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- PDB-4gza: Complex of mouse Plexin A2 - Semaphorin 3A - Neuropilin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gza
タイトルComplex of mouse Plexin A2 - Semaphorin 3A - Neuropilin-1
要素
  • Neuropilin-1
  • Plexin-A2
  • Semaphorin-3A
キーワードSIGNALING PROTEIN / ternary complex / multi-domain / mammalian / cell-cell signaling / glycosilation / transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / neural crest cell migration involved in sympathetic nervous system development / cell migration involved in coronary vasculogenesis / trigeminal nerve morphogenesis / Signal transduction by L1 / cerebellar granule cell precursor tangential migration / regulation of axon extension involved in axon guidance / basal dendrite development / otic placode development / CRMPs in Sema3A signaling ...Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / neural crest cell migration involved in sympathetic nervous system development / cell migration involved in coronary vasculogenesis / trigeminal nerve morphogenesis / Signal transduction by L1 / cerebellar granule cell precursor tangential migration / regulation of axon extension involved in axon guidance / basal dendrite development / otic placode development / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of smooth muscle cell chemotaxis / protein localization to early endosome / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / semaphorin receptor binding / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / epithelial cell migration / neurofilament / trigeminal nerve structural organization / sensory neuron axon guidance / facial nerve structural organization / gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus / branchiomotor neuron axon guidance / renal artery morphogenesis / postsynapse organization / limb bud formation / positive regulation of male gonad development / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / maintenance of synapse structure / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / axon extension involved in axon guidance / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / synaptic target recognition / sympathetic neuron projection extension / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of epithelial cell migration / vascular endothelial growth factor binding / retina vasculature development in camera-type eye / endothelial cell chemotaxis / motor neuron migration / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / sympathetic ganglion development / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / axonogenesis involved in innervation / vascular endothelial growth factor receptor activity / negative regulation of axon extension / outflow tract septum morphogenesis / nerve development / positive regulation of neuron migration / semaphorin receptor complex / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / pharyngeal system development / olfactory bulb development / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / sympathetic nervous system development / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / coronary artery morphogenesis / substrate-dependent cell migration, cell extension / chemorepellent activity / semaphorin receptor activity / commissural neuron axon guidance / negative regulation of cell adhesion / axon extension / axonal fasciculation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of Cdc42 protein signal transduction / motor neuron axon guidance / sprouting angiogenesis / neural tube development / neural crest cell migration / dendrite morphogenesis / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / centrosome localization / negative chemotaxis / positive regulation of axonogenesis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / branching involved in blood vessel morphogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / positive chemotaxis / dendrite development / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / endothelial cell migration
類似検索 - 分子機能
Semaphorin-3A, sema domain / Plexin-A2, sema domain / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Semaphorin / Plexin, TIG domain 2 / TIG domain found in plexin / Plexin, TIG domain 1 / TIG domain / Neuropilin ...Semaphorin-3A, sema domain / Plexin-A2, sema domain / IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Semaphorin / Plexin, TIG domain 2 / TIG domain found in plexin / Plexin, TIG domain 1 / TIG domain / Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain / Plexin, cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin cytoplasmic RasGAP domain / Plexin cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Plexin family / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Plexin repeat / Plexin repeat / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / IPT/TIG domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / ig-like, plexins, transcription factors / Rho GTPase activation protein / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / IPT domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Semaphorin-3A / Plexin-A2 / Neuropilin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7 Å
データ登録者Janssen, B.J.C. / Malinauskas, T. / Siebold, C. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2012
タイトル: Neuropilins lock secreted semaphorins onto plexins in a ternary signaling complex.
著者: Janssen, B.J.C. / Malinauskas, T. / Weir, G.A. / Cader, M.Z. / Siebold, C. / Jones, E.Y.
履歴
登録2012年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月7日Group: Database references
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plexin-A2
B: Plexin-A2
C: Plexin-A2
D: Plexin-A2
E: Plexin-A2
F: Plexin-A2
G: Semaphorin-3A
H: Neuropilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)582,3649
ポリマ-582,3248
非ポリマー401
00
1
A: Plexin-A2
B: Plexin-A2
C: Plexin-A2
D: Plexin-A2
E: Plexin-A2
F: Plexin-A2
G: Semaphorin-3A
H: Neuropilin-1
ヘテロ分子

