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- PDB-4fiv: FIV PROTEASE COMPLEXED WITH AN INHIBITOR LP-130 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fiv
タイトルFIV PROTEASE COMPLEXED WITH AN INHIBITOR LP-130
要素FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE
キーワードASPARTIC PROTEASE / FIV / RETROPEPSIN / RETROVIRUS / CAT
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LP1 / Pol polyprotein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / RIGID BODY REFINEMENT / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kervinen, J. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Toward a universal inhibitor of retroviral proteases: comparative analysis of the interactions of LP-130 complexed with proteases from HIV-1, FIV, and EIAV.
著者: Kervinen, J. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Bhatt, D. / Dunn, B.M. / Hui, K.Y. / Powell, D.J. / Kay, J. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
履歴
登録1998年7月15日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: TAKEN FROM RELEASED PDB ENTRY 1FIV
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: TAKEN FROM RELEASED PDB ENTRY 1FIV

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6382
ポリマ－12,8431
非ポリマー7951
水1,65792
1
A: FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE
ヘテロ分子

A: FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2764
ポリマ－25,6862
非ポリマー1,5902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area6710 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.650, 50.650, 74.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

LP1

21A-301-

HOH

詳細THE AUTHORS NOTE THAT THIS MOLECULE IS ACTIVE AS DIMER

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要素

#1: タンパク質 FELINE IMMUNODEFICIENCY VIRUS PROTEASE / FIV PR / RETROPEPSIN


分子量: 12842.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PETALUMA
参照: UniProt: P16088, UniProt: Q66972*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-LP1 / 4-[2-(2-ACETYLAMINO-3-NAPHTALEN-1-YL-PROPIONYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOYLAMINO]-3-HYDROXY-6-METHYL-HEPTANOIC ACID [1-(1-CARBAMOYL-2-NAPHTHALEN-1-YL-ETHYLCARBAMOYL)-PROPYL]-AMIDE


分子量: 794.978 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C45H58N6O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR LP-130 (1NI 201) IS TWO-FOLD DISORDERED, SO THE TWO ORIENTATIONS FALL ON TOP OF EACH ...THE INHIBITOR LP-130 (1NI 201) IS TWO-FOLD DISORDERED, SO THE TWO ORIENTATIONS FALL ON TOP OF EACH OTHER. SOME ATOMS RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY MAY BE IN CLOSE CONTACT. THE ALTERNATE LOCATION INDICATOR A HAS BEEN ASSIGNED TO THE DISORDERED INHIBITOR SO THAT THESE ATOMS WOULD NOT BE LISTED AS CLOSE CONTACTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: pH 7.2
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
320-25 %MPD1reservoir
450 mMimidazole/HCl1reservoir
51 mMEDTA1reservoir
61 mMdithiothreitol1reservoir
2DMSO1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年9月2日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 9993 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / % possible all: 85.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROFFT精密化
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT
開始モデル: PDB ENTRY 1FIV

1fiv


解像度: 1.8→10 Å / σ(F): 3 /
Rfactor反射数
Rwork0.149 -
obs-9085
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数891 0 58 92 1041
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0460.041
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0480.057
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.9672.4
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.6333.3
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.9323.7
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.3166.4
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.022
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1750.18
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2210.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2340.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2530.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.43.4
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.413
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor39.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.149
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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