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万見
- PDB-4fmv: Crystal Structure Analysis of a GH30 Endoxylanase from Clostridiu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fmv
タイトルCrystal Structure Analysis of a GH30 Endoxylanase from Clostridium papyrosolvens C71
要素Glucuronoarabinoxylan endo-1,4-beta-xylanase
キーワードHYDROLASE / ALPHA BETA BARREL / (BETA/ALPHA)8 BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosylceramidase activity / sphingolipid metabolic process / cellulase / cellulase activity / xylan catabolic process / cellulose catabolic process / carbohydrate binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyl hydrolase family 59 / Cellulose binding, type IV / Cellulose Binding Domain Type IV / Glycoside hydrolase family 30 / Carbohydrate binding module (family 6) / CBM6 (carbohydrate binding type-6) domain profile. / Carbohydrate binding module family 6 / Dockerin domain / Dockerin domain profile. ...: / Glycosyl hydrolase family 59 / Cellulose binding, type IV / Cellulose Binding Domain Type IV / Glycoside hydrolase family 30 / Carbohydrate binding module (family 6) / CBM6 (carbohydrate binding type-6) domain profile. / Carbohydrate binding module family 6 / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Galactose-binding-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Clostridium papyrosolvens (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Bales, E.B. / Smith, J.K. / St John, F.J. / Hurlbert, J.C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: A novel member of glycoside hydrolase family 30 subfamily 8 with altered substrate specificity.
著者: St John, F.J. / Dietrich, D. / Crooks, C. / Pozharski, E. / Gonzalez, J.M. / Bales, E. / Smith, K. / Hurlbert, J.C.
履歴
登録2012年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Database references
改定 1.22015年1月7日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucuronoarabinoxylan endo-1,4-beta-xylanase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9401
ポリマ－43,9401
非ポリマー00
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.020, 76.520, 150.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-497-

HOH

21A-607-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucuronoarabinoxylan endo-1,4-beta-xylanase


分子量: 43939.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium papyrosolvens (バクテリア)
株: DSM2782 / 遺伝子: Cpap_2855 / プラスミド: pJExpress / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)
参照: UniProt: F1TBY8, glucuronoarabinoxylan endo-1,4-beta-xylanase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Ammonium acetate, 0.1M BIS-TRIS, 17% PEG10,000, pH pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
PH範囲: pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→75.275 Å / Num. all: 24541 / Num. obs: 24541 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.01-2.126.10.1295.40.129184.4
2.12-2.255.80.0967.30.096188
2.25-2.45.40.0769.30.076192.9
2.4-2.595.40.06710.40.067198.8
2.59-2.845.80.05113.30.0511100
2.84-3.186.40.04215.70.0421100
3.18-3.676.80.03319.60.0331100
3.67-4.496.90.03219.80.0321100
4.49-6.356.90.03119.40.0311100
6.35-38.266.60.02614.30.026199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.01→38.26 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.55 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 17.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2 1249 5.1 %
Rwork0.164 --
obs0.166 24468 94.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.93 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4772 Å2-0 Å20 Å2
2---3.6595 Å2-0 Å2
3---2.1823 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→38.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3000 0 0 212 3212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013092
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4164208
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9981089
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.129451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01544
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.01-2.09050.23591260.16422239X-RAY DIFFRACTION84
2.0905-2.18560.19351280.15162275X-RAY DIFFRACTION85
2.1856-2.30090.21341220.15512432X-RAY DIFFRACTION90
2.3009-2.4450.23721440.16832546X-RAY DIFFRACTION95
2.445-2.63370.24331590.16972669X-RAY DIFFRACTION99
2.6337-2.89870.20711570.16382678X-RAY DIFFRACTION100
2.8987-3.31790.22591310.1712764X-RAY DIFFRACTION100
3.3179-4.17940.16261390.15882749X-RAY DIFFRACTION100
4.1794-38.260.1641430.1682867X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.5479 Å / Origin y: -29.274 Å / Origin z: 16.9644 Å
111213212223313233
T0.0502 Å20.0134 Å20.0227 Å2-0.0358 Å20.0026 Å2--0.0181 Å2
L0.8439 °2-0.0511 °20.0474 °2-0.5564 °2-0.0592 °2--0.3676 °2
S0.0038 Å °-0.1039 Å °0.0096 Å °0.05 Å °0.0075 Å °-0.0092 Å °-0.0216 Å °0.029 Å °-0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain A and resid 3:387)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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