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- PDB-1gua: HUMAN RAP1A, RESIDUES 1-167, DOUBLE MUTANT (E30D,K31E) COMPLEXED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gua
タイトルHUMAN RAP1A, RESIDUES 1-167, DOUBLE MUTANT (E30D,K31E) COMPLEXED WITH GPPNHP AND THE RAS-BINDING-DOMAIN OF HUMAN C-RAF1, RESIDUES 51-131
要素
  • C-RAF1
  • RAP1A
キーワードCOMPLEX (GTP-BINDING/ATP-BINDING) / ONCOGENE PROTEIN/KINASE/EFFECTOR PROTEIN GTP-BINDING-PROTEIN / COMPLEX (GTP-BINDING-ATP-BINDING) / COMPLEX (GTP-BINDING-ATP-BINDING) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / Rap protein signal transduction / death-inducing signaling complex assembly / regulation of cell junction assembly / response to antineoplastic agent / intermediate filament cytoskeleton organization / nerve growth factor signaling pathway / negative regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of vasculogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor complex ...positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / Rap protein signal transduction / death-inducing signaling complex assembly / regulation of cell junction assembly / response to antineoplastic agent / intermediate filament cytoskeleton organization / nerve growth factor signaling pathway / negative regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of vasculogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor complex / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of Rho protein signal transduction / type B pancreatic cell proliferation / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / response to carbohydrate / Rap1 signalling / establishment of endothelial barrier / MET activates RAP1 and RAC1 / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / anchoring junction / Negative feedback regulation of MAPK pathway / IFNG signaling activates MAPKs / GP1b-IX-V activation signalling / Frs2-mediated activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / pseudopodium / face development / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of cell differentiation / positive regulation of protein kinase activity / thyroid gland development / synaptic vesicle exocytosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / MAP kinase kinase kinase activity / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of protein-containing complex assembly / Schwann cell development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / specific granule membrane / phagocytic vesicle / sperm midpiece / response to muscle stretch / Integrin signaling / myelination / liver regeneration / CD209 (DC-SIGN) signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of phagocytosis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / adenylate cyclase activator activity / thymus development / cellular response to cAMP / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of D-glucose import / Stimuli-sensing channels / wound healing / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nerve growth factor stimulus / small GTPase binding / Negative regulation of MAPK pathway / cellular response to xenobiotic stimulus / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell junction / late endosome / insulin receptor signaling pathway / nervous system development / MAPK cascade / presynapse / G protein activity / regulation of apoptotic process / mitochondrial outer membrane / early endosome / neuron projection / endosome membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / GTPase activity
類似検索 - 分子機能
Ras-related protein Rap1 / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Ras-related protein Rap1 / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Ras-related protein Rap-1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nassar, N. / Wittinghofer, A.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Ras/Rap effector specificity determined by charge reversal.
著者: Nassar, N. / Horn, G. / Herrmann, C. / Block, C. / Janknecht, R. / Wittinghofer, A.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Quantitative Structure-Activity Analysis Correlating Ras/Raf Interaction in Vitro to Raf Activation in Vivo
著者: Block, C. / Janknecht, R. / Herrmann, C. / Nassar, N. / Wittinghofer, A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Quantitative Analysis of the Complex between P21Ras and the Ras-Binding Domain of the Human Raf-1 Protein Kinase
著者: Herrmann, C. / Martin, G.A. / Wittinghofer, A.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: The 2.2 A Crystal Structure of the Ras-Binding Domain of the Serine/Threonine Kinase C-Raf1 in Complex with RAP1A and a GTP Analogue
著者: Nassar, N. / Horn, G. / Herrmann, C. / Scherer, A. / Mccormick, F. / Wittinghofer, A.
履歴
登録1996年6月18日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAP1A
B: C-RAF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8325
ポリマ－28,2452
非ポリマー5873
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.500, 71.800, 100.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 RAP1A


分子量: 19041.549 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-167 / 変異: E30D, K31E, DEL(168-186) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED TO 5'-GUANOSYL-IMIDO-TRIPHOSPHATE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUMAN C-RAF1 GENE RESIDUES 51 / プラスミド: PTAC / 遺伝子 (発現宿主): HUMAN RAP1A GENE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK600K / 参照: UniProt: P62834
#2: タンパク質 C-RAF1


分子量: 9203.765 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 51-131 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HUMAN RAP1A AND C-RAF1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: PURIFIED AS A GST-FUSION PROTEIN WITH THROMBIN CLEAVAGE SITE
遺伝子: HUMAN C-RAF1 GENE RESIDUES 51 / プラスミド: PGEX-RAFRBD / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli
遺伝子 (発現宿主): HUMAN C-RAF1 GENE, RESIDUES 51-131
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P04049, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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非ポリマー , 4種, 92分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
111 %PEG40001reservoir
22 mMdithiothreitol1reservoir
380 mMTris-HCl1reservoir
45 mM1reservoirMgCl2
520-50 mMcalcium acetate1reservoir
615 mg/mlRap/RafRBD1drop
711 %PEG40001drop
82 mMdithiothreitol1drop
980 mMTris-HCl1drop
105 mM1dropMgCl2
1120-50 mMcalcium acetate1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 21975 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.049
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 26720 / Rmerge(I) obs: 0.041

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 0
詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR THE SIDE CHAINS OF RESIDUES 104 - 107 FROM RBD (CHAIN B) IS WEAK.
Rfactor反射数
Rwork0.22 -
obs0.22 21693
原子変位パラメータBiso mean: 16.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati sigma a obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1940 0 34 89 2063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.94
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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