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- PDB-4h4f: Crystal structure of human chymotrypsin C (CTRC) bound to inhibit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h4f
タイトルCrystal structure of human chymotrypsin C (CTRC) bound to inhibitor eglin c from Hirudo medicinalis
要素
  • (Chymotrypsin-C) x 2
  • Eglin C
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Serine protease / protease inhibitor / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin C / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / serine-type endopeptidase inhibitor activity / response to wounding / intracellular calcium ion homeostasis / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Trypsin Inhibitor V, subunit A / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / Trypsin Inhibitor V; Chain A / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. ...Trypsin Inhibitor V, subunit A / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / Trypsin Inhibitor V; Chain A / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Eglin C / Chymotrypsin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Batra, J. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Long-range Electrostatic Complementarity Governs Substrate Recognition by Human Chymotrypsin C, a Key Regulator of Digestive Enzyme Activation.
著者: Batra, J. / Szabo, A. / Caulfield, T.R. / Soares, A.S. / Sahin-Toth, M. / Radisky, E.S.
履歴
登録2012年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22013年4月24日Group: Database references
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsin-C
B: Eglin C
Q: Chymotrypsin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4426
ポリマ－37,1573
非ポリマー2853
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.272, 76.253, 81.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chymotrypsin-C / Caldecrin


分子量: 28054.791 Da / 分子数: 1 / 断片: Chymotrypsin C (unp residues 30-268) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLCR, CTRC / 株 (発現宿主): HEK 293T / 参照: UniProt: Q99895, chymotrypsin C
#2: タンパク質 Eglin C


分子量: 8072.089 Da / 分子数: 1 / 断片: Eglin c (unp residues 8-70) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01051
#3: タンパク質・ペプチド Chymotrypsin-C / Caldecrin


分子量: 1030.197 Da / 分子数: 1 / 断片: CTRC propeptide (unp residues 17-26) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLCR, CTRC / 株 (発現宿主): HEK 293T / 参照: UniProt: Q99895, chymotrypsin C
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CHAIN Q IS A PRO-DOMAIN THAT HAS BEEN CLEAVED UPON ACTIVATION BUT IT IS NOT RELEASED BECAUSE IT ...CHAIN Q IS A PRO-DOMAIN THAT HAS BEEN CLEAVED UPON ACTIVATION BUT IT IS NOT RELEASED BECAUSE IT MAKES A DISULPHIDE LINK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate monohydrate, 0.1 M TRIS hydrochloride and 30 % (w/v) PEG 4000 , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→55.784 Å / Num. all: 27661 / Num. obs: 27661 / % possible obs: 97.34 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 51.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Mean I/σ(I) obs: 9 / Rsym value: 0.146 / % possible all: 76.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.9→55.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 2.753 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2096 1396 5 %RANDOM
Rwork0.1573 26265 --
obs0.1599 27661 97.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.52 Å2 / Biso mean: 25.5891 Å2 / Biso min: 12.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.29 Å20 Å20 Å2
2---2.95 Å20 Å2
3----1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→55.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2468 0 15 320 2803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0222552
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0661.9423484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8185308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.27523.559118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.80215395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7681517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1880.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211963
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3811.51550
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.31922513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.61131002
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7484.5971
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 84 -
Rwork0.167 1534 -
all-1618 -
obs--77.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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