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- PDB-4gyw: Crystal structure of human O-GlcNAc Transferase in complex with U... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gyw
タイトルCrystal structure of human O-GlcNAc Transferase in complex with UDP and a glycopeptide
要素
  • Casein kinase II subunit alpha
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードtransferase/peptide / GT-B / Glycosyltransferase / GlcNAcylation / transferase-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / Receptor Mediated Mitophagy / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Synthesis of PC / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / negative regulation of apoptotic signaling pathway / histone acetyltransferase complex / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / : / response to nutrient / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / Signal transduction by L1 / cell projection / cellular response to glucose stimulus / Hsp90 protein binding / circadian regulation of gene expression / Regulation of necroptotic cell death / chromatin DNA binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / response to insulin / PML body / mitochondrial membrane / Regulation of PTEN stability and activity / protein processing / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / kinase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Casein Kinase 2, subunit alpha / Tetratricopeptide repeat ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Casein Kinase 2, subunit alpha / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Lazarus, M.B. / Jiang, J. / Gloster, T.M. / Zandberg, W.F. / Vocadlo, D.J. / Walker, S.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural snapshots of the reaction coordinate for O-GlcNAc transferase.
著者: Lazarus, M.B. / Jiang, J. / Gloster, T.M. / Zandberg, W.F. / Whitworth, G.E. / Vocadlo, D.J. / Walker, S.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,28511
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,5397
水17,475970
1
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0955
ポリマ－82,3732
非ポリマー7213
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area28570 Å2
手法PISA
2
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,1916
ポリマ－82,3732
非ポリマー8174
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area29400 Å2
手法PISA
3
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,18910
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,4436
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7660 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area52510 Å2
手法PISA
4
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,38112
ポリマ－164,7464
非ポリマー1,6358
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7720 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area54110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.000, 137.770, 153.566
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1673-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 6分子 ACBD

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 1398.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 975分子

#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 970 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.6M Lithium Sulfate, 0.1M Bis Tris Propane pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→43.904 Å / Num. all: 206769 / Num. obs: 206769 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 %
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / % possible all: 87.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.7_650位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→43.904 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 10329 5 %RANDOM
Rwork0.1872 ---
all0.1881 217098 --
obs0.1881 206769 94.15 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.181 Å2 / ksol: 0.407 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4153 Å20 Å22.1771 Å2
2---1.9612 Å2-0 Å2
