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万見
- PDB-4h4a: Crystal structure of the C-terminal domain of Drosophila melanoga... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h4a
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of Drosophila melanogaster Zucchini
要素Mitochondrial cardiolipin hydrolase
キーワードHYDROLASE / phospholipase D fold / HKD motif / nuclease/phospholipid hydrolase / nucleic acid/phospholipid
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PA / cardiolipin hydrolase activity / primary piRNA processing / oocyte karyosome formation / dorsal appendage formation / RNA endonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / piRNA processing / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / regulatory ncRNA-mediated gene silencing ...Synthesis of PA / cardiolipin hydrolase activity / primary piRNA processing / oocyte karyosome formation / dorsal appendage formation / RNA endonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / piRNA processing / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / P granule / oogenesis / lipid catabolic process / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Endonuclease Chain A / Endonuclease; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial cardiolipin hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Voigt, F. / Schulz, E.C. / Barabas, O.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of the primary piRNA biogenesis factor Zucchini reveals similarity to the bacterial PLD endonuclease Nuc.
著者: Voigt, F. / Reuter, M. / Kasaruho, A. / Schulz, E.C. / Pillai, R.S. / Barabas, O.
履歴
登録2012年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial cardiolipin hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3391
ポリマ－19,3391
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.640, 51.280, 40.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial cardiolipin hydrolase / Mitochondrial phospholipase homolog / MitoPLD / Protein zucchini


分子量: 19338.666 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal fragment (UNP residues 89-253) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: zuc, CG12314 / プラスミド: pETM22 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9VKD7, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors + Bartels monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 14007 / Num. obs: 14007 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 43.6 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 11.42
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1045 / Rsym value: 0.544 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Auto-Rickshaw位相決定
SHELXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→33.966 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 25.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2554 1383 9.88 %random
Rwork0.2185 ---
obs0.2221 14002 99.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.377 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2469 Å2-0 Å2-2.1739 Å2
2---4.3781 Å20 Å2
3---6.6251 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.303 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.966 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1143 0 0 40 1183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6671570
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.613404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002198
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2002-2.27880.32081350.28361265X-RAY DIFFRACTION100
2.2788-2.370.31321410.24881282X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.47780.30351500.24151206X-RAY DIFFRACTION100
2.4778-2.60840.32231320.23921304X-RAY DIFFRACTION100
2.6084-2.77180.2911310.25311254X-RAY DIFFRACTION100
2.7718-2.98570.24591170.22171307X-RAY DIFFRACTION100
2.9857-3.28590.26071430.19961244X-RAY DIFFRACTION100
3.2859-3.76090.23591690.18541222X-RAY DIFFRACTION100
3.7609-4.73620.19991210.18561276X-RAY DIFFRACTION99
4.7362-33.97030.25731440.24011259X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.3336 Å / Origin y: 38.5147 Å / Origin z: 6.8911 Å
111213212223313233
T0.1287 Å20.022 Å2-0.0341 Å2-0.1598 Å2-0.0184 Å2--0.1545 Å2
L3.3029 °20.0868 °20.0798 °2-2.6351 °2-0.4002 °2--2.8222 °2
S-0.0719 Å °-0.3303 Å °0.233 Å °0.0819 Å °0.1048 Å °0.1419 Å °-0.2075 Å °-0.1198 Å °-0.0526 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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