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- PDB-4ffn: PylC in complex with D-ornithine and AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ffn
タイトルPylC in complex with D-ornithine and AMPPNP
要素PylC
キーワードLIGASE/SUBSTRATE / amino acid / biosynthesis of pyrrolysine / isopeptide bond formation / ATP-grasp fold / Ligase / ATP-binding / L-lysine and 3R-methyl-D-ornithine / Cytosol / LIGASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3-methyl-D-ornithine-L-lysine ligase / pyrrolysine biosynthetic process / ligase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pyrrolysine biosynthesis protein PylC / : / PylC-like, N-terminal domain / ATP-grasp fold, PylC-type / ATP-grasp domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Pyrrolysine biosynthesis protein PylC / : / PylC-like, N-terminal domain / ATP-grasp fold, PylC-type / ATP-grasp domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / D-ORNITHINE / 3-methyl-D-ornithine--L-lysine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Quitterer, F. / List, A. / Beck, P. / Bacher, A. / Groll, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Biosynthesis of the 22nd genetically encoded amino acid pyrrolysine: structure and reaction mechanism of PylC at 1.5A resolution.
著者: Quitterer, F. / List, A. / Beck, P. / Bacher, A. / Groll, M.
履歴
登録2012年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PylC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0586
ポリマ－40,8641
非ポリマー1,1945
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.150, 60.150, 172.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PylC


分子量: 40864.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina barkeri (古細菌) / 株: Fusaro / 遺伝子: Mbar_A0837 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q46E79

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非ポリマー , 5種, 205分子

#2: 化合物 ChemComp-ORD / D-ORNITHINE / D-オルニチン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES; 200mM MgCl2, 25% PEG4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月25日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 13118 / Num. obs: 12371 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.586 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 14.816 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.317 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24933 619 5 %RANDOM
Rwork0.1885 ---
all0.19 11752 --
obs0.1915 11752 94.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.918 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.16 Å20 Å20 Å2
2--2.16 Å20 Å2
3----4.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2791 0 73 200 3064
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7352.0173970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1575350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05424.435124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.71215505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5661513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212162
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 36 -
Rwork0.223 724 -
obs--96.08 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.808 Å / Origin y: 4.984 Å / Origin z: 26.103 Å
111213212223313233
T0.0483 Å2-0.0013 Å2-0.0059 Å2-0.0034 Å20.0083 Å2--0.0333 Å2
L0.269 °20.016 °2-0.0832 °2-0.1409 °2-0.0496 °2--0.1814 °2
S0.0011 Å °0.0053 Å °0.0046 Å °-0.0021 Å °0.014 Å °0.0068 Å °0.006 Å °-0.0029 Å °-0.0151 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 363
2X-RAY DIFFRACTION1A901 - 905

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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