[日本語] English
万見
- PDB-4git: Crystal structure of alpha sub-domain of Lon protease from Brevib... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4git
タイトルCrystal structure of alpha sub-domain of Lon protease from Brevibacillus thermoruber
要素Lon protease
キーワードHYDROLASE / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase La / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cellular response to heat / sequence-specific DNA binding / serine-type endopeptidase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain ...Lon protease, bacterial / Lon protease, bacterial/eukaryotic-type / Peptidase S16, active site / ATP-dependent serine proteases, lon family, serine active site. / Lon proteolytic domain profile. / Peptidase S16, Lon proteolytic domain / Lon protease / Lon protease (S16) C-terminal proteolytic domain / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / PUA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Brevibacillus thermoruber (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.882 Å
データ登録者Chen, Y.D. / Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structural basis for DNA-mediated allosteric regulation facilitated by the AAA(+) module of Lon protease.
著者: Lee, A.Y. / Chen, Y.D. / Chang, Y.Y. / Lin, Y.C. / Chang, C.F. / Huang, S.J. / Wu, S.H. / Hsu, C.H.
履歴
登録2012年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月5日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lon protease
B: Lon protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8934
ポリマ－28,7012
非ポリマー1922
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.283, 94.283, 94.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number195
Space group name H-MP23

-
要素

#1: タンパク質 Lon protease


分子量: 14350.596 Da / 分子数: 2 / 断片: alpha sub-domain, UNP RESIDUES 491-605 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevibacillus thermoruber (バクテリア)
株: WR-249 / 遺伝子: lon / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q84FG5, endopeptidase La
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.45 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.1M potassium phosphate, 0.2M sodium chloride, 12.5% PEG 8000, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月19日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→30 Å / Num. all: 6542 / Num. obs: 6542 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル最高解像度: 2.88 Å / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Mean I/σ(I) obs: 38 / Num. unique all: 6523 / Rsym value: 0.504

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3M6A

3m6a


解像度: 2.882→29.815 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2484 643 9.84 %RANDOM
Rwork0.2013 ---
obs0.2061 6534 99.69 %-
all-6542 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.236 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.882→29.815 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1492 0 10 4 1506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091516
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3172026
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.262618
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093224
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006258
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8823-3.10460.3521320.29531161100
3.1046-3.41670.32391280.23521153100
3.4167-3.91010.28711290.20511170100
3.9101-4.92280.1951260.16971181100
4.9228-29.81650.22881280.1949122699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.6171.3485-1.42934.99453.06264.4360.26570.5872-0.03960.3977-0.2523-1.4304-1.33720.0214-0.93530.4441-0.1884-0.05090.64340.38180.642819.74-8.354141.793
26.86491.0239-4.05789.0528-3.47799.2070.31760.88360.35960.44250.0506-0.1056-0.2748-0.4871-0.16860.4555-0.06650.0830.60010.2180.270121.594-6.683131.589
36.27731.5715-3.79442.858-3.54975.03560.79010.66841.76830.77450.20391.1067-0.8139-1.3149-0.93250.8960.20240.11921.39850.22530.628521.684-10.769121.095
43.67670.0435-1.78527.3497-4.20164.18790.0866-0.4689-0.76371.3297-0.4307-0.3863-0.307-0.2969-0.47620.5692-0.4318-0.00890.69070.15760.38347.4678.367114.034
57.33613.2115-5.98546.4492-1.13836.16640.07930.7407-0.26890.5147-0.208-0.05250.2054-1.1351-0.12650.4549-0.18090.05470.64740.13850.427436.9646.941114.222
68.72360.72590.51186.4557-0.56155.9844-0.19060.5612-0.3273-0.8089-0.3642-1.27781.25430.02990.4820.4775-0.27360.25790.75850.03180.607139.1625.351123.023
74.313-0.5072-0.5240.65731.14262.02620.05952.8145-0.1575-0.4878-0.11280.40660.8794-0.95630.89420.7662-0.49390.18641.529-0.20770.760625.6029.591114.469
82.2552.37373.24623.61230.929120.53130.4821-3.33280.8865-0.2375-2.9022.5348-0.2188-0.52161.00380.3594-0.15971.1113-0.06511.851433.35817.718124.252
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN B AND (RESSEQ 492:503)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESSEQ 504:548)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 549:582)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 492:503)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 504:540)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 541:548)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 549:577)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESSEQ 578:582)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る