8725.9722
53.42171.0763-3.0164.5321-3.37126.88930.2941-0.23550.23960.2303-0.01440.6002-0.535-0.4186-0.26740.49640.0253-0.14890.72360.11290.68-39.657928.859210.7707
67.8309-7.7104-1.98749.11473.88438.2475-0.9838-0.5431-1.15421.2991.36872.03910.6691.0768-0.06320.93610.1035-0.02580.87610.18681.0042-8.530328.7814-18.1258
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 7:58
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 59:86
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 87:93
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 94:99
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 100:212
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and resid 213:229

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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