+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3usy | |||||||||
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Title | Crystal structure of Flig (residue 116-343) from H. Pylori | |||||||||
Components | Flagellar motor switch protein | |||||||||
Keywords | MOTOR PROTEIN / motor switch protein / flagellar motor | |||||||||
Function / homology | Function and homology information bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Helicobacter pylori (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.706 Å | |||||||||
Authors | Lam, K.H. / Au, S.W.N. | |||||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2012 Title: Multiple conformations of the FliG C-terminal domain provide insight into flagellar motor switching Authors: Lam, K.H. / Ip, W.S. / Lam, Y.W. / Chan, S.O. / Ling, T.K.W. / Au, S.W.N. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3usy.cif.gz | 189.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3usy.ent.gz | 153.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3usy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/us/3usy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/us/3usy | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3uswC 1lkvS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26120.162 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 116-343 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Helicobacter pylori (bacteria) / Strain: 26695 / Gene: HP_0352 / Plasmid: pGEX-6p-2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: O25119 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.49 Å3/Da / Density % sol: 64.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.1M HEPES, 10% PEG6000, 0.02M SPERMIDINE, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.98 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 17, 2010 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→29.2 Å / Num. obs: 19547 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1LKV Resolution: 2.706→29.2 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.834 / SU ML: 0.85 / σ(F): 0.58 / Phase error: 24.01 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.63 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 142.86 Å2 / Biso mean: 57.5776 Å2 / Biso min: 22.11 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.706→29.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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