[日本語] English
万見
- PDB-4hna: Kinesin motor domain in the ADP-MG-ALFX state in complex with tub... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hna
タイトルKinesin motor domain in the ADP-MG-ALFX state in complex with tubulin and a DARPIN
要素
  • DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN (DARPIN) D2
  • Kinesin-1 heavy chain
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードMOTOR PROTEIN / alpha-tubulin / beta-tubulin / DARPin / GTPase / kinesin / microtubule / tubulin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / cytolytic granule membrane / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / organelle transport along microtubule ...regulation of modification of synapse structure, modulating synaptic transmission / plus-end-directed vesicle transport along microtubule / cytoplasm organization / anterograde dendritic transport of neurotransmitter receptor complex / cytolytic granule membrane / anterograde neuronal dense core vesicle transport / mitocytosis / retrograde neuronal dense core vesicle transport / anterograde axonal protein transport / organelle transport along microtubule / axonemal microtubule / forebrain morphogenesis / glial cell differentiation / neuron projection arborization / vesicle transport along microtubule / cerebellar cortex morphogenesis / flagellated sperm motility / dentate gyrus development / lysosome localization / positive regulation of potassium ion transport / plus-end-directed microtubule motor activity / Kinesins / RHO GTPases activate KTN1 / centrosome cycle / kinesin complex / pyramidal neuron differentiation / microtubule motor activity / centrosome localization / motor behavior / mitochondrion transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / ciliary rootlet / microtubule-based movement / stress granule disassembly / natural killer cell mediated cytotoxicity / smoothened signaling pathway / response to L-glutamate / synaptic vesicle transport / Insulin processing / regulation of synapse organization / startle response / locomotory exploration behavior / microtubule polymerization / sperm flagellum / postsynaptic cytosol / response to tumor necrosis factor / microtubule-based process / response to mechanical stimulus / phagocytic vesicle / condensed chromosome / homeostasis of number of cells within a tissue / axon cytoplasm / dendrite cytoplasm / MHC class II antigen presentation / cellular response to calcium ion / axon guidance / adult locomotory behavior / regulation of membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / synapse organization / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / cerebral cortex development / structural constituent of cytoskeleton / memory / cellular response to type II interferon / centriolar satellite / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron migration / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / microtubule binding / neuron apoptotic process / gene expression / nuclear membrane / vesicle / microtubule / hydrolase activity / cadherin binding / protein heterodimerization activity / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Helix hairpin bin / Ankyrin repeat-containing domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Helix hairpin bin / Ankyrin repeat-containing domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Helix Hairpins / Alpha Horseshoe / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin alpha chain / Kinesin-1 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種ARTIFICIAL GENE (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Gigant, B. / Knossow, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure of a kinesin-tubulin complex and implications for kinesin motility.
著者: Gigant, B. / Wang, W. / Dreier, B. / Jiang, Q. / Pecqueur, L. / Pluckthun, A. / Wang, C. / Knossow, M.
履歴
登録2012年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
D: DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN (DARPIN) D2
K: Kinesin-1 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,17512
ポリマ－157,5034
非ポリマー1,6728
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.050, 160.540, 174.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABDK

#1: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: BRAIN / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D0VWZ0
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49983.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: BRAIN / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D0VWY9
#3: タンパク質 DESIGNED ANKYRIN REPEAT PROTEIN (DARPIN) D2


分子量: 18140.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ARTIFICIAL GENE (人工物) / プラスミド: PDST067 (PQE30 DERIVATIVE) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE
#4: タンパク質 Kinesin-1 heavy chain / Conventional kinesin heavy chain / Ubiquitous kinesin heavy chain / UKHC


分子量: 39174.020 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-349 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF5B, KNS, KNS1 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P33176

-
非ポリマー , 6種, 10分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細The sequence of kinesin (chain K) included mutations. The construct is known as cys-lite. for ...The sequence of kinesin (chain K) included mutations. The construct is known as cys-lite. for tubulin the bovine brain tubulin sequence was used for refinement because the sequence of ovine brain tubulin is not available. for alpha-tubulin (chain A) The alpha 1B isotype sequence (NCBI NP_001108328.1) was used. For beta-tubulin (chain B) the beta 2B isotype sequence (NCBI NP_001003900.1) was used.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
解説: DUE TO THE ANISOTROPIC NATURE OF THE DIFFRACTION, THE DATA WERE PROCESSED IN TWO DIFFERENT WAYS: 1) BY APPLYING AN ANISOTROPIC CORRECTION TO THE DATA, AND 2) WITHOUT ANY ANISOTROPY CORRECTION. ...解説: DUE TO THE ANISOTROPIC NATURE OF THE DIFFRACTION, THE DATA WERE PROCESSED IN TWO DIFFERENT WAYS: 1) BY APPLYING AN ANISOTROPIC CORRECTION TO THE DATA, AND 2) WITHOUT ANY ANISOTROPY CORRECTION. STRUCTURE FACTORS FOR BOTH PROCESSING HAVE BEEN DEPOSITED WITH THE PDB. THE COORDINATES AND STATISTICS REPORTED HERE ARE THOSE OBTAINED WITH THE DATA CORRECTED FOR ANISOTROPY.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG, PIPES BUFFER, PH 6.8, 0.8 MM ALCL3, 4 MM NAF, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→59.14 Å / Num. obs: 29641 / % possible obs: 80.3 % / 冗長度: 25.8 % / Biso Wilson estimate: 94.06 Å2 / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 3.19→3.27 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.56 / Rsym value: 0.476 / % possible all: 21.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SAWAYAANISOTROPY SERVERデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3RYC, 2P4N, 2XEE

3ryc

2p4n

2xee


解像度: 3.19→59.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9004 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8708 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BEFORE REFINEMENT, THE REFLECTION DATA WERE ANISOTROPICALLY SCALED AND TRUNCATED USING THE ANISOTROPY SERVER AT HTTP://SERVICES.MBI.UCLA.EDU/ANISOSCALE/
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2113 1519 5.12 %RANDOM
Rwork0.1767 ---
obs0.1784 29641 80.25 %-
原子変位パラメータBiso mean: 80.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.3645 Å20 Å20 Å2
2--5.305 Å20 Å2
3---10.0595 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.656 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.19→59.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10505 0 100 2 10607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0110811HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2314660HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3763SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes297HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1603HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10811HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd4SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.8
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.06
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1427SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12228SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.19→3.3 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3416 39 4.56 %
Rwork0.2246 817 -
all0.2293 856 -
obs--80.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6650.2009-0.98893.7782-0.88793.3673-0.0114-0.382-0.24810.64720.00580.5170.03380.01630.00560.0256-0.07060.304-0.06410.0614-0.057-4.69342.385338.2622
21.27590.50280.12132.5439-0.95042.5562-0.05930.03290.0939-0.37150.10010.5085-0.089-0.3304-0.04080.06120.00510.081-0.0234-0.07520.0624-5.60659.4465-0.1471
33.85942.13911.25848.93521.67095.656-0.01330.2682-0.14280.14780.0480.3160.2501-0.4047-0.03470.066-0.073-0.03910.03260.0931-0.22225.377571.6902-31.922
41.84310.35350.42232.7785-0.23264.07530.07830.0180.0691-0.0303-0.07130.0629-0.14380.1825-0.0071-0.175-0.14730.1699-0.3268-0.1012-0.334419.196583.906724.1645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 601
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 650
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|* }D11 - 169
4X-RAY DIFFRACTION4{ K|* }K4 - 650

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る