3---0.5459 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→43.904 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11018 0 93 970 12081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00511462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97215576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2244315
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661718
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052017
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.71930.31453000.30835791X-RAY DIFFRACTION83
1.7193-1.73950.3093090.29676054X-RAY DIFFRACTION87
1.7395-1.76080.29563050.27646168X-RAY DIFFRACTION89
1.7608-1.7830.29923580.25926132X-RAY DIFFRACTION89
1.783-1.80650.30513130.23556206X-RAY DIFFRACTION89
1.8065-1.83130.23053150.2156155X-RAY DIFFRACTION89
1.8313-1.85740.25653250.23016201X-RAY DIFFRACTION89
1.8574-1.88510.23472970.2216241X-RAY DIFFRACTION90
1.8851-1.91460.26143310.19416345X-RAY DIFFRACTION91
1.9146-1.9460.21593700.18166347X-RAY DIFFRACTION92
1.946-1.97950.21833290.18036481X-RAY DIFFRACTION93
1.9795-2.01550.20023420.17126440X-RAY DIFFRACTION93
2.0155-2.05430.20043600.17496591X-RAY DIFFRACTION95
2.0543-2.09620.19173180.18176656X-RAY DIFFRACTION95
2.0962-2.14180.24083430.2146574X-RAY DIFFRACTION95
2.1418-2.19160.20753440.20096713X-RAY DIFFRACTION96
2.1916-2.24650.19933620.17926825X-RAY DIFFRACTION98
2.2465-2.30720.21173900.17946813X-RAY DIFFRACTION99
2.3072-2.37510.20233430.17796938X-RAY DIFFRACTION99
2.3751-2.45170.21653890.18976829X-RAY DIFFRACTION100
2.4517-2.53930.2083780.18696956X-RAY DIFFRACTION100
2.5393-2.6410.223640.18856940X-RAY DIFFRACTION100
2.641-2.76120.21623340.19536943X-RAY DIFFRACTION100
2.7612-2.90670.21813490.19576983X-RAY DIFFRACTION100
2.9067-3.08880.19553860.18436874X-RAY DIFFRACTION99
3.0888-3.32720.19363600.18126938X-RAY DIFFRACTION99
3.3272-3.66190.16653960.1636844X-RAY DIFFRACTION99
3.6619-4.19140.15573470.14996779X-RAY DIFFRACTION97
4.1914-5.27930.16673380.15586576X-RAY DIFFRACTION94
5.2793-43.91830.23443340.22626107X-RAY DIFFRACTION86
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0146-0.01740.01390.0219-0.0140.0120.0202-0.0216-0.0292-0.0640.05940.0954-0.0133-0.10340.02020.30320.0135-0.25690.43450.32330.3975-13.042935.5775-36.5121
20.2876-0.01410.15860.4047-0.15250.17290.03780.20180.0586-0.11790.06490.1652-0.0484-0.0046-0.03080.11830.0291-0.00670.24420.01790.1455-2.577735.8779-22.9261
30.02490.0488-0.03870.0653-0.02620.07070.09250.05850.1698-0.0015-0.01280.0005-0.0708-0.0232-0.02370.13730.05110.08070.11970.05490.1592-11.907947.7776-3.7658
40.1498-0.02070.05480.3289-0.21370.29610.0410.0770.0731-0.13870.10080.1003-0.001-0.126-0.04970.22080.0412-0.01360.19240.06740.192-28.402942.2977-6.5668
50.2411-0.01850.01340.4762-0.14010.19030.04640.09680.0141-0.2485-0.01460.07960.0653-0.03160.01030.19410.0391-0.04810.1328-0.00110.1016-25.862916.409-3.4643
60.1175-0.1693-0.05930.28750.12950.1052-0.0048-0.03230.01280.1470.00920.03650.0126-0.0081-0.00150.22410.00580.02780.1149-0.00450.1384-19.429723.385638.7429
70.3238-0.0053-0.11250.26470.03490.0622-0.0216-0.2346-0.01140.20260.05080.1460.0282-0.00350.0060.18750.0170.04960.15250.00810.1123-18.841117.759138.934
80.0022-0.00380.00030.007-0.0010.00210.015-0.13280.0520.130.0098-0.00960.1299-0.0789-0.00970.4204-0.03680.00940.4463-0.14130.1973-11.34120.977345.8929
90.26130.0212-0.09030.26450.00940.18530.0499-0.04730.09270.05430.0132-0.0189-0.05160.0077-0.00430.09770.00980.02450.0876-0.02240.1048-15.196333.056224.3721
100.05530.0248-0.0430.10020.01090.11860.0513-0.00530.04020.0267-0.02070.1466-0.0297-0.06110.02090.08970.0190.02140.1049-0.01150.1461-32.690227.91820.7683
110.058-0.03680.04010.0194-0.01870.0209-0.02740.0557-0.0151-0.08850.04040.15950.004-0.1083-0.00990.1574-0.0146-0.29050.19330.00410.2071-41.150212.7835-3.318
120.06620.00170.04190.00160.00190.02790.049-0.03840.0069-0.0035-0.0124-0.0706-0.01090.057-0.01290.1109-0.00260.00240.1615-0.01410.1818-8.356527.784711.4055
130.01340.00950.00830.0060.00540.0050.03310.03070.017-0.0277-0.011-0.01620.0011-0.0139-0.0080.18050.0370.01690.23390.0470.1378-17.450232.1735-4.1756
