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- PDB-4gh7: Crystal structure of Anticalin N7A in complex with oncofetal fibr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gh7
タイトルCrystal structure of Anticalin N7A in complex with oncofetal fibronectin fragment Fn7B8
要素
  • Fibronectin
  • Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
キーワードPROTEIN BINDING / lipocalin / anticalin / human fibronectin / Fn type III domain / oncofetal fibronectin splice variant P02751-7 / lipocalin-based binding protein / extra-domain B / EIIIB / ED-B / extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / negative regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of cell projection organization / Extracellular matrix organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...positive regulation of iron ion import across plasma membrane / positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process / positive regulation of endothelial tube morphogenesis / negative regulation of monocyte activation / negative regulation of hippocampal neuron apoptotic process / negative regulation of transforming growth factor beta production / positive regulation of cell projection organization / Extracellular matrix organization / Metal sequestration by antimicrobial proteins / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / siderophore transport / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / response to kainic acid / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / response to mycotoxin / response to blue light / fibrinogen complex / cellular response to increased oxygen levels / peptide cross-linking / response to fructose / integrin activation / cellular response to X-ray / ALK mutants bind TKIs / short-term memory / cellular response to interleukin-6 / cell-substrate junction assembly / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / response to herbicide / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / response to iron(II) ion / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / endodermal cell differentiation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / cellular response to interleukin-1 / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / long-term memory / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / cellular response to nutrient levels / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Integrin signaling / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Iron uptake and transport / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to virus / response to wounding / specific granule lumen / integrin binding / cellular response to hydrogen peroxide / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / cellular response to amyloid-beta / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cellular response to tumor necrosis factor / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / positive regulation of cold-induced thermogenesis / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / blood microparticle
類似検索 - 分子機能
Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain ...Neutrophil gelatinase-associated lipocalin/epididymal-specific lipocalin-12 / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Kringle-like fold / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Lipocalin / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Lipocalin signature. / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Schiefner, A. / Gebauer, M. / Skerra, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Combinatorial design of an Anticalin directed against the extra-domain b for the specific targeting of oncofetal fibronectin
著者: Gebauer, M. / Schiefner, A. / Matschiner, G. / Skerra, A.
履歴
登録2012年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: Fibronectin
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
D: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,9204
ポリマ－105,9204
非ポリマー00
水2,954164
1
A: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
B: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9602
ポリマ－52,9602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Neutrophil gelatinase-associated lipocalin
D: Fibronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9602
ポリマ－52,9602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.126, 107.126, 233.156
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Neutrophil gelatinase-associated lipocalin / NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / ...NGAL / 25 kDa alpha-2-microglobulin-related subunit of MMP-9 / Lipocalin-2 / Oncogene 24p3 / Siderocalin LCN2 / p25


分子量: 21993.904 Da / 分子数: 2 / 断片: Lcn2, UNP residues 21-198
変異: Q28H, L36K, A40H, I41D, Q49R, Y52Q, S68N, L70R, R72V, K73H, D77N, W79R, R81W, C87S, Y100W, Y106W, K125R, S127Y, Y132L, K134E, S146N
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNL, LCN2, NGAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1/F- / 参照: UniProt: P80188
#2: タンパク質 Fibronectin / FN


分子量: 30966.117 Da / 分子数: 2 / 断片: Fn7B8, UNP residues 1173-1448 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02751
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO THE ISOFORM 7 FOUND IN UNP P02751

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 17-19%(w/v) PEG3350, 0.1M Na-citrate, pH 5.5-6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
PH範囲: 5.5-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月2日 / 詳細: Double Crystal
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→35 Å / Num. all: 42537 / Num. obs: 42537 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 55.042 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 20.04
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.6-2.70.5730.742.7332714447844760.795100
2.7-2.80.4250.5353.7828246385038500.575100
2.8-30.2620.3365.945810626262590.361100
3-3.50.1110.14113.077389610165101640.152100
3.5-40.0510.06925.6941228577257700.074100
4-50.030.04238.7539518574657250.04599.6
5-60.0250.03742.7717346260425940.0499.6
6-80.0230.03243.5913906210220930.03599.6
8-100.0160.02551.9347497727650.02799.1
10-150.0130.02353.1734415955890.02599
150.0140.02249.3413002852520.02488.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QQS, 3T1W

