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- PDB-4g3x: Crystal Structure of Q61L H-Ras-GppNHp bound to the RBD of Raf Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g3x
タイトルCrystal Structure of Q61L H-Ras-GppNHp bound to the RBD of Raf Kinase
要素
  • GTPase HRas
  • RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
キーワードHYDROLASE/TRANSFERASE / H-Ras / Ras / Raf kinase / Raf / GTPase / allosteric regulation / intrinsic hydrolysis / protein-protein interaction / kinase / GTP binding / HYDROLASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / regulation of cell motility / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence ...death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / regulation of cell motility / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of miRNA metabolic process / Negative feedback regulation of MAPK pathway / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / GP1b-IX-V activation signalling / IFNG signaling activates MAPKs / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / regulation of cell differentiation / defense response to protozoan / face development / pseudopodium / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / somatic stem cell population maintenance / thyroid gland development / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SHC1 events in ERBB4 signaling / MAP kinase kinase kinase activity / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / negative regulation of protein-containing complex assembly / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / adipose tissue development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / : / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / type II interferon-mediated signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / activation of adenylate cyclase activity / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / response to muscle stretch / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / myelination / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / small monomeric GTPase / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / G protein activity / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity / thymus development / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / animal organ morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Fetics, S.K. / Kearney, B.M. / Buhrman, G. / Mattos, C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Allosteric Effects of the Oncogenic RasQ61L Mutant on Raf-RBD.
著者: Fetics, S.K. / Guterres, H. / Kearney, B.M. / Buhrman, G. / Ma, B. / Nussinov, R. / Mattos, C.
履歴
登録2012年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22015年3月18日Group: Derived calculations
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
B: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1964
ポリマ－27,6502
非ポリマー5472
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.400, 91.400, 93.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 18860.221 Da / 分子数: 1 / 変異: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Proto-oncogene c-RAF / cRaf / Raf-1


分子量: 8789.290 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 55-131 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAF1, RAF / プラスミド: pET302/NT-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04049, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Protein solution: 10 - 18 mg/mL, 50 mM HEPES, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM MgCl2 5% Glycerol, 1mM DTE, 10 M ZnCl2 Reservoir solution:200mM calcium acetate, 100mM sodium cacodylate pH 6.5, 18% PEG ...詳細: Protein solution: 10 - 18 mg/mL, 50 mM HEPES, pH 7.2, 50 mM NaCl, 10mM MgCl2 5% Glycerol, 1mM DTE, 10 M ZnCl2 Reservoir solution:200mM calcium acetate, 100mM sodium cacodylate pH 6.5, 18% PEG 8000. Drop: 3uL protein, 3uL reservoir , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月1日 / 詳細: crystal
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→32.6 Å / Num. all: 6462 / Num. obs: 6462 / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SERGUIデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 3K8Y for Chain A and PDB 1GUA for Chain B

