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万見
- PDB-4hrg: Crystal Structure of p11-Annexin A2(N-terminal) Fusion Protein in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hrg
タイトルCrystal Structure of p11-Annexin A2(N-terminal) Fusion Protein in Complex with AHNAK1 Peptide
要素
  • Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK
  • Protein S100-A10
キーワードCalcium-binding protein / EF-hand
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of voltage-gated calcium channel activity / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / structural molecule activity conferring elasticity / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / cell-cell contact zone / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / costamere ...regulation of voltage-gated calcium channel activity / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / structural molecule activity conferring elasticity / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / cell-cell contact zone / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / costamere / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / positive regulation of exocytosis / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of RNA splicing / regulation of neurogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / T-tubule / positive regulation of GTPase activity / protein localization to plasma membrane / mRNA transcription by RNA polymerase II / sarcolemma / nuclear matrix / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / actin cytoskeleton / collagen-containing extracellular matrix / vesicle / transmembrane transporter binding / cadherin binding / lysosomal membrane / focal adhesion / calcium ion binding / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein S100-A10 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / PDZ domain profile. ...: / Protein S100-A10 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A10 / Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0001 Å
データ登録者Gao, P. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: SMARCA3, a Chromatin-Remodeling Factor, Is Required for p11-Dependent Antidepressant Action.
著者: Oh, Y.S. / Gao, P. / Lee, K.W. / Ceglia, I. / Seo, J.S. / Zhang, X. / Ahn, J.H. / Chait, B.T. / Patel, D.J. / Kim, Y. / Greengard, P.
履歴
登録2012年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A10
B: Protein S100-A10
C: Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK
D: Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2274
ポリマ－30,2274
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6890 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area11830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.278, 55.645, 60.616
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A10 / Calpactin I light chain / Calpactin-1 light chain / Cellular ligand of annexin II / S100 calcium- ...Calpactin I light chain / Calpactin-1 light chain / Cellular ligand of annexin II / S100 calcium-binding protein A10 / p10 protein / p11


分子量: 13269.265 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100A10, ANX2LG, CAL1L, CLP11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60903
#2: タンパク質・ペプチド Neuroblast differentiation-associated protein AHNAK / Desmoyokin


分子量: 1844.306 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q09666
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M Tris, 30 % PEG 6000, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. all: 20104 / Num. obs: 20094 / % possible obs: 99.95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
NECATデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BT6

1bt6


解像度: 2.0001→14.99 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2171 988 4.92 %RANDOM
Rwork0.1908 ---
obs0.1921 20094 99.95 %-
all-20104 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.742 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.6869 Å2-0 Å2-4.3946 Å2
2---5.8684 Å2-0 Å2
3----6.8185 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0001→14.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1972 0 0 129 2101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5112680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.284754
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.105287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006339
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.10520.24971450.23242692X-RAY DIFFRACTION100
2.1052-2.23670.21671590.19592676X-RAY DIFFRACTION100
2.2367-2.40880.21051320.18732750X-RAY DIFFRACTION100
2.4088-2.650.21891500.19482710X-RAY DIFFRACTION100
2.65-3.03070.22331190.19972744X-RAY DIFFRACTION100
3.0307-3.8080.21321440.19012740X-RAY DIFFRACTION100
3.808-14.990.21341390.17962794X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0471-0.45190.68489.53163.40666.46150.0178-0.1933-0.30520.18640.15370.3030.6045-0.2067-0.14240.1809-0.03070.00360.19010.05640.2044-17.1173-1.3885-7.0701
22.2092-5.8574-3.3552.28132.90519.22140.24210.6387-0.8639-0.2542-0.22790.93211.1769-0.8284-0.14160.4221-0.1176-0.07920.2528-0.02230.4178-20.6435-6.064-19.7605
36.1707-0.3084-6.07449.4509-1.41562.03380.34631.1159-0.4402-0.7376-0.12591.1467-0.4444-1.7587-0.2720.39250.0886-0.13870.4179-0.03340.3564-24.86351.36-24.5681
42.24-4.0609-0.08592.2788-1.1382.31060.10050.52140.068-0.9313-0.28370.2875-0.77090.41740.39650.51570.0405-0.05790.4321-0.08490.3055-15.1474-2.1646-29.3196
58.19611.28340.00167.3484-2.49236.2823-0.48941.595-0.526-0.28350.4745-1.3080.24641.21410.41940.60190.07040.02610.6368-0.1210.4232-5.6123-5.315-18.6903
64.1631-2.67971.70863.1586-4.15435.7949-0.10270.09850.02230.01980.079-0.1005-0.1779-0.0359-0.04120.1995-0.0124-0.00860.1515-0.03020.1871-15.678310.3949-18.5285
77.0434-3.7484-4.38942.946545.19871.28390.36410.74910.4587-0.2661.0925-0.493-1.2295-0.23780.4510.16110.00150.26530.1250.5803-28.854420.9749-16.2315
82.31991.62-1.11012.81961.92522.5718-0.07170.60470.2299-0.9292-0.00590.0387-0.3244-0.45910.43570.34120.0238-0.03710.33910.01830.328-22.96889.7452-24.5594
96.75132.92992.64432.94611.81466.0581-0.12740.07670.53570.1990.00830.3944-0.6096-0.32440.15370.22570.07750.00620.1852-0.00470.2313-19.616416.6977-10.9714
105.58390.39292.67486.3207-3.87427.6178-0.098-0.68020.55411.0527-0.1674-0.0407-1.3104-0.26590.25180.50020.0423-0.06730.2498-0.07040.2504-11.206118.8021.7789
119.71431.3115.658.3521-0.84356.92660.03520.86550.2471-0.4041-0.087-0.1409-0.22551.2228-0.12750.275-0.0441-0.07410.3555-0.05430.3894-1.892719.4555-5.1825
123.7116-3.29622.95352.9421-4.00327.484-0.0586-0.03440.051-0.0651-0.0705-0.2492-0.00920.22730.0630.1366-0.01250.01350.1727-0.02060.1906-8.98255.3978-5.6911
13-0.04290.5029-0.0148.9039-2.47060.70462.08530.8449-4.32051.0230.4979-0.18883.37921.4259-0.3837-0.0286-0.62181.2853-0.071.18-0.9439-16.1445-6.47485.9941
1410.0192.67942.09142.6726-1.29262.4886-0.072-0.3432-0.24630.37240.0593-0.630.06510.30650.13650.3516-0.0006-0.00640.2779-0.01140.2768-8.30965.83763.7385
153.4675-2.47413.09862.6805-2.80043.95480.14690.01430.4554-0.2384-0.1713-0.6752-0.60361.1212-0.01630.8004-0.13660.13760.601-0.03080.302-11.07098.5778-23.9832
164.92392.1407-2.68932.1848-9.70392.0436-0.26261.06410.0699-1.0078-0.2622-1.27141.51520.38340.9570.5091-0.01210.06270.488-0.01730.5691-1.90097.4842-6.342
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:26)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 27:37)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 38:44)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 45:57)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 58:67)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 68:89)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 90:101)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 102:113)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 1:26)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 27:44)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 45:67)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 68:89)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 90:101)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resseq 102:113)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C'
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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