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万見
- PDB-4gp6: Polynucleotide kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gp6
タイトルPolynucleotide kinase
要素Metallophosphoesterase
キーワードTRANSFERASE / polynucleotide kinase phosphatase / RNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase activity / GTP binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polynucleotide kinase-phosphatase, bacterial / PrpE-like, metallophosphatase domain / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / : / AAA domain / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...Polynucleotide kinase-phosphatase, bacterial / PrpE-like, metallophosphatase domain / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / : / AAA domain / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Metallophosphoesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium thermocellum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wang, L.K. / Das, U. / Smith, P. / Shuman, S.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2012
タイトル: Structure and mechanism of the polynucleotide kinase component of the bacterial Pnkp-Hen1 RNA repair system.
著者: Wang, L.K. / Das, U. / Smith, P. / Shuman, S.
履歴
登録2012年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallophosphoesterase
B: Metallophosphoesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8446
ポリマ－38,9412
非ポリマー9034
水4,270237
1
A: Metallophosphoesterase
ヘテロ分子

B: Metallophosphoesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8446
ポリマ－38,9412
非ポリマー9034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+5/2,-y,z+1/21
Buried area3330 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area16260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.690, 71.560, 118.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Metallophosphoesterase


分子量: 19470.275 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / 遺伝子: Cthe_2768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DJ38, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES, 200mM MgCl2, 30% PEG 400, 2mM ATP, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.6 Å / Num. all: 22461 / Num. obs: 22214 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→35.78 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2282 1740 7.85 %random
Rwork0.1769 ---
obs0.181 22154 98.84 %-
all-22414 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.693 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.8629 Å20 Å20 Å2
2--6.7078 Å20 Å2
3----12.5707 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→35.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2729 0 56 237 3022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072851
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0953863
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7291099
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004488
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.16180.27481210.20911505X-RAY DIFFRACTION89
2.1618-2.23160.28981540.191630X-RAY DIFFRACTION97
2.2316-2.31130.27661330.19231698X-RAY DIFFRACTION100
2.3113-2.40390.30491280.1841699X-RAY DIFFRACTION100
2.4039-2.51330.23851590.18711677X-RAY DIFFRACTION100
2.5133-2.64570.2431430.19121710X-RAY DIFFRACTION100
2.6457-2.81140.29211410.19341722X-RAY DIFFRACTION100
2.8114-3.02840.24541530.18181700X-RAY DIFFRACTION100
3.0284-3.33290.24011590.1791712X-RAY DIFFRACTION100
3.3329-3.81480.2031450.16961743X-RAY DIFFRACTION100
3.8148-4.80440.17221450.14061761X-RAY DIFFRACTION100
4.8044-35.78520.19581590.18411857X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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