1qqs

3t1w


解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / WRfactor Rfree: 0.2406 / WRfactor Rwork: 0.198 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8263 / SU B: 21.068 / SU ML: 0.225 / SU R Cruickshank DPI: 0.4611 / SU Rfree: 0.2899 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.461 / ESU R Free: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2149 5.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.22 42523 99.85 %-
all-42523 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 229.37 Å2 / Biso mean: 57.7581 Å2 / Biso min: 17.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7094 0 0 164 7258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0227276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0811.9599958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0145897
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.61724.802329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.142151156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1871536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0225574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3541.54517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.752.57440
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5743.52759
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.902102518
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 147 -
Rwork0.307 2928 -
all-3075 -
obs-2928 99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4610.2315-0.08014.5646-1.960510.78490.2148-0.17970.11450.2756-0.29640.21050.2195-0.24820.08150.2852-0.07560.02860.0548-0.06670.187612.4222-47.7508-17.7039
27.69334.1219-3.36165.22451.11294.39590.06620.5522-0.03460.5434-0.48630.65130.5006-1.0920.42010.5222-0.25870.07150.42180.02150.60132.4194-58.2251-18.9901
31.40690.3940.17314.02972.71694.07870.1359-0.15410.00940.3066-0.33620.3169-0.2424-0.41480.20030.2139-0.01680.07270.2495-0.00630.2398.8865-49.3475-20.1457
43.197-0.8586-1.90741.63570.59472.50450.08140.1924-0.0269-0.3304-0.1017-0.1460.21310.10010.02020.29720.0050.00840.14820.00590.122429.5514-80.1122-47.5321
511.0098-1.9909-0.30850.62190.05131.59020.1247-0.20630.3533-0.06350.14190.2031-0.0631-0.492-0.26660.1143-0.05870.0070.28180.11150.3778-5.9234-70.7153-32.6553
612.9453-0.8644.29559.3113-1.68958.95190.01570.73020.7016-1.68950.07810.5118-0.9501-0.8129-0.09390.5740.1526-0.03110.57720.24890.4695-25.2436-63.6175-42.3964
74.9843-0.3304-2.4024.28732.01188.31360.101-0.5799-0.08130.5013-0.1017-0.64840.21280.53590.00070.5138-0.0296-0.04870.13320.0910.479344.3367-51.0388-24.1078
81.79840.28630.2652.8206-2.71293.32930.1230.2269-0.13060.0337-0.10570.0174-0.2462-0.3057-0.01730.42040.1522-0.06610.4342-0.03510.344737.6072-57.0647-29.0823
92.61470.272-1.10484.078-1.11982.56630.1368-0.09610.29710.3775-0.2162-0.5599-0.27880.18790.07940.4613-0.0129-0.11750.32760.09420.492847.746-49.3065-22.9716
108.92610.9738-3.14353.8557-1.549712.2008-0.0905-0.7430.39730.0015-0.01210.82511.0643-3.7530.10260.4181-0.47020.05331.6773-0.26680.29285.6883-87.1667-2.591
116.38161.17340.1712.8285-0.20112.75940.1266-0.1283-0.02130.084-0.1874-0.2066-0.00790.08060.06080.15840.0177-0.01720.09440.00660.065636.6908-80.2306-19.9202
129.1212-2.03423.50894.8405-1.83355.68680.0767-0.16170.65220.2107-0.1552-0.2267-0.35760.61260.07850.1536-0.12390.08050.3260.04980.243575.4103-75.6652-16.6029
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2A39 - 82
3X-RAY DIFFRACTION3A83 - 178
4X-RAY DIFFRACTION4B1173 - 1311
5X-RAY DIFFRACTION5B1312 - 1389
6X-RAY DIFFRACTION6B1390 - 1447
7X-RAY DIFFRACTION7C5 - 55
8X-RAY DIFFRACTION8C56 - 122
9X-RAY DIFFRACTION9C123 - 178
10X-RAY DIFFRACTION10D1174 - 1261
11X-RAY DIFFRACTION11D1262 - 1356
12X-RAY DIFFRACTION12D1357 - 1451

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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