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万見
- PDB-4f2v: Crystal Structure of de novo designed serine hydrolase, Northeast... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f2v
タイトルCrystal Structure of de novo designed serine hydrolase, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target OR165
要素De novo designed serine hydrolase
キーワードDE NOVO PROTEIN / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / de novo design
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種artificial gene (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.493 Å
データ登録者Kuzin, A. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Kohan, E. / Rajagopalan, S. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. ...Kuzin, A. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Maglaqui, M. / Xiao, R. / Kohan, E. / Rajagopalan, S. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Design of activated serine-containing catalytic triads with atomic-level accuracy.
著者: Rajagopalan, S. / Wang, C. / Yu, K. / Kuzin, A.P. / Richter, F. / Lew, S. / Miklos, A.E. / Matthews, M.L. / Seetharaman, J. / Su, M. / Hunt, J.F. / Cravatt, B.F. / Baker, D.
履歴
登録2012年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月16日Group: Database references
改定 1.22014年5月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: De novo designed serine hydrolase
B: De novo designed serine hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3775
ポリマ－63,2492
非ポリマー1,1273
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.447, 83.591, 126.617
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細dimer,62.32 kD,98.1%

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要素

#1: タンパク質 De novo designed serine hydrolase


分子量: 31624.697 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) artificial gene (人工物) / プラスミド: pet29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A884*PLUS
#2: 糖 ChemComp-LMU / DODECYL-ALPHA-D-MALTOSIDE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5), Reservoir solution:20% PEG 4000, 0.5% Dodecyl D-maltoside, 0.2M MgCl2, 0.1M TRIS, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 19218 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 35.11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 16.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIXdev_988精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BQ2

1bq2


解像度: 2.493→47.663 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.814 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 985 5.14 %random
Rwork0.179 ---
obs0.183 19154 97.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.665 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 238.95 Å2 / Biso mean: 38.674 Å2 / Biso min: 11.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.298 Å2-0 Å20 Å2
2---2.069 Å20 Å2
3----3.229 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.493→47.663 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4156 0 77 108 4341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2575894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084640
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5491600
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.493-2.6240.3871370.2812223236085
2.624-2.7890.2821280.2262531265996
2.789-3.0040.2951570.2012615277299
3.004-3.3060.2881590.1926172776100
3.306-3.7850.2241410.1726732814100
3.785-4.7670.1881390.13826862825100
4.767-47.6720.2361240.1772824294899
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.5495 Å / Origin y: 2.3572 Å / Origin z: 14.1045 Å
111213212223313233
T0.141 Å2-0.0183 Å20.0033 Å2-0.1733 Å2-0.0125 Å2--0.1742 Å2
L1.43 °2-0.2257 °2-0.2451 °2-1.6789 °20.7373 °2--1.4549 °2
S-0.0259 Å °0.1115 Å °-0.0035 Å °-0.0391 Å °0.0829 Å °-0.1743 Å °-0.0677 Å °0.2368 Å °-0.0413 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 262
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 261
3X-RAY DIFFRACTION1all1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 462
5X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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