A: Plexin-A2
B: Plexin-A2
C: Plexin-A2
D: Plexin-A2
E: Plexin-A2
F: Plexin-A2
G: Semaphorin-3A
H: Neuropilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,164,72818
ポリマ-1,164,64816
非ポリマー802
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)191.632, 293.604, 252.176
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Plexin-A2 / Plex 2 / Plexin-2


分子量: 75934.914 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP RESIDUES 33-703 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Plxna2, Kiaa0463 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P70207
#2: タンパク質 Semaphorin-3A / Semaphorin III / Sema III / Semaphorin-D / Sema D


分子量: 61246.945 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 21-555 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sema3a, Semad, SemD / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O08665
#3: タンパク質 Neuropilin-1 / A5 protein


分子量: 65467.652 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 22-586 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nrp1, Nrp / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P97333
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN G IS BASED ON NCBI REFERENCE SEQUENCE: NP_033178.2. RESIDUE 475 IS A VAL IN ...THE SEQUENCE OF CHAIN G IS BASED ON NCBI REFERENCE SEQUENCE: NP_033178.2. RESIDUE 475 IS A VAL IN THIS DATABASE SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶
IDマシュー密度3/Da)溶媒含有率 (%)
15.8478.95
2
3
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.570mM HEPES, pH 7.5, 1.4% w/v PEG 400, 12% v/v glycerol, 1.4M ammonium sulphate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
2932蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.570mM HEPES, pH 7.5, 1.4% w/v PEG 400, 12% v/v glycerol, 1.4M ammonium sulphate, 1% v/v ethyl acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
2933蒸気拡散法, シッティングドロップ法7.570mM HEPES, pH 7.5, 1.4% w/v PEG 400, 12% v/v glycerol, 1.4M ammonium sulphate, 8% v/v acetonitrile , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
31003
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンDiamond I04-110.9173
シンクロトロンDiamond I0321.0719
シンクロトロンDiamond I0230.9795
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 2M1PIXEL2011年4月15日
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL2011年4月20日
ADSC QUANTUM 315r3CCD2011年5月5日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Single bounce monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3Double crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91731
21.07191
30.97951
反射解像度: 7→126 Å / Num. all: 20190 / Num. obs: 20176 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OKT, 1Q47, 4GZ9
解像度: 7→125.506 Å / SU ML: 1.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / 位相誤差: 29.14 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: AUTHORS STATE THAT DUE TO THE LOW RESOLUTION OF THE DIFFRACTION DATA THE STRUCTURE WAS ONLY SUBJECTED TO RIGID BODY REFINEMENT WITH EACH DOMAIN AS RIGID BODY USING (PARTS OF) THE COORDINATES ...詳細: AUTHORS STATE THAT DUE TO THE LOW RESOLUTION OF THE DIFFRACTION DATA THE STRUCTURE WAS ONLY SUBJECTED TO RIGID BODY REFINEMENT WITH EACH DOMAIN AS RIGID BODY USING (PARTS OF) THE COORDINATES OF PDB ENTRIES 3OKT, 1Q47 AND 4GZ9. AUTHORS HAVE NOT FURTHER REFINED THE RESULTING COORDINATES NOR CORRECTED RESULTING CLASHES BETWEEN ATOMS AND DEVIATING PEPTIDE LINKAGES BETWEEN DOMAINS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2848 1009 5.05 %RANDOM
Rwork0.2847 ---
obs0.2847 20176 95.6 %-
all-20176 --
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 283.537 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-84.1244 Å2-0 Å2119.0039 Å2
2--17.4558 Å2-0 Å2
3---22.6768 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7→125.506 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数35654 0 1 0 35655
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01436622
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20249584
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.07413337
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0635452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0086434
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
7.0004-7.17550.36191190.3727260894
7.1755-7.36950.36681680.3578266094
7.3695-7.58630.31881490.3447263194
7.5863-7.83110.30611580.3451258393
7.8311-8.1110.31851340.3312256590
8.111-8.43570.32091210.3213228781
8.4357-8.81950.31881330.2921239485
8.8195-9.28430.28781390.2803270095
9.2843-9.86580.26911320.2596265795
9.8658-10.62720.22871500.2527266795
10.6272-11.69590.25181270.2403273195
11.6959-13.38670.27641210.253264393
13.3867-16.85940.281300.2752245588
16.8594-125.52630.27391410.2832257591

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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