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万見
- PDB-4hqf: Crystal structure of Plasmodium falciparum TRAP, I4 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hqf
タイトルCrystal structure of Plasmodium falciparum TRAP, I4 form
要素Thrombospondin-related anonymous protein, TRAP
キーワードCELL ADHESION / malaria / parasite motility / I domain / TSR domain / receptor on sporozoite / vaccine target / sporozoite surface
機能・相同性
機能・相同性情報


microneme / symbiont entry into host / transmembrane signaling receptor activity / host cell surface receptor binding / cell surface / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thrombospondin type 1 domain / von Willebrand factor, type A domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A ...Thrombospondin type 1 domain / von Willebrand factor, type A domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thrombospondin-related anonymous protein
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Song, G. / Koksal, A.C. / Lu, C. / Springer, T.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Shape change in the receptor for gliding motility in Plasmodium sporozoites.
著者: Song, G. / Koksal, A.C. / Lu, C. / Springer, T.A.
履歴
登録2012年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombospondin-related anonymous protein, TRAP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8012
ポリマ－31,7661
非ポリマー351
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.220, 110.220, 47.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Thrombospondin-related anonymous protein, TRAP


分子量: 31766.037 Da / 分子数: 1 / 断片: adhesive domains (UNP residues 26-299) / 変異: C55G, N132S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: TRAP, PF13_0201 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q76NM2
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 0.2 M lithium sulfate, 25% PEG4000, EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月14日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→43.27 Å / Num. all: 14536 / Num. obs: 14268 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.89 % / Rsym value: 0.16 / Net I/σ(I): 11.26
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.69 / Rsym value: 1.12 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHU

1shu


解像度: 2.2→34.855 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 2 / 位相誤差: 25.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2175 715 5.01 %
Rwork0.1729 --
obs0.1752 14268 98.18 %
all-14536 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.855 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1564 0 1 144 1709
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0972159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.532598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074250
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005281
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.370.36771420.28452671X-RAY DIFFRACTION98
2.37-2.60850.30061430.22992748X-RAY DIFFRACTION100
2.6085-2.98570.241420.19592710X-RAY DIFFRACTION99
2.9857-3.7610.22321430.15752699X-RAY DIFFRACTION98
3.761-34.8590.16011450.14052724X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.46961.5076-0.97715.310.47846.28790.11160.0921-0.1059-0.20460.02020.1496-0.1908-0.047-0.13410.253-0.006-0.04290.15490.01850.185519.312521.37251.7357
26.5228-0.1499-1.1144.3892-0.85835.14730.020.1994-0.1373-0.24580.1018-0.1085-0.0152-0.0017-0.04450.2024-0.055-0.06390.21810.01270.214721.306614.1069-2.412
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 41:103)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 104:215)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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