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万見
- PDB-1yp6: Van der Waals Interactions Dominate Hydrophobic Association in a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yp6
タイトルVan der Waals Interactions Dominate Hydrophobic Association in a Protein Binding Site Occluded From Solvent Water
要素MAJOR URINARY PROTEIN 1
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / LIPOCALIN / BETA-BARREL / MUP1 / 2-METHOXY-3-ISOBUTYLPYRAZINE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to stilbenoid / pheromone activity / cellular response to food / pheromone binding / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to testosterone stimulus / energy reserve metabolic process / positive regulation of glucose metabolic process / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus ...response to stilbenoid / pheromone activity / cellular response to food / pheromone binding / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to testosterone stimulus / energy reserve metabolic process / positive regulation of glucose metabolic process / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cellular response to lipid / heat generation / small molecule binding / locomotor rhythm / negative regulation of lipid storage / negative regulation of gluconeogenesis / aerobic respiration / cellular response to starvation / mitochondrion organization / insulin receptor activity / glucose homeostasis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major urinary protein / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-ISOBUTYL-3-METHOXYPYRAZINE / Major urinary protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Barratt, E. / Bingham, R.J. / Warner, D.J. / Laughton, C.A. / Phillips, S.E.V. / Homans, S.W.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2005
タイトル: Van der Waals Interactions Dominate Ligand-Protein Association in a Protein Binding Site Occluded from Solvent Water
著者: Barratt, E. / Bingham, R.J. / Warner, D.J. / Laughton, C.A. / Phillips, S.E.V. / Homans, S.W.
履歴
登録2005年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年10月20日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR URINARY PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5505
ポリマ－20,1231
非ポリマー4264
水4,630257
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.834, 53.834, 137.422
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-419-

HOH

21A-421-

HOH

31A-459-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 MAJOR URINARY PROTEIN 1 / MUP 1


分子量: 20123.400 Da / 分子数: 1 / 変異: Y120F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: MUP1 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P11588
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PRZ / 2-ISOBUTYL-3-METHOXYPYRAZINE / 2-イソブチル-3-メトキシピラジン


分子量: 166.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: CADMIUM CHLORIDE, MALATE, HCL, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年5月24日 / 詳細: CONFOCAL MAX FLUX (OSMIC)
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 18683 / Num. obs: 18683 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 18.539 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 4.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2133 / Rsym value: 0.369 / % possible all: 78.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QY0

1qy0


解像度: 1.8→50 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2201 950 4.9 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.1937 18683 --
obs0.1937 18683 95.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.873 Å20 Å20 Å2
2---1.873 Å20 Å2
3---3.746 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1271 0 15 257 1543
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.4872.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.025
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 126 -
Rwork0.297 --
obs-2466 77.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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