[日本語] English
万見
- PDB-4hiy: crystal structure of R34/53A, D95N, H112W mutant of borna disease... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hiy
タイトルcrystal structure of R34/53A, D95N, H112W mutant of borna disease virus matrix protein
要素Matrix protein
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRAL MATRIX PROTEIN / RNA BINDING / MEMBRANE BINDING / VIRUSES / SSRNA / NEGATIVE-STRAND VIRUSES / MONONEGAVIRALES / BORNAVIRIDAE / BORNA VIRUS / VIRION
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / structural constituent of virion / host cell cytoplasm / host cell plasma membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Borna disease virus, matrix protein / Matrix protein, Bornaviridae / Matrix protein superfamily / ssRNA-binding matrix protein of Bornaviridae / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Borna disease virus (ボルナ病ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Dautel, P. / Kolenko, P. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Matrix protein variants provide support for alternative borna disease virus infection pathway
著者: Dautel, P. / Kolenko, P. / Stubbs, M.T.
履歴
登録2012年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2492
ポリマ－16,1531
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Matrix protein
ヘテロ分子

A: Matrix protein
ヘテロ分子

A: Matrix protein
ヘテロ分子

A: Matrix protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9958
ポリマ－64,6114
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
Buried area8940 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area24470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.417, 137.417, 137.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Space group name H-MI432

-
要素

#1: タンパク質 Matrix protein / gp18 / p16


分子量: 16152.665 Da / 分子数: 1 / 変異: R34A, R53A, D95N, H112W / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borna disease virus (ボルナ病ウイルス)
遺伝子: M / プラスミド: PMAL-C2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0C794
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.125 Li2SO4, 25% GLYCEROL, 0.075 HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→56 Å / Num. all: 3517 / Num. obs: 3517 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 70 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.789 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 493 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3F1J

3f1j


解像度: 3.31→56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / SU B: 14.355 / SU ML: 0.233 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT WERE PERFORMED USING FREE R FOR CROSS-VALIDATION THROUGHOUT: R VALUE (WORKING SET) = 0.175; FREE R = 0.233 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT WERE PERFORMED USING FREE R FOR CROSS-VALIDATION THROUGHOUT: R VALUE (WORKING SET) = 0.175; FREE R = 0.233 FROM A RANDOM TEST SET COMPRISING 5% OF REFLECTIONS (157 TOTAL). FINAL REFINEMENT WAS PERFORMED USING ALL REFLECTIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.1749 ---
obs0.1807 3515 99 %-
all-3517 --
Rfree---RANDOM
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.838 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.31→56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1077 0 5 0 1082
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021109
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02762
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.9811505
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87531861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8825131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.6224.08249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.57815190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.432155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02227
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る