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- PDB-4ga0: Structure of the N-terminal domain of Nup358 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ga0
タイトルStructure of the N-terminal domain of Nup358
要素E3 SUMO-protein ligase RanBP2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / TPR motif / Nuclear pore complex component Nucleocytoplasmic transport
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear inclusion body / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein ...cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear inclusion body / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / kinase activator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / nucleocytoplasmic transport / centrosome localization / regulation of gluconeogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / response to amphetamine / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / Separation of Sister Chromatids / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / HCMV Early Events / nuclear envelope / protein folding / snRNP Assembly / nuclear membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Tetratricopeptide repeat domain ...Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Tetratricopeptide repeat domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase RanBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Kassube, S.A. / Lin, D.H. / Stuwe, T. / Hoelz, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of the N-terminal domain of Nup358/RanBP2.
著者: Kassube, S.A. / Stuwe, T. / Lin, D.H. / Antonuk, C.D. / Napetschnig, J. / Blobel, G. / Hoelz, A.
履歴
登録2012年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase RanBP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3551
ポリマ－17,3551
非ポリマー00
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.219, 82.768, 29.543
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / 358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding ...358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding protein 2 / RanBP2 / p270 / Putative peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase


分子量: 17354.885 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-145 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANBP2, NUP358 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P49792
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 18 % (w/v) PEG 3350 200 mM lithium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→48.2 Å / Num. obs: 50246 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 17.32 Å2 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.15→1.19 Å / 冗長度: 7.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.787 / % possible all: 76.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GA2

4ga2


解像度: 1.15→48.161 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 42.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2393 2565 5.11 %
Rwork0.2144 --
obs0.2157 50201 95.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.1817 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→48.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1171 0 0 85 1256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1231918
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.238557
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005250
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.17210.4247780.4131983X-RAY DIFFRACTION72
1.1721-1.19610.34761250.31842237X-RAY DIFFRACTION82
1.1961-1.22210.32041250.30922457X-RAY DIFFRACTION90
1.2221-1.25050.40121530.36772594X-RAY DIFFRACTION96
1.2505-1.28180.41181440.40462431X-RAY DIFFRACTION90
1.2818-1.31640.32731450.32932633X-RAY DIFFRACTION97
1.3164-1.35520.30021510.24082758X-RAY DIFFRACTION100
1.3552-1.39890.31861380.29072647X-RAY DIFFRACTION97
1.3989-1.44890.3171600.24342726X-RAY DIFFRACTION100
1.4489-1.50690.29481350.24852731X-RAY DIFFRACTION99
1.5069-1.57550.23191530.21052748X-RAY DIFFRACTION99
1.5755-1.65860.20871470.17742765X-RAY DIFFRACTION100
1.6586-1.76250.22931610.192740X-RAY DIFFRACTION100
1.7625-1.89860.24031390.19472785X-RAY DIFFRACTION100
1.8986-2.08970.23811480.20242782X-RAY DIFFRACTION99
2.0897-2.3920.21711370.18482805X-RAY DIFFRACTION100
2.392-3.01370.20681510.20482860X-RAY DIFFRACTION100
3.0137-48.20350.23561750.21332954X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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