PDB-4flc: Structural and Biochemical Characterization of Human Adenylosucci...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4flc

タイトル

Structural and Biochemical Characterization of Human Adenylosuccinate Lyase (ADSL) and the R303C ADSL Deficiency Associated Mutation

要素

Adenylosuccinate lyase

キーワード

LYASE / PURINE BIOSYNTHESIS / DISEASE MUTATION / PURINE METABOLISM

機能・相同性

機能・相同性情報

AMP biosynthetic process / adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / AMP salvage / purine nucleotide biosynthetic process / GMP biosynthetic process ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.6 Å

データ登録者

Deaton, M.K. / Ray, S.P. / Capodagli, G.C. / Calkins, L.A.F. / Sawle, L. / Ghosh, K. / Patterson, D. / Pegan, S.D.

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of Human Adenylosuccinate Lyase (ADSL) and the R303C ADSL Deficiency-Associated Mutation.
著者: Ray, S.P. / Deaton, M.K. / Capodagli, G.C. / Calkins, L.A. / Sawle, L. / Ghosh, K. / Patterson, D. / Pegan, S.D.

履歴

登録	2012年6月14日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2012年8月1日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2012年9月12日	Group: Database references
改定 1.2	2023年9月13日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4flc.cif.gz	543.2 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4flc.ent.gz	432.5 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4flc.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/4flc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fl/4flc	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	4ffxC 2j91S 2vd6 S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5nx8-d 2434 4ffx-d 5v4l-d 2vd6-d 5nx9-d 4nle-1 1c3u-1 2j91-d 5nxa-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#127 - 2010年7月クリスタリン (Crystallins) 類似性 (6) #154 - 2012年10月クエン酸回路 (Citric Acid Cycle) 類似性 (6)

登録構造単位

A: Adenylosuccinate lyase

B: Adenylosuccinate lyase

C: Adenylosuccinate lyase

D: Adenylosuccinate lyase

221 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	85.799, 105.562, 217.221
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Adenylosuccinate lyase / ASL / Adenylosuccinase / ASase 分子量: 55219.508 Da / 分子数: 4 / 変異: R303C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADSL, AMPS / プラスミド: pET-14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P30566, adenylosuccinate lyase
#2: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

#1: タンパク質

Adenylosuccinate lyase / ASL / Adenylosuccinase / ASase

分子量: 55219.508 Da / 分子数: 4 / 変異: R303C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADSL, AMPS / プラスミド: pET-14b / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P30566, adenylosuccinate lyase

#2: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.23 Å³/Da / 溶媒含有率: 44.76 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 20% PEG 8000, 12.5 mM spermine tetrahydrochloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9789 Å
検出器	タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月15日
放射	モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 61656 / Num. obs: 58820 / % possible obs: 95.4 %
反射シェル	解像度: 2.6→2.69 Å / R_merge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 97.1

-
位相決定

位相決定

手法:

分子置換

Phasing MR

R_factor: 42.54 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO

	最高解像度	最低解像度
Rotation	2.59 Å	47.47 Å
Translation	2.59 Å	47.47 Å

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHASER	2.1.4	位相決定
REFMAC	5.5.0109	精密化
PDB_EXTRACT	3.11	データ抽出
HKL-2000		データ収集
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB entry 2J91

2j91

解像度: 2.6→47.47 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.919 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.875 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.13 / SU B: 30.195 / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.415 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2984	2979	5.1 %	RANDOM
R_work	0.2304	-	-	-
obs	0.2339	58588	94.5 %	-
all	-	61998	-	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK

原子変位パラメータ

B_iso max: 102.23 Å² / B_iso mean: 55.108 Å² / B_iso min: 10.05 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-1.59 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.69 Å²	0 Å²
3-	-	-	2.28 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.47 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	14699	0	0	144	14843

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.007	0.022	15046
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.009	1.963	20331
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	4.831	5	1853
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	36.131	23.51	718
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	16.763	15	2761
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	18.801	15	138
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.074	0.2	2294
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.021	11276
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.375	1.5	9217
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	0.726	2	14902
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	0.9	3	5829
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	1.566	4.5	5420

LS精密化シェル

解像度: 2.6→2.66 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.327	207	-
R_work	0.247	3750	-
all	-	3957	-
obs	-	3750	87.43 %

精密化 TLS

L11: 0 °² / L12: 0 °² / L13: 0 °² / L22: 0 °² / L23: 0 °² / L33: 0 °² / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å² / T12: 0 Å² / T13: 0 Å² / T22: 0 Å² / T23: 0 Å² / T33: 0 Å² / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	35.5165	-18.5028	25.1284
2	46.8626	-6.1498	34.1559
3	42.2766	4.1121	31.6905
4	31.5715	-2.0767	16.7965
5	18.852	20.6721	-19.5196
6	44.2109	14.0698	2.9424
7	18.1146	31.8305	22.2335
8	17.5673	38.8792	7.4149
9	32.441	21.1426	28.3286
10	20.4519	17.4945	38.4988
11	36.894	-2.2569	75.5899
12	43.8402	20.5615	50.1258
13	-3.0216	19.5154	34.1438
14	-9.0171	24.3848	47.6705
15	-0.4128	3.4917	29.9866
16	12.0182	8.8175	27.3894
17	16.7214	-11.7409	-10.1567
18	-3.8625	-10.2914	7.6408
19	24.2706	-26.1001	25.5377
20	23.9699	-34.8227	10.5362
21	9.5755	-14.048	31.5169
22	22.7094	-8.1553	36.385
23	8.4141	7.4778	69.5003
24	-1.7197	-10.7108	52.5208

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	7 - 26
2	X-RAY DIFFRACTION	2	A	27 - 173
3	X-RAY DIFFRACTION	3	A	174 - 285
4	X-RAY DIFFRACTION	4	A	286 - 379
5	X-RAY DIFFRACTION	5	A	380 - 441
6	X-RAY DIFFRACTION	6	A	442 - 476
7	X-RAY DIFFRACTION	7	B	5 - 52
8	X-RAY DIFFRACTION	8	B	53 - 99
9	X-RAY DIFFRACTION	9	B	102 - 274
10	X-RAY DIFFRACTION	10	B	275 - 365
11	X-RAY DIFFRACTION	11	B	366 - 447
12	X-RAY DIFFRACTION	12	B	448 - 474
13	X-RAY DIFFRACTION	13	C	9 - 52
14	X-RAY DIFFRACTION	14	C	53 - 89
15	X-RAY DIFFRACTION	15	C	90 - 276
16	X-RAY DIFFRACTION	16	C	277 - 343
17	X-RAY DIFFRACTION	17	C	344 - 446
18	X-RAY DIFFRACTION	18	C	447 - 475
19	X-RAY DIFFRACTION	19	D	5 - 52
20	X-RAY DIFFRACTION	20	D	53 - 109
21	X-RAY DIFFRACTION	21	D	110 - 274
22	X-RAY DIFFRACTION	22	D	275 - 343
23	X-RAY DIFFRACTION	23	D	344 - 446
24	X-RAY DIFFRACTION	24	D	447 - 473

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関連情報:EMDBヘッダ

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