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万見
- PDB-4fbx: Complex structure of human protein kinase CK2 catalytic subunit c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fbx
タイトルComplex structure of human protein kinase CK2 catalytic subunit crystallized in the presence of a bisubstrate inhibitor
要素
  • Casein kinase II subunit alpha
  • bisubstrate inhibitor
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein kinase fold / protein phosphorylation / Bisubstrate inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
bisubstrate inhibitor / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Enkvist, E. / Viht, K. / Bischoff, N. / Vahter, J. / Saaver, S. / Raidaru, G. / Issinger, O.-G. / Niefind, K. / Uri, A.
引用
ジャーナル: Org.Biomol.Chem. / 年: 2012
タイトル: A subnanomolar fluorescent probe for protein kinase CK2 interaction studies.
著者: Enkvist, E. / Viht, K. / Bischoff, N. / Vahter, J. / Saaver, S. / Raidaru, G. / Issinger, O.G. / Niefind, K. / Uri, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit.
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The catalytic subunit of human protein kinase CK2 structurally deviates from its maize homologue in complex with the nucleotide competitive inhibitor emodin.
著者: Raaf, J. / Klopffleisch, K. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#3: ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2009
タイトル: Protein kinase CK2 in health and disease: Protein kinase CK2: from structures to insights.
著者: Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.G.
履歴
登録2012年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02024年7月10日Group: Data collection / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: bisubstrate inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4817
ポリマ－41,3042
非ポリマー1775
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.114, 72.114, 135.056
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド bisubstrate inhibitor


タイプ: Polypeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 1237.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: bisubstrate inhibitor
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN B IS A BISUBSTRATE INHIBITOR, I.E. A MODIFIED CK2 SUBSTRATE PEPTIDE TO WHICH AN ATP- ...CHAIN B IS A BISUBSTRATE INHIBITOR, I.E. A MODIFIED CK2 SUBSTRATE PEPTIDE TO WHICH AN ATP-COMPETITIVE INHIBITOR MOIETY IS LINKED. ONLY THE LATTER IS DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY WHILE THE PEPTIDIC PART IS COMPLETELY FLEXIBLE PROBABLY DUE TO ITS HIGH NEGATIVE CHARGE DENSITY.
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: The concentrated enzyme solution contained 6.2 mg/ml protein dissolved in 500 mM NaCl, 25 mM Tris/HCl, pH 8.5. Nine volume parts of this protein stock solution were mixed with one part 12 mM ...詳細: The concentrated enzyme solution contained 6.2 mg/ml protein dissolved in 500 mM NaCl, 25 mM Tris/HCl, pH 8.5. Nine volume parts of this protein stock solution were mixed with one part 12 mM ARC-1154 dissolved in 100% dimethyl sulfoxide. The CK2alpha1-335/ARC-1154 mixture was incubated for 30 min at room temperature. The best crystals grew with a reservoir solution composed of 4.4 M NaCl, 100 mM citric acid, pH 5.25 and mixing 2 microliter of this reservoir solution with microliter CK2alpha1-335/ARC-1154 mixture, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: AGILENT ATLAS CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→32.25 Å / Num. all: 15941 / Num. obs: 15925 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 38.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 18.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.33→31.807 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2492 924 5.82 %Random
Rwork0.1988 ---
obs0.2018 15868 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.043 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0349 Å20 Å20 Å2
2---0.0349 Å20 Å2
3---0.0698 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→31.807 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2829 0 5 122 2956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6773930
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.761098
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054405
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003505
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.33-2.45290.37341100.27752093X-RAY DIFFRACTION100
2.4529-2.60650.32361410.26042071X-RAY DIFFRACTION100
2.6065-2.80760.28991200.23092095X-RAY DIFFRACTION100
2.8076-3.08990.27571420.21772115X-RAY DIFFRACTION100
3.0899-3.53650.25321520.19572104X-RAY DIFFRACTION100
3.5365-4.45370.1971250.15942168X-RAY DIFFRACTION100
4.4537-31.80970.21711340.18222298X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5073-0.1326-0.46660.54890.20421.15510.0063-0.0496-0.02970.1075-0.0083-0.17310.31670.028800.26370.0886-0.0320.2229-0.03090.190921.4813-2.422128.1565
21.4434-0.0124-0.31210.7826-0.65911.4880.01880.19310.25320.13740.0246-0.0625-0.0232-0.13070.02070.02630.0241-0.02030.1690.01690.17779.909716.266622.6869
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 2:129)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 130:334)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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