[日本語] English
万見
- PDB-4g2k: Crystal structure of the Marburg Virus GP2 ectodomain in its post... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g2k
タイトルCrystal structure of the Marburg Virus GP2 ectodomain in its post-fusion conformation
要素General control protein GCN4, Envelope glycoprotein GP2 chimera
キーワードVIRAL PROTEIN / gp2-gcn4 fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / symbiont entry into host cell / DNA-binding transcription factor activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / chromatin binding / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
TLV/ENV coat polyprotein / Helix Hairpins - #210 / : / Filoviruses glycoprotein, extracellular domain / Filoviruses glycoprotein / Filovirus glycoprotein / Envelope glycoprotein GP2-like, HR1-HR2 / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. ...TLV/ENV coat polyprotein / Helix Hairpins - #210 / : / Filoviruses glycoprotein, extracellular domain / Filoviruses glycoprotein / Filovirus glycoprotein / Envelope glycoprotein GP2-like, HR1-HR2 / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Envelope glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Lake Victoria marburgvirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Koellhoffer, J.F. / Harrison, J.S. / Toro, R. / Bhosle, R.C. / Chandran, K. / Lai, J.R. / Almo, S.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Marburg Virus GP2 Core Domain in Its Postfusion Conformation.
著者: Koellhoffer, J.F. / Malashkevich, V.N. / Harrison, J.S. / Toro, R. / Bhosle, R.C. / Chandran, K. / Almo, S.C. / Lai, J.R.
履歴
登録2012年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月17日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4, Envelope glycoprotein GP2 chimera
B: General control protein GCN4, Envelope glycoprotein GP2 chimera
C: General control protein GCN4, Envelope glycoprotein GP2 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2956
ポリマ－44,0763
非ポリマー2203
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12630 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.574, 147.529, 42.198
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-828-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
111
121
131
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 General control protein GCN4, Envelope glycoprotein GP2 chimera / Amino acid biosynthesis regulatory protein / virion spike glycoprotein


分子量: 14691.900 Da / 分子数: 3 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Lake Victoria marburgvirus (ウイルス)
遺伝子: GCN4, GP, GP2 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03069, UniProt: P35254
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING AN N-TERMINAL EXPRESSION TAG, THE LEUCINE ZIPPER DOMAIN (UNP ...THE PROTEIN IS A CHIMERA COMPRISING AN N-TERMINAL EXPRESSION TAG, THE LEUCINE ZIPPER DOMAIN (UNP RESIDUES 250-279) OF GCN4, AND THE ECTODOMAIN (UNP RESIDUES 554-633) OF GP2.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.17 M sodium acetate, 0.085 M Tris-HCl, pH 8.5, 25.5% PEG3350, 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月7日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing
プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 26888 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.074 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.935.90.77512660.987194.3
1.93-1.976.70.60412860.98198.8
1.97-2.0180.53913340.973199.8
2.01-2.0510.10.51213181.019199.9
2.05-2.0910.50.36813121.0171100
2.09-2.1410.50.31513321.0461100
2.14-2.1910.50.26113471.0381100
2.19-2.2510.50.20313201.0731100
2.25-2.3210.50.18113241.0681100
2.32-2.3910.40.15613361.0941100
2.39-2.4810.40.13313361.1581100
2.48-2.5810.30.11413191.1751100
2.58-2.710.30.09613601.1391100
2.7-2.8410.40.08113551.1741100
2.84-3.0210.20.06513451.0861100
3.02-3.2510.10.06213611.1191100
3.25-3.589.90.05313651.1671100
3.58-4.099.70.04913670.979199.9
4.09-5.169.80.04314091.111100
5.16-5090.03614960.967199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å49.52 Å
Translation2.5 Å49.52 Å
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 26836
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
7.42-10035.20.56513
5.86-7.4249.30.597501
5.09-5.8650.50.615516
4.56-5.0941.60.611563
4.17-4.5640.90.701614
3.86-4.1738.40.709669
3.61-3.8645.50.639725
3.41-3.6149.20.609754
3.23-3.4148.20.628793
3.08-3.2354.70.594830
2.95-3.0850.90.579871
2.84-2.9549.50.599900
2.74-2.8452.60.597956
2.64-2.7453.20.619958
2.56-2.6457.80.5571012
2.48-2.5654.70.613997
2.41-2.4856.80.5251082
2.35-2.4155.50.5491088
2.29-2.3559.30.5751106
2.23-2.2959.30.5751144
2.18-2.2359.10.5391165
2.14-2.1859.40.5261195
2.09-2.1463.10.4961221
2.05-2.0961.10.5171240
2.01-2.0564.40.4651264
1.97-2.0166.90.5141297
1.94-1.9768.40.4751283
1.89-1.9472.90.4921579

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
直接法6.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2EBO

2ebo


解像度: 1.9→19.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.2426 / WRfactor Rwork: 0.1908 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8227 / SU B: 7.38 / SU ML: 0.113 / SU R Cruickshank DPI: 0.1777 / SU Rfree: 0.1629 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 1336 5 %RANDOM
Rwork0.1956 ---
obs0.198 26608 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.37 Å2 / Biso mean: 35.2613 Å2 / Biso min: 18.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2635 0 13 251 2899
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192725
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2911.983665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.175338
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.17124.275131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39115579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0111527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021949
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11168X-RAY DIFFRACTIONTIGHT THERMAL4.0914.14
21166X-RAY DIFFRACTIONTIGHT THERMAL4.2914.14
31164X-RAY DIFFRACTIONTIGHT THERMAL3.4714.14
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 97 -
Rwork0.255 1763 -
all-1860 -
obs--96.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2462-0.13710.09542.3881-2.39222.756-0.0372-0.0175-0.00770.1012-0.0434-0.0604-0.08320.03390.08060.0226-0.01180.00520.07210.01340.047814.4891-27.46975.4627
20.13220.196-0.27750.9817-1.20711.955-0.07270.0131-0.0527-0.12590.11570.02610.1761-0.1467-0.0430.0458-0.020.00760.0770.02690.099513.8891-31.89291.8409
30.12540.2094-0.422.5747-2.43082.8547-0.0415-0.0129-0.04-0.092-0.0584-0.07570.1250.09160.09990.037-0.0145-0.01980.10480.03070.137519.2152-29.842.738
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A524 - 633
2X-RAY DIFFRACTION1A701
3X-RAY DIFFRACTION2B524 - 631
4X-RAY DIFFRACTION3C525 - 631
5X-RAY DIFFRACTION3C700

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る