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- PDB-4gnk: Crystal structure of Galphaq in complex with full-length human PL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gnk
タイトルCrystal structure of Galphaq in complex with full-length human PLCbeta3
要素
  • (1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta- ...) x 2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
キーワードGTP-BINDING PROTEIN/HYDROLASE / GTP-binding protein alpha subunits / phospholipase C beta / coiled-coil domain / PH DOMAIN / EF HAND / C2 DOMAIN / TIM BARREL DOMAIN / phospholipase / GTP hydrolysis / G-protein signaling / membrane targeting / lipase / hydrolase / calcium binding / GTP binding / phospholipids / GTP-BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / PLC beta mediated events / Acetylcholine regulates insulin secretion / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / phosphoinositide phospholipase C ...Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / PLC beta mediated events / Acetylcholine regulates insulin secretion / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / phosphoinositide phospholipase C / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Acetylcholine regulates insulin secretion / G alpha (q) signalling events / endothelin receptor signaling pathway / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / developmental pigmentation / PLC beta mediated events / phospholipase C-activating serotonin receptor signaling pathway / phosphatidylinositol metabolic process / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / regulation of systemic arterial blood pressure / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / regulation of platelet activation / cranial skeletal system development / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / maternal behavior / embryonic digit morphogenesis / glutamate receptor signaling pathway / neuron remodeling / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / ligand-gated ion channel signaling pathway / action potential / postsynaptic cytosol / lipid catabolic process / enzyme regulator activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / molecular function activator activity / skeletal system development / post-embryonic development / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of insulin secretion / regulation of blood pressure / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / heart development / cell body / Ca2+ pathway / nuclear membrane / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / molecular adaptor activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (q) signalling events / calmodulin binding / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / dendrite / calcium ion binding / GTP binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phospholipase C Beta; Chain: A / Phospholipase C beta, distal C-terminal domain / PH-domain like - #240 / Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain ...Phospholipase C Beta; Chain: A / Phospholipase C beta, distal C-terminal domain / PH-domain like - #240 / Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / : / PH domain / Phosphoinositide phospholipase C beta1-4-like EF-hand domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / G-protein alpha subunit, group Q / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / PH-domain like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / C2 domain superfamily / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / EF-hand domain pair / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Lyon, A.M. / Tesmer, J.J.G.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Full-length Gα(q)-phospholipase C-β3 structure reveals interfaces of the C-terminal coiled-coil domain.
著者: Angeline M Lyon / Somnath Dutta / Cassandra A Boguth / Georgios Skiniotis / John J G Tesmer /
要旨: Phospholipase C-β (PLCβ) is directly activated by Gαq, but the molecular basis for how its distal C-terminal domain (CTD) contributes to maximal activity is poorly understood. Herein we present ...Phospholipase C-β (PLCβ) is directly activated by Gαq, but the molecular basis for how its distal C-terminal domain (CTD) contributes to maximal activity is poorly understood. Herein we present both the crystal structure and cryo-EM three-dimensional reconstructions of human full-length PLCβ3 in complex with mouse Gαq. The distal CTD forms an extended monomeric helical bundle consisting of three antiparallel segments with structural similarity to membrane-binding bin-amphiphysin-Rvs (BAR) domains. Sequence conservation of the distal CTD suggests putative membrane and protein interaction sites, the latter of which bind the N-terminal helix of Gαq in both the crystal structure and cryo-EM reconstructions. Functional analysis suggests that the distal CTD has roles in membrane targeting and in optimizing the orientation of the catalytic core at the membrane for maximal rates of lipid hydrolysis.
履歴
登録2012年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
C: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
D: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
E: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)393,28113
ポリマ－392,0605
非ポリマー1,2218
水1086
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,4676
ポリマ－180,8562
非ポリマー6114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area49960 Å2
手法PISA
2
C: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
D: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,4676
ポリマ－180,8562
非ポリマー6114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area47850 Å2
手法PISA
3
E: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3481
ポリマ－30,3481
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.423, 188.845, 293.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A39 - 353
2112C39 - 353
1211A360 - 402
2211C360 - 402
1122B16 - 194
2122D16 - 194
1222B202 - 862
2222D202 - 862
1321B900 - 1301
2321D900 - 1301

