[日本語] English
万見
- PDB-1jkn: Solution Structure of the Nudix Enzyme Diadenosine Tetraphosphate... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jkn
タイトルSolution Structure of the Nudix Enzyme Diadenosine Tetraphosphate Hydrolase from Lupinus angustifolius Complexed with ATP
要素diadenosine 5',5'''-P1,P4-tetraphosphate hydrolase
キーワードHYDROLASE / alpha-beta-alpha sandwich / enzyme-substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) / guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase activity / bis(5'-adenosyl)-pentaphosphatase activity / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / chloroplast
類似検索 - 分子機能
RNA pyrophosphohydrolase RppH / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily ...RNA pyrophosphohydrolase RppH / NUDIX hydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Diadenosine 5',5'''-P1,P4-tetraphosphate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Lupinus angustifolius (マメ科)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Fletcher, J.I. / Swarbrick, J.D. / Maksel, D. / Gayler, K.R. / Gooley, P.R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The structure of Ap(4)A hydrolase complexed with ATP-MgF(x) reveals the basis of substrate binding.
著者: Fletcher, J.I. / Swarbrick, J.D. / Maksel, D. / Gayler, K.R. / Gooley, P.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Three-dimensional Structure of the Nudix Enzyme Diadenosine Tetraphosphate Hydrolase from Lupinus angustifolius L
著者: Swarbrick, J.D. / Bashtannyk, T. / Maksel, D. / Zhang, X.-R. / Blackburn, G.M. / Gayler, K.R. / Gooley, P.R.
履歴
登録2001年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: diadenosine 5',5'''-P1,P4-tetraphosphate hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3412
ポリマ－18,8341
非ポリマー5071
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, target function
代表モデルモデル #21lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 diadenosine 5',5'''-P1,P4-tetraphosphate hydrolase


分子量: 18834.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lupinus angustifolius (マメ科) / プラスミド: PGEX-6P-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3)
参照: UniProt: O04841, bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical)
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNHA
1213D 15N-separated NOESY
1323D 13C-separated NOESY
1422D doubly-tuned 13C 15N-filtered NOESY
15213C-edited 13C-filtered NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: Determined using standard heteronuclear techniques

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.6 mM U-15N, U-13C Ap4A hydrolase 1.6 mM ATP 20 mM U-100% 2H imidazole 32 mM NaF 20 mM MgCl290% H2O/10% D2O
21.6 mM U-15N, U-13C Ap4A hydrolase 1.6 mM ATP 20 mM U-100% 2H imidazole 32 mM NaF 20 mM MgCl2100% D2O
試料状態イオン強度: 120 mM / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.2Variancollection
NMRPipe1.1Delaglio, et al.解析
XEASY1.4Bartels, et al.データ解析
DYANA1.5Guentert, et al.精密化
CNS1Brunger et al.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2948 restraints. 2649 are NOE-based distance restraints, 299 are dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る