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- PDB-4fq0: Crystal structure of FliG-FliM complex from H. pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fq0
タイトルCrystal structure of FliG-FliM complex from H. pylori
要素(Flagellar motor switch protein) x 2
キーワードMOTOR PROTEIN / flagellar motor switch complex / FliG-FliM-FliN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / positive chemotaxis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / CheC-like / Chemotaxis protein chec / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain ...Flagellar motor switch protein FliG, alpha-alpha superhelical domain / CheC-like / Chemotaxis protein chec / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliM
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Lam, K.H. / Au, S.W.N.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2013
タイトル: Structural basis of FliG-FliM interaction in Helicobacter pylori
著者: Lam, K.H. / Lam, W.W.L. / Wong, J.Y. / Chan, L.C. / Kotaka, M. / Ling, T.K.W. / Jin, D.Y. / Ottemann, K.M. / Au, S.W.N.
履歴
登録2012年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Flagellar motor switch protein
A: Flagellar motor switch protein
C: Flagellar motor switch protein
D: Flagellar motor switch protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0774
ポリマ－72,0774
非ポリマー00
水1629
1
B: Flagellar motor switch protein
C: Flagellar motor switch protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0392
ポリマ－36,0392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11890 Å2
手法PISA
2
A: Flagellar motor switch protein
D: Flagellar motor switch protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0392
ポリマ－36,0392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.085, 124.540, 137.739
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLULEULEUBA51 - 22724 - 200
21GLUGLULEULEUAB51 - 22724 - 200
12LYSLYSGLUGLUCC117 - 19623 - 102
22LYSLYSGLUGLUDD117 - 19623 - 102

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Flagellar motor switch protein / FliM


分子量: 23550.412 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 33-237 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: FliM / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: O25675
#2: タンパク質 Flagellar motor switch protein / FliG


分子量: 12488.308 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 116-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: FliG / プラスミド: pAC28m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: O25119
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 1.6M Ammonium sulfate, 0.2M Lithium sulfate, 0.1M CAPSO, 3%(v/v) Methanol, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 15973 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 30.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.82→36.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 47.165 / SU ML: 0.408 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 4.948 / ESU R Free: 0.446
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30787 862 5.1 %RANDOM
Rwork0.23737 ---
obs0.24116 15973 96.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 91.158 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.04 Å20 Å20 Å2
2---6.58 Å20 Å2
3---8.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→36.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3965 0 0 9 3974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194031
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6411.9695471
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4765518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.98525.346159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.3415702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3641516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2657
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212960
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11B2090.22
12A2090.22
21C880.3
22D880.3
LS精密化 シェル解像度: 2.821→2.895 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.546 45 -
Rwork0.359 815 -
obs--71.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64550.2546-0.65492.829-0.81015.60030.07710.00390.10720.3567-0.19440.4102-0.0368-0.17110.11730.26550.01710.01550.2971-0.09880.2539-2.731913.3542-31.5139
20.5504-0.20320.54513.1996-0.48555.20160.07430.0074-0.0377-0.4047-0.22170.51380.0109-0.25930.14740.2684-0.0074-0.05110.283-0.12290.3658-2.6474-13.5816-35.4383
34.62883.261-1.33823.6206-0.30677.3802-0.1252-0.12630.409-0.00420.217-0.11260.28540.5919-0.09180.17280.0702-0.06680.3262-0.09330.173511.957316.2603-57.053
45.2229-2.76122.52095.70840.73058.9335-0.07580.0465-0.0632-0.12640.13730.0667-0.13950.5631-0.06160.1771-0.04270.07050.309-0.04470.033812.0722-16.3627-10.0825
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B48 - 121
2X-RAY DIFFRACTION1B122 - 169
3X-RAY DIFFRACTION1B170 - 229
4X-RAY DIFFRACTION2A49 - 102
5X-RAY DIFFRACTION2A103 - 147
6X-RAY DIFFRACTION2A148 - 169
7X-RAY DIFFRACTION2A170 - 207
8X-RAY DIFFRACTION2A208 - 228
9X-RAY DIFFRACTION3C117 - 145
10X-RAY DIFFRACTION3C146 - 180
11X-RAY DIFFRACTION3C181 - 196
12X-RAY DIFFRACTION4D117 - 138
13X-RAY DIFFRACTION4D139 - 180
14X-RAY DIFFRACTION4D181 - 196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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