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万見
- PDB-4h87: Crystal structure of a FHA domain of kanadaptin (SLC4A1AP) from H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h87
タイトルCrystal structure of a FHA domain of kanadaptin (SLC4A1AP) from Homo sapiens at 1.55 A resolution
要素Kanadaptin
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / FHA domain of PF00498 / mRNA processing / nucleus / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / Double-stranded RNA binding motif / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Double-stranded RNA-binding domain ...: / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / Double-stranded RNA binding motif / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Double-stranded RNA-binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a FHA domain of kanadaptin (SLC4A1AP) from Homo sapiens at 1.55 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Refinement description
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kanadaptin
B: Kanadaptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,24113
ポリマ－28,2042
非ポリマー1,03711
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
2
A: Kanadaptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8559
ポリマ－14,1021
非ポリマー7538
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Kanadaptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3864
ポリマ－14,1021
非ポリマー2843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.768, 82.141, 82.467
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kanadaptin / Human lung cancer oncogene 3 protein / HLC-3 / Kidney anion exchanger adapter protein / Solute ...Human lung cancer oncogene 3 protein / HLC-3 / Kidney anion exchanger adapter protein / Solute carrier family 4 anion exchanger member 1 adapter protein


分子量: 14101.977 Da / 分子数: 2 / 断片: FHA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLC3, NM_018158, SLC4A1AP / プラスミド: SGC_M / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9BWU0
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG CONTAINING 6HIS-HA-FLAG-TEV SITES - ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG CONTAINING 6HIS-HA-FLAG-TEV SITES - MHHHHHHYPYDVPDYADYKDDDDKENLYFQSM. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY (-1) SER-MET (0) FOLLOWED BY RESIDUES 149-276 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.08 %
解説: THE INPUT MODEL WAS PREPARED USING PHENIX.ROSETTA FOLLOWING THE PROCEDURE USED IN THE JCSG MR-PIPELINE (PMID: 18094477)
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.60M ammonium sulfate, 0.1M citric acid pH 5.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97932
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月1日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→36.764 Å / Num. obs: 35157 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 20.678 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 27.74
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.55-1.610.8852.9359513706199.8
1.61-1.670.5934.43365432171100
1.67-1.750.4096.2375503641199.9
1.75-1.840.2599.6335633370199.9
1.84-1.950.16414.2326763310199.8
1.95-2.10.10422363833473199.9
2.1-2.310.07130.9359513519199.9
2.31-2.650.05240.8363283610199.9
2.65-3.330.03359.8355843530199.9
3.33-36.7640.02180.6357853781199.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOLREP11.0.02位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3ELS

3els


解像度: 1.55→36.764 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9492 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. SO4 AND GOL MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS. 3. ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. SO4 AND GOL MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS. 3. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1983 1759 5.01 %RANDOM
Rwork0.1755 ---
obs0.1767 35081 99.88 %-
原子変位パラメータBiso max: 104.2 Å2 / Biso mean: 26.6599 Å2 / Biso min: 11.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0815 Å20 Å20 Å2
2---1.2695 Å20 Å2
3---2.3509 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.183 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→36.764 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1889 0 60 207 2156
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d911SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes21HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes333HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2086HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion256SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2496SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2086HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2856HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.44
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2162 120 4.22 %
Rwork0.2029 2721 -
all0.2035 2841 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7414-0.26090.0211.76520.41152.0683-0.0922-0.01690.0671-0.01730.09570.01540.03870.0225-0.0034-0.0423-0.00730.0041-0.0586-0.0148-0.046921.66239.3101-1.2001
21.5851-0.17050.92511.30950.09861.44330.0494-0.09280.0677-0.0339-0.0093-0.0301-0.03590.0203-0.0401-0.0188-0.00950.0026-0.0301-0.0189-0.0569.355754.3154-21.7192
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|-1 - 276}A-1 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2{B|-1 - 276}B-1 - 276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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