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 41538.215 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-359 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: g alpha q, Gnaq / プラスミド: pFastBacDual / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P21279

-
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta- ... , 2種, 3分子 BDE

#2: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3 / Phosphoinositide phospholipase C-beta-3 / Phospholipase C-beta-3 / PLC-beta-3


分子量: 139317.906 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 10-1234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: phospholipase c beta 3, PLCB3 / プラスミド: pFastBacDual / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q01970, phosphoinositide phospholipase C
#3: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3


分子量: 30347.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: phospholipase c beta 3, PLCB3 / プラスミド: pFastBacDual / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q01970

-
非ポリマー , 5種, 14分子

#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細CHAIN E IS MOST LIKELY A C-TERMINAL PART OF EITHER CHAIN B OR CHAIN D IN THE CRYSTAL STRUCTURE. ...CHAIN E IS MOST LIKELY A C-TERMINAL PART OF EITHER CHAIN B OR CHAIN D IN THE CRYSTAL STRUCTURE. THERE IS NOT ENOUGH ELECTRON DENSITY TO ASSIGN IT TO CHAIN B OR CHAIN D.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.98 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75
詳細: 100 mM MES pH 6.75, 100-200 mM NaCl, and 11-12% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21101
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 21-ID-D11.13
シンクロトロンAPS 23-ID-D21.03
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2011年3月21日
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2011年6月11日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Kohzu monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.131
21.031
反射解像度: 4→20 Å / Num. all: 41201 / Num. obs: 34695 / % possible obs: 76.7 % / Observed criterion σ(F): -999 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 4→4.07 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 36.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OHM

3ohm
PDB 未公開エントリ


解像度: 4→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 102.082 / SU ML: 0.575 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.88 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25468 1715 5 %RANDOM
Rwork0.21386 ---
obs0.21588 32433 77.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 113.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19688 0 70 6 19764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01920159
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0214200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8581.97627244
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75334456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2752418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.92923.7961001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.893153677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.06815183
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.22991
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02122145
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024146
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2550MEDIUM POSITIONAL0.010.5
1A1915TIGHT THERMAL3.570.5
1A2550MEDIUM THERMAL3.962
2B5795MEDIUM POSITIONAL0.010.5
2B4330TIGHT THERMAL4.060.5
2B5795MEDIUM THERMAL4.722
LS精密化 シェル解像度: 4→4.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 96 -
Rwork0.367 1773 -
obs--63.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.90640.2513-0.09392.73060.40032.28340.05140.15450.62610.09070.1275-0.1329-0.15730.007-0.17890.42180.00850.14440.01540.04570.3585-25.359636.7047-55.6075
22.80090.4391-0.52562.6194-1.39952.39730.0907-0.32070.653-0.0014-0.04990.14760.01630.0756-0.04080.3077-0.05860.09390.0472-0.1080.3769-65.386219.210174.1339
32.12920.0915-0.38581.9219-0.41412.1116-0.0446-0.4552-0.13440.1635-0.0441-0.0186-0.03010.03020.08870.1398-0.0042-0.00590.10110.020.1-39.70176.7677-29.2356
41.91230.348-0.10182.27620.24422.7343-0.06620.5408-0.0703-0.2150.0886-0.12330.11650.2517-0.02240.23560.0261-0.06040.1926-0.020.1372-46.5114-3.606143.2348
51.34420.9056-0.85181.4262-1.01780.8858-0.07490.2537-0.6208-0.1366-0.1035-0.26230.3247-0.15420.17840.7844-0.19360.11990.6087-0.08181.3003-42.022857.6086-99.1521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 354
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 403
3X-RAY DIFFRACTION1A501 - 503
4X-RAY DIFFRACTION1B863 - 881
5X-RAY DIFFRACTION2C35 - 355
6X-RAY DIFFRACTION2C401 - 403
7X-RAY DIFFRACTION2C501 - 503
8X-RAY DIFFRACTION2D863 - 881
9X-RAY DIFFRACTION3B11 - 862
10X-RAY DIFFRACTION3B1301
11X-RAY DIFFRACTION4D10 - 862
12X-RAY DIFFRACTION4D1301
13X-RAY DIFFRACTION5E934 - 1192

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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