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万見
- PDB-4hjm: Crystal structure of Glutaredoxin 1 from Plasmodium falciparum (P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hjm
タイトルCrystal structure of Glutaredoxin 1 from Plasmodium falciparum (PfGrx1) solved by S-SAD
要素Glutaredoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutathione / sulfur-SAD / active site / plasticity / Trx fold / redox enzymes
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase (glutathione) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / glutathione disulfide oxidoreductase activity / antioxidant activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...: / Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5462 Å
データ登録者Manickam, Y. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Atomic resolution crystal structure of glutaredoxin 1 from Plasmodium falciparum and comparison with other glutaredoxins.
著者: Yogavel, M. / Tripathi, T. / Gupta, A. / Banday, M.M. / Rahlfs, S. / Becker, K. / Belrhali, H. / Sharma, A.
履歴
登録2012年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7643
ポリマ－12,4361
非ポリマー3272
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.092, 48.092, 82.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin / Glutaredoxin 1


分子量: 12436.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: GRX1, PFC0271c / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: Q9NLB2, arsenate reductase (glutathione/glutaredoxin)
#2: 化合物 ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID / MOPS


分子量: 209.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5% w/v PEG1000, 12.5% w/v PEG3350, 12.5% v/v MPD, 0.02 M amino acids, 0.1 M MOPS/HEPES sodium, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月19日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5462→50 Å / Num. all: 16595 / Num. obs: 16572 / % possible obs: 99.01 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 91.2
反射 シェル解像度: 1.5462→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 13.2 / % possible all: 83.9

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5462→24.046 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU ML: 0.11 / SU R Cruickshank DPI: 0.0775 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.56 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1787 839 5.06 %
Rwork0.148 --
obs0.1495 16568 99.05 %
all-16595 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.5799 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å2-0.08 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5462→24.046 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数832 0 20 171 1023
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006963
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0931309
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.815408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004166
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5462-1.64310.20331260.16662506X-RAY DIFFRACTION97
1.6431-1.76990.17981670.15652549X-RAY DIFFRACTION99
1.7699-1.94790.20681320.14392590X-RAY DIFFRACTION99
1.9479-2.22960.18421430.14092620X-RAY DIFFRACTION100
2.2296-2.80840.17051310.14982677X-RAY DIFFRACTION100
2.8084-24.04890.17091400.14712787X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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