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万見
- PDB-4hrh: Crystal Structure of p11-Annexin A2(N-terminal) Fusion Protein in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hrh
タイトルCrystal Structure of p11-Annexin A2(N-terminal) Fusion Protein in Complex with SMARCA3 Peptide
要素
  • Helicase-like transcription factor
  • Protein S100-A10, Annexin A2
キーワードCalcium-binding protein / EF-hand
機能・相同性
機能・相同性情報


: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair ...: / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / osteoclast development / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / : / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of exocytosis / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of focal adhesion assembly / ATP-dependent activity, acting on DNA / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / positive regulation of stress fiber assembly / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of GTPase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / protein localization to plasma membrane / response to activity / adherens junction / helicase activity / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / ubiquitin protein ligase activity / late endosome membrane / melanosome / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / chromatin organization / midbody / protease binding / : / basolateral plasma membrane / angiogenesis / vesicle / transmembrane transporter binding / early endosome / endosome / protein ubiquitination / lysosomal membrane / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A10 / HIRAN domain / HIRAN domain / HIRAN / : / Annexin A2 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin ...Protein S100-A10 / HIRAN domain / HIRAN domain / HIRAN / : / Annexin A2 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / EF-hand domain pair / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Protein S100-A10 / Helicase-like transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.001 Å
データ登録者Gao, P. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: SMARCA3, a Chromatin-Remodeling Factor, Is Required for p11-Dependent Antidepressant Action.
著者: Oh, Y.S. / Gao, P. / Lee, K.W. / Ceglia, I. / Seo, J.S. / Zhang, X. / Ahn, J.H. / Chait, B.T. / Patel, D.J. / Kim, Y. / Greengard, P.
履歴
登録2012年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A10, Annexin A2
B: Protein S100-A10, Annexin A2
C: Helicase-like transcription factor
D: Helicase-like transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6876
ポリマ－30,4954
非ポリマー1922
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7180 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
2
A: Protein S100-A10, Annexin A2
C: Helicase-like transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3443
ポリマ－15,2472
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7860 Å2
手法PISA
3
B: Protein S100-A10, Annexin A2
D: Helicase-like transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3443
ポリマ－15,2472
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7760 Å2
手法PISA
4
A: Protein S100-A10, Annexin A2
B: Protein S100-A10, Annexin A2
C: Helicase-like transcription factor
D: Helicase-like transcription factor
ヘテロ分子

A: Protein S100-A10, Annexin A2
B: Protein S100-A10, Annexin A2
C: Helicase-like transcription factor
D: Helicase-like transcription factor
ヘテロ分子

A: Protein S100-A10, Annexin A2
B: Protein S100-A10, Annexin A2
C: Helicase-like transcription factor
D: Helicase-like transcription factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,06118
ポリマ－91,48512
非ポリマー5766
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area24000 Å2
ΔGint-291 kcal/mol
Surface area30960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.106, 145.106, 145.106
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A10, Annexin A2 / Calpactin I light chain / Calpactin-1 light chain / Cellular ligand of annexin II / S100 calcium- ...Calpactin I light chain / Calpactin-1 light chain / Cellular ligand of annexin II / S100 calcium-binding protein A10 / p10 protein / p11 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 13441.404 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ANX2LG, CAL1L, CLP11, S100A10, ANX2, ANX2L4, ANXA2, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60903, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Helicase-like transcription factor / DNA-binding protein/plasminogen activator inhibitor 1 regulator / HIP116 / RING finger protein 80 / ...DNA-binding protein/plasminogen activator inhibitor 1 regulator / HIP116 / RING finger protein 80 / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 3 / Sucrose nonfermenting protein 2-like 3


分子量: 1806.069 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q14527, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D- ...参照: UniProt: Q14527, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M MES, 1.6 M (NH4)2SO4, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→29.62 Å / Num. all: 10957 / Num. obs: 10903 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
NECATデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4HRG

4hrg


解像度: 3.001→29.62 Å / SU ML: 0.74 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2626 549 5.04 %RANDOM
Rwork0.2202 ---
all0.2225 10957 --
obs0.2225 10903 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 85.465 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.001→29.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1885 0 10 0 1895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1862585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.647719
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.001-3.30260.33981350.29622531X-RAY DIFFRACTION100
3.3026-3.77970.33141240.2282553X-RAY DIFFRACTION100
3.7797-4.75880.21831390.17732580X-RAY DIFFRACTION100
4.7588-29.62110.25581510.23042690X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.0623-5.9889-0.86289.85852.28194.27110.10080.120.1773-0.011-0.02560.2951-0.1613-0.1999-0.03480.71390.027-0.03070.28990.10680.7051-1.654417.8791-24.928
28.97183.8950.75951.457-4.49342.26041.09160.01450.38110.76-0.1601-0.52780.516-2.8259-0.90471.1814-0.0140.07650.70330.10341.1362-11.729610.0003-14.0163
33.12980.92780.29851.0985-1.50793.84760.6904-4.1931-2.64533.76462.0798-3.8749-0.9036-0.874-1.4921.82410.0464-1.09331.1642-0.0171.81160.529920.4134-9.9634
48.7248-4.33441.48725.3594-0.80814.6154-0.3842-0.0927-1.07920.28940.48931.40930.7701-0.7204-0.02320.683-0.03950.02630.50620.1860.8177-2.54521.4836-20.9456
53.835-4.8695-0.76427.0201-0.97534.00050.14330.0568-0.8274-0.40430.14230.36890.3098-0.0225-0.02630.6939-0.0997-0.16310.3544-0.02870.72013.4650.8111-29.2461
67.16992.1154-0.07723.4478-2.5543.9001-0.38580.4554-0.4756-0.0384-0.2649-2.9896-0.30440.89030.50250.8695-0.09030.02710.628-0.05551.281321.29473.3442-28.3809
72.59130.7932-2.06383.11831.92254.04650.5499-2.4768-2.03134.13440.54663.289-0.95191.294-0.94441.4358-0.093-0.0671.02930.11870.838317.6303-2.4566-16.3945
87.475-2.8401-2.25866.1707-0.42235.589-0.50740.31351.0754-0.330.6834-1.3097-1.0164-0.0347-0.43360.8892-0.15020.0120.5199-0.00170.78912.544316.3965-26.5612
91.93152.34793.39191.79710.94726.031-0.3712-0.67723.26446.50631.0352-1.66330.43390.3904-0.90771.63990.28730.47120.96690.2183-0.07720.53455.092-11.436
102.85934.93251.8252.7511-7.36121.83421.5879-0.72970.27253.24611.0253-3.0593-1.51570.9242-1.38351.3964-0.0818-0.21970.8788-0.08140.99816.865412.3089-17.4502
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:37)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 38:57)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 58:67)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 68:113)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 1:22)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 23:57)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 58:67)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 68:113)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C'
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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