3k8y

1gua


解像度: 3.25→32.6 Å / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.62 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 668 10.54 %
Rwork0.2505 --
obs0.2754 6339 85.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0605 Å2-0 Å20 Å2
2--0.0605 Å20 Å2
3----0.1211 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→32.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1860 0 33 17 1910
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091934
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5972627
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.773705
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2719-3.52420.5009910.3665788X-RAY DIFFRACTION55
3.5242-3.87840.3781230.31461069X-RAY DIFFRACTION76
3.8784-4.43840.35981350.27911180X-RAY DIFFRACTION82
4.4384-5.58730.26111420.2351264X-RAY DIFFRACTION87
5.5873-32.61450.2421560.24151374X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2780.0704-0.08220.0182-0.0210.02080.08760.0220.0643-0.00690.04780.0326-0.04410.11110.41640.47870.2944-0.19730.2160.24350.564544.96095.2341-15.3303
20.02750.0218-0.04850.1480.02420.0950.03880.0042-0.05450.00920.1157-0.0397-0.0228-0.06710.18590.55250.2983-0.1602-0.3702-0.1060.617732.9185-7.5102-18.0347
30.2565-0.0763-0.00820.09730.06710.06430.17290.20120.10540.06910.06860.0445-0.086-0.0250.2430.52340.20510.0684-0.4441-0.21610.882137.97518.1763-14.2374
40.0154-0.0227-0.00550.04260.00040.0905-0.00560.0042-0.02240.04990.0006-0.0048-0.0140.004-0.16050.45910.2765-0.05210.42240.05370.691144.5871-6.6383-23.6293
50.06570.030.01830.0331-0.00760.01830.032-0.115-0.07380.05160.00180.04180.0149-0.089-0.02110.38710.3261-0.06460.62840.06630.698852.1693-0.7228-23.123
60.0162-0.0183-0.0030.0241-0.00370.01670.04740.0287-0.0421-0.00750.0251-0.0166-0.0079-0.01570.10230.01990.226-0.08260.33070.19580.726650.3304-11.8697-13.7669
70.0684-0.0793-0.0140.19980.0360.3317-0.07010.04680.0154-0.1119-0.2191-0.01780.11260.0423-0.24290.00940.1149-0.02380.04980.07420.6744.4611-11.3414-6.7729
80.0337-0.0331-0.03970.06410.05140.043-0.01330.0087-0.04040.098-0.03940.06090.1323-0.0278-0.12360.34270.3591-0.194-0.0949-0.23630.739144.0744-10.229-3.4569
90.0152-0.00970.00780.0071-0.00310.00040.0192-0.01860.033-0.07460.0135-0.0179-0.00650.0134-0.00330.5605-0.2043-0.11190.06640.08280.640243.84953.2895-5.8022
100.0166-0.02670.00610.0573-0.00210.0052-0.0390.0286-0.0292-0.0323-0.0484-0.05090.0241-0.0221-0.08860.2725-0.11090.14240.39250.06550.283238.3657-1.6029-34.5527
110.0110.03080.02310.26460.14980.087-0.1288-0.05030.00010.0150.0002-0.0161-0.00540.0017-0.07920.42490.30740.17430.21510.27960.557637.00253.424-28.1685
120.00430.00310.00040.00140.00040.00130.02-0.02130.007-0.01080.02290.0210.06740.013601.0080.1110.32650.76320.00321.006926.3499-7.4536-36.6921
130.01660.02240.02030.03060.02740.0249-0.0035-0.0075-0.00510.0208-0.0175-0.0027-0.0079-0.0106-0.00160.49090.2272-0.05330.65020.36780.85427.2196-1.5425-28.3773
140.0009-0.002-0.00070.00210.00070.00020.0047-0.0527-0.0061-0.0021-0.03860.00430.0312-0.0422-0.00011.12550.503-0.28211.0920.25170.874426.09265.1077-25.9304
150.06160.0255-0.02660.0587-0.11010.2168-0.06890.01160.0405-0.0222-0.0328-0.00440.05350.0721-0.0010.5472-0.14640.20520.1056-0.03920.498436.8028.8881-42.8417
160.0033-0.0021-0.0035-0.00010.0021-0.0002-0.0096-0.00030.0118-0.0530.03350.07660.0536-0.077401.0058-0.1092-0.15250.87860.10220.777828.8334-1.2822-41.7021
170.02840.0284-0.01530.0279-0.01130.0217-0.0054-0.00320.0202-0.09330.01040.03870.0484-0.02060.00730.55080.0942-0.22010.2582-0.15620.685433.99266.6279-36.146
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 10 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 36 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 37 through 52 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 53 through 66 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 67 through 76 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 77 through 104 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 105 through 127 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 128 through 151 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 152 through 166 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 55 through 62 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 63 through 71 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 72 through 81 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 82 through 86 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 87 through 95 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 96 through 111 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 112 through 123 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 124 through 131 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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