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- PDB-4ezh: the crystal structure of KDM6B bound with H3K27me3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ezh
タイトルthe crystal structure of KDM6B bound with H3K27me3 peptide
要素
  • Lysine-specific demethylase 6B
  • SYNTHESIZED methylation peptide
キーワードOXIDOREDUCTASE / JmjC / histone demethylase / histone K27me3/me2 'eraser'
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine27 demethylase / HDMs demethylate histones / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / endothelial cell differentiation / Oxidative Stress Induced Senescence / cardiac muscle cell differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / mesodermal cell differentiation / cell fate commitment / Chromatin modifying enzymes ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine27 demethylase / HDMs demethylate histones / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / endothelial cell differentiation / Oxidative Stress Induced Senescence / cardiac muscle cell differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / mesodermal cell differentiation / cell fate commitment / Chromatin modifying enzymes / response to fungicide / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / epigenetic regulation of gene expression / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / hippocampus development / response to activity / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / beta-catenin binding / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / cellular response to hydrogen peroxide / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / gene expression / cadherin binding / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1370 / Cysteine Rich Protein - #20 / : / : / : / : / Lysine-specific demethylase 6/UTY, C-terminal helical domain / KDM6, GATA-like / Cysteine Rich Protein / Cupin ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1370 / Cysteine Rich Protein - #20 / : / : / : / : / Lysine-specific demethylase 6/UTY, C-terminal helical domain / KDM6, GATA-like / Cysteine Rich Protein / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Ribbon / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / N-OXALYLGLYCINE / Histone H3.1 / Lysine-specific demethylase 6B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Cheng, Z.J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: A selective jumonji H3K27 demethylase inhibitor modulates the proinflammatory macrophage response.
著者: Kruidenier, L. / Chung, C.W. / Cheng, Z. / Liddle, J. / Che, K. / Joberty, G. / Bantscheff, M. / Bountra, C. / Bridges, A. / Diallo, H. / Eberhard, D. / Hutchinson, S. / Jones, E. / Katso, R. ...著者: Kruidenier, L. / Chung, C.W. / Cheng, Z. / Liddle, J. / Che, K. / Joberty, G. / Bantscheff, M. / Bountra, C. / Bridges, A. / Diallo, H. / Eberhard, D. / Hutchinson, S. / Jones, E. / Katso, R. / Leveridge, M. / Mander, P.K. / Mosley, J. / Ramirez-Molina, C. / Rowland, P. / Schofield, C.J. / Sheppard, R.J. / Smith, J.E. / Swales, C. / Tanner, R. / Thomas, P. / Tumber, A. / Drewes, G. / Oppermann, U. / Patel, D.J. / Lee, K. / Wilson, D.M.
履歴
登録2012年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22012年8月29日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / software
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 6B
B: Lysine-specific demethylase 6B
C: SYNTHESIZED methylation