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- PDB-4g7l: Crystal Structure of rat Heme oxygenase-1 in complex with Heme and O2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g7l
タイトルCrystal Structure of rat Heme oxygenase-1 in complex with Heme and O2
要素Heme oxygenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALL ALPHA PROTEIN / OXYGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HMOX1 expression and activity / arachidonate omega-hydroxylase activity / Iron uptake and transport / response to 3-methylcholanthrene / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of mast cell degranulation / response to arachidonate / heme metabolic process / cellular response to cisplatin ...Regulation of HMOX1 expression and activity / arachidonate omega-hydroxylase activity / Iron uptake and transport / response to 3-methylcholanthrene / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of mast cell degranulation / response to arachidonate / heme metabolic process / cellular response to cisplatin / heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / heme oxygenase (decyclizing) activity / phospholipase D activity / wound healing involved in inflammatory response / negative regulation of muscle cell apoptotic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of mast cell cytokine production / heme catabolic process / cellular response to arsenic-containing substance / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / cellular response to nutrient / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / erythrocyte homeostasis / negative regulation of ferroptosis / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / small GTPase-mediated signal transduction / negative regulation of macroautophagy / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of macroautophagy / phospholipid metabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to cadmium ion / response to nicotine / liver regeneration / macroautophagy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to hydrogen peroxide / caveola / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / response to estrogen / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of angiogenesis / cellular response to heat / angiogenesis / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to oxidative stress / response to hypoxia / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / OXYGEN MOLECULE / Heme oxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sugishima, M. / Moffat, K. / Noguchi, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Discrimination between CO and O(2) in heme oxygenase: comparison of static structures and dynamic conformation changes following CO photolysis.
著者: Sugishima, M. / Moffat, K. / Noguchi, M.
履歴
登録2012年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3074
ポリマ－30,6121
非ポリマー6953
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.135, 65.135, 120.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Heme oxygenase 1 / HO-1 / HSP32


分子量: 30612.496 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-267 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Hmox1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06762, heme oxygenase (biliverdin-producing)
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド


分子量: 31.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4M sodium formate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月25日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 27933 / Num. obs: 27933 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1351 / Rsym value: 0.454 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.6.0117位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1J02

1j02


解像度: 1.8→28.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 3.598 / SU ML: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18301 1406 5 %RANDOM
Rwork0.15583 ---
all0.1572 26496 --
obs0.1572 26496 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.196 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1728 0 48 184 1960
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.021871
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0170.021265
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5961.992546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.04633080
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.645215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.7932495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.96715319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7031512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0212091
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02402
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 108 -
Rwork0.215 1766 -
obs--99.26 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -99.485 Å / Origin y: -11.577 Å / Origin z: -84.026 Å
111213212223313233
T0.0587 Å20.0242 Å2-0.0049 Å2-0.0187 Å20.0065 Å2--0.06 Å2
L0.6312 °20.1199 °20.2926 °2-0.7278 °20.4041 °2--1.8279 °2
S0.01 Å °-0.0295 Å °-0.0258 Å °-0.0148 Å °-0.0352 Å °-0.0045 Å °0.0611 Å °-0.0835 Å °0.0252 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 223
2X-RAY DIFFRACTION1A301 - 302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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