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- PDB-4fqg: Crystal structure of the TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fqg
タイトルCrystal structure of the TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain
要素Transcription elongation regulator 1
キーワードTRANSCRIPTION / FF domain / tandem repeat domain / PCTD-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription elongation factor activity / RNA polymerase binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA processing / transcription corepressor activity ...transcription elongation factor activity / RNA polymerase binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA processing / transcription corepressor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
FF domain / Transcription elongation regulator 1-like / TCERG1 WW domain / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. ...FF domain / Transcription elongation regulator 1-like / TCERG1 WW domain / FF domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Transcription elongation regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Liu, J. / Fan, S. / Lee, C.J. / Greenleaf, A.L. / Zhou, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Specific Interaction of the Transcription Elongation Regulator TCERG1 with RNA Polymerase II Requires Simultaneous Phosphorylation at Ser2, Ser5, and Ser7 within the Carboxyl-terminal Domain Repeat.
著者: Liu, J. / Fan, S. / Lee, C.J. / Greenleaf, A.L. / Zhou, P.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation regulator 1
B: Transcription elongation regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3285
ポリマ－46,1752
非ポリマー1533
水9,044502
1
A: Transcription elongation regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1462
ポリマ－23,0871
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Transcription elongation regulator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1823
ポリマ－23,0871
非ポリマー942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.919, 77.087, 95.179
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Transcription elongation regulator 1 / TATA box-binding protein-associated factor 2S / Transcription factor CA150


分子量: 23087.490 Da / 分子数: 2
断片: TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain (unp residues 895:1081)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCERG1, CA150, TAF2S / プラスミド: plasmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)STAR / 参照: UniProt: O14776
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 502 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.016 M NiCl2, 0.1 M Tris-HCl, 16% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, and 0.13 M glycine, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
41
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-BM11.0001
シンクロトロンAPS 22-BM20.9719
シンクロトロンAPS 22-BM30.9794
シンクロトロンAPS 22-BM40.9796
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 225 mm CCD1CCD2010年4月12日
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD2009年12月17日
3
4
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)MADMx-ray1
3x-ray1
4x-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00011
20.97191
30.97941
40.97961
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 27256 / Num. obs: 26788 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Mean I/σ(I) obs: 11.7 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7_650精密化
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→24.797 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2408 1314 5 %
Rwork0.1892 --
obs0.1919 26272 96.45 %
all-27256 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.111 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2353 Å2-0 Å20.3241 Å2
2---5.1785 Å20 Å2
3---4.9432 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.797 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3193 0 3 502 3698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9174328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9251302
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003545
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9972-2.07720.2881330.19572693X-RAY DIFFRACTION96
2.0772-2.17160.23061490.17852804X-RAY DIFFRACTION97
2.1716-2.28610.27821090.20252509X-RAY DIFFRACTION87
2.2861-2.42920.2421400.18622774X-RAY DIFFRACTION97
2.4292-2.61650.24351530.20572849X-RAY DIFFRACTION99
2.6165-2.87950.24861440.20872859X-RAY DIFFRACTION99
2.8795-3.29530.23861540.19882868X-RAY DIFFRACTION100
3.2953-4.14860.24091540.17282709X-RAY DIFFRACTION94
4.1486-24.79910.21881780.17792893X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.6242 Å / Origin y: -18.6353 Å / Origin z: 23.2696 Å
111213212223313233
T0.0602 Å2-0.0006 Å2-0.0041 Å2-0.066 Å2-0.006 Å2--0.0614 Å2
L0.0011 °20.0014 °2-0.0134 °2-0.0384 °20.038 °2--0.0122 °2
S-0.0001 Å °-0.0207 Å °0.0081 Å °0.0224 Å °-0.0118 Å °0.0041 Å °0.0067 Å °-0.0071 Å °0.0037 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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