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- PDB-4fzf: Crystal structure of MST4-MO25 complex with DKI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fzf
タイトルCrystal structure of MST4-MO25 complex with DKI
要素
  • Calcium-binding protein 39
  • Serine/threonine-protein kinase MST4
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE/INHIBITOR / Scaffold protein / Protein Ser/Thr kinase / ATP binding / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microvillus assembly / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / response to thyroid hormone / FAR/SIN/STRIPAK complex / cellular hypotonic response / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / serine/threonine protein kinase complex / vesicle membrane / Golgi-associated vesicle / Apoptotic cleavage of cellular proteins ...microvillus assembly / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / response to thyroid hormone / FAR/SIN/STRIPAK complex / cellular hypotonic response / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / serine/threonine protein kinase complex / vesicle membrane / Golgi-associated vesicle / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein kinase activator activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / protein serine/threonine kinase binding / negative regulation of cell migration / cellular response to starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / response to activity / cell periphery / kinase binding / Z disc / protein autophosphorylation / cellular response to oxidative stress / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / Golgi apparatus / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MST4, kinase domain / Mo25-like / Mo25-like / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / : / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical ...MST4, kinase domain / Mo25-like / Mo25-like / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / : / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DKI / Serine/threonine-protein kinase 26 / Calcium-binding protein 39
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.64 Å
データ登録者Shi, Z.B. / Zhou, Z.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure of the MST4 in Complex with MO25 Provides Insights into Its Activation Mechanism
著者: Shi, Z. / Jiao, S. / Zhang, Z. / Ma, M. / Zhang, Z. / Chen, C. / Wang, K. / Wang, H. / Wang, W. / Zhang, L. / Zhao, Y. / Zhou, Z.
履歴
登録2012年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium-binding protein 39
B: Serine/threonine-protein kinase MST4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6673
ポリマ－70,2422
非ポリマー4251
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area30220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)239.464, 239.464, 239.464
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Space group name H-MI432

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要素

#1: タンパク質 Calcium-binding protein 39 / MO25alpha / Protein Mo25


分子量: 38311.098 Da / 分子数: 1 / 断片: Mo25-like, UNP residues 11-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAB39, MO25, CGI-66 / プラスミド: HT-pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y376
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase MST4 / Mammalian STE20-like protein kinase 4 / MST-4 / Mst3 and SOK1-related kinase / STE20-like kinase ...Mammalian STE20-like protein kinase 4 / MST-4 / Mst3 and SOK1-related kinase / STE20-like kinase MST4 / Serine/threonine-protein kinase MASK


分子量: 31930.670 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain, UNP residues 18-297 / Mutation: D162A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MST4, MASK / プラスミド: HT-pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9P289, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-DKI / 5-AMINO-3-{[4-(AMINOSULFONYL)PHENYL]AMINO}-N-(2,6-DIFLUOROPHENYL)-1H-1,2,4-TRIAZOLE-1-CARBOTHIOAMIDE / CDK 1/2 INHIBITOR


分子量: 425.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H13F2N7O2S2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.8 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris pH 8.0, 20% PEG 350 mme, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.64→50 Å / Num. all: 13410 / Num. obs: 13356 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.8 %
反射 シェル解像度: 3.64→3.71 Å / 冗長度: 13.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 651 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY: 1UPL and 3GGF

1upl

3ggf


解像度: 3.64→38.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / SU B: 73.766 / SU ML: 0.499 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.715 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30916 657 4.9 %RANDOM
Rwork0.25214 ---
all0.25515 12760 --
obs0.25515 12643 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 116.313 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.64→38.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4859 0 28 0 4887
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.024979
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3231.9796717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8445601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.33225.279233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.77315937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2791521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213694
LS精密化 シェル解像度: 3.644→3.739 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 45 -
Rwork0.261 811 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.65430.80912.64952.21990.23112.9831-0.37550.04191.7843-0.3796-0.03430.6999-0.7163-0.11870.40991.0552-0.1587-0.02710.777-0.34581.392642.2412-73.22970.0213
22.81680.4395-0.82853.33231.22336.51710.2595-0.14620.30610.03640.29810.2663-0.61940.336-0.55760.2504-0.089-0.08830.276-0.11460.390339.2795-103.7564-13.3534
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 334
2X-RAY DIFFRACTION2B17 - 297
3X-RAY DIFFRACTION2B301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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