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- PDB-4hf7: Crystal structure of a GDSL-like lipase (BT0569) from Bacteroides... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hf7
タイトルCrystal structure of a GDSL-like lipase (BT0569) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.77 A resolution
要素Putative acylhydrolase
キーワードHYDROLASE / PF13472 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylcholine lysophospholipase activity
類似検索 - 分子機能
: / SGNH hydrolase / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / SGNH hydrolase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a GDSL-like lipase (BT0569) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.77 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acylhydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6891
ポリマ－23,6891
非ポリマー00
水4,666259
1
A: Putative acylhydrolase

A: Putative acylhydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3792
ポリマ－47,3792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area1590 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.201, 110.680, 88.776
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-432-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Putative acylhydrolase


分子量: 23689.252 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-236 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
株: ATCC 29148 / DSM 2079 / NCTC 10582 / E50 / VPI-5482 / 遺伝子: BT_0569, NP_809482.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q8AA96
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 29-236) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 29-236) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2.40M ammonium sulfate, 0.1M Bicine pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97876,0.97932
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月1日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.978761
30.979321
反射解像度: 1.77→46.47 Å / Num. obs: 24579 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 15.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 9.27
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.77-1.830.5992.378602300198.5
1.83-1.910.46388982654198.3
1.91-1.990.326472172229198.4
1.99-2.10.2215.479662518197
2.1-2.230.1866.782482415198.8
2.23-2.40.1478.281352433198.5
2.4-2.640.1179.477442457198.5
2.64-3.020.08612.985012487198.8
3.02-3.810.0561880322514198.2
3.81-46.470.04421.581112580197

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.77→46.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8857 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8733 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. EXPERIMENTAL (MAD) PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. RESIDUE SER62 WAS MODELED AS A O-SULFO-L-SERINE (OSE) BASED ON THE FIT TO DENSITY AND PRESENCE OF 2.4 M AMMONIUM SULFATE IN THE CRYSTALLIZATION CONDITION. LIQUID CHROMATOGRAPHY - MASS SPECTROMETRY DATA FROM THE PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION DID NOT SHOW ANY EVIDENCE OF MODIFICATION. NOTE THAT PHOSPHOSERINE (SEP) WOULD ALSO FIT THE DENSITY AND CANNOT BE RULED OUT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2168 1236 5.04 %RANDOM
Rwork0.1962 ---
obs0.1973 24538 98.22 %-
原子変位パラメータBiso max: 75.93 Å2 / Biso mean: 18.1164 Å2 / Biso min: 5.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9273 Å20 Å20 Å2
2--4.607 Å20 Å2
3----9.5344 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.214 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→46.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1617 0 0 259 1876
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d784SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes46HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes246HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1678HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion222SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2264SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1678HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2282HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.15
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.78
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.85 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2255 139 4.67 %
Rwork0.2236 2836 -
all0.2237 2975 -
obs--98.22 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.5815 Å / Origin y: 39.5642 Å / Origin z: 47.4086 Å
111213212223313233
T0.0254 Å2-0.0056 Å2-0.0037 Å2--0.0432 Å20.0055 Å2---0.0719 Å2
L0.5809 °2-0.0632 °2-0.1132 °2-0.6205 °20.0071 °2--0.0884 °2
S-0.0251 Å °0.012 Å °-0.0158 Å °0.0134 Å °0.0441 Å °-0.0094 Å °0.0207 Å °-0.0114 Å °-0.019 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|32 - A|236 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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