140.0171-0.02260.02290.0323-0.03180.0337-0.0119-0.0145-0.0110.0167-0.0123-0.0585-0.02390.16090.01760.87660.0338-0.12931.2421-0.11381.026337.6917-22.10031.0601
150.13390.091-0.04970.2665-0.06650.11430.0613-0.23920.00760.1115-0.2725-0.1867-0.14450.52380.01520.1625-0.04750.01860.37960.09320.156621.1696-25.12880.2554
160.06640.0102-0.12310.0387-0.00850.2104-0.0345-0.0036-0.0346-0.0310.0045-0.01580.13430.07160.01520.1610.05230.05660.15940.03780.10397.9658-36.38877.7101
170.2071-0.14220.13480.1249-0.03360.1453-0.1126-0.0266-0.01020.08610.0169-0.07660.12310.07520.01640.16360.0558-0.00040.14220.04060.16216.2059-32.640525.4891
180.1338-0.0285-0.05520.49320.00510.3298-0.0071-0.02990.01450.0443-0.0137-0.22480.00660.11520.04320.09710.0011-0.02610.12940.03080.18916.3444-5.180324.985
190.02010.0096-0.03010.1838-0.03930.0950.0101-0.0324-0.02510.05310.00320.06430.0351-0.0750.00080.1533-0.00980.05030.13280.00510.2322-36.2233-13.394224.5259
200.14020.1234-0.21020.3135-0.05940.4670.0215-0.00080.08330.11710.00150.1197-0.0339-0.2049-0.02640.12330.00260.03290.15950.02230.1838-36.3184-5.237722.8935
210.0499-0.09540.03730.1866-0.06810.0282-0.0550.05590.07990.00910.06040.16650.0558-0.24470.00840.1871-0.03390.01620.314-0.00510.3565-42.03-9.135719.9001
220.1685-0.0693-0.00740.26710.02740.2567-0.04220.0075-0.042-0.0086-0.00370.07010.0829-0.0431-0.04350.0939-0.0160.02240.08730.01380.1045-23.0386-21.788917.6068
230.0619-0.0007-0.02620.06660.01810.0155-0.0291-0.05310.00430.1331-0.0089-0.0102-0.02510.05160.01810.1340.00130.0140.10560.03010.0909-12.1463-18.402132.6911
240.1668-0.0432-0.01690.2910.02120.1106-0.1331-0.21360.14340.47840.07160.0165-0.0025-0.0167-0.02930.1413-0.01840.00010.0920.03770.0307-10.2985-10.987637.5303
250.0717-0.0397-0.04030.04210.0140.0694-0.0130.0522-0.0061-0.0324-0.0519-0.0180.0118-0.0470.01160.1575-0.0130.01680.16010.01760.1345-10.5786-16.64499.4018
260.0233-0.004-0.00230.0210.03240.0857-0.02360.0038-0.0105-0.0321-0.0281-0.01940.01370.01880.01060.18780.0350.02310.1970.00830.18766.0175-20.979316.5844
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 314:339 )A314 - 339
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 340:410 )A340 - 410
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 411:474 )A411 - 474
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 475:515 )A475 - 515
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 516:705 )A516 - 705
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 706:718 )A706 - 718
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 719:766 )A719 - 766
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 767:772 )A767 - 772
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 773:917 )A773 - 917
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 918:1004 )A918 - 1004
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 1005:1028 )A1005 - 1028
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 13:20 )B13 - 20
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 21:26 )B21 - 26
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN C AND RESID 336:348 )C336 - 348
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN C AND RESID 349:408 )C349 - 408
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN C AND RESID 409:460 )C409 - 460
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN C AND RESID 461:515 )C461 - 515
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN C AND RESID 516:705 )C516 - 705
19X-RAY DIFFRACTION19( CHAIN C AND RESID 706:721 )C706 - 721
20X-RAY DIFFRACTION20( CHAIN C AND RESID 722:763 )C722 - 763
21X-RAY DIFFRACTION21( CHAIN C AND RESID 764:772 )C764 - 772
22X-RAY DIFFRACTION22( CHAIN C AND RESID 773:913 )C773 - 913
23X-RAY DIFFRACTION23( CHAIN C AND RESID 914:958 )C914 - 958
24X-RAY DIFFRACTION24( CHAIN C AND RESID 959:1028 )C959 - 1028
25X-RAY DIFFRACTION25( CHAIN D AND RESID 13:20 )D13 - 20
26X-RAY DIFFRACTION26( CHAIN D AND RESID 21:26 )D21 - 26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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