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- PDB-4h5p: Crystal Structure of Rift Valley Fever Virus Nucleocapsid Protein... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4h5p | ||||||
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Title | Crystal Structure of Rift Valley Fever Virus Nucleocapsid Protein Tetramer Bound to Single-stranded RNA | ||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN/RNA / nucleocapsid protein / N protein / ribonucleoprotein / viral nucleoprotein / RNA binding / virus / RNP / VIRAL PROTEIN-RNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / viral nucleocapsid / ribonucleoprotein complex / host cell nucleus / RNA binding / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Raymond, D.D. / Smith, J.L. | ||||||
![]() | ![]() Title: Phleboviruses encapsidate their genomes by sequestering RNA bases. Authors: Raymond, D.D. / Piper, M.E. / Gerrard, S.R. / Skiniotis, G. / Smith, J.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 411.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 338.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 477.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 39.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 59.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4h5lC ![]() 4h5mC ![]() 4h5oC ![]() 4h5qC ![]() 4v9eC ![]() 3lyfS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27366.547 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: RNA chain | Mass: 4241.363 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: SEE REMARK 999 / Source method: obtained synthetically #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | EACH RNA CHAIN IS MODELED WITH ONLY 14 BASES. ADDITIONAL | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.18 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 18% PEG3350, 350 mM sodium chloride, 100 mM Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD Details: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.15→96.59 Å / Num. all: 55733 / Num. obs: 55733 / % possible obs: 95.5 % / Redundancy: 3.7 % / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 9.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3LYF Resolution: 2.15→31.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9411 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9232 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU R Cruickshank DPI: 0.254 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.258 / SU Rfree Blow DPI: 0.187 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.188
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Displacement parameters | Biso max: 135.96 Å2 / Biso mean: 39.1499 Å2 / Biso min: 11.65 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.3 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→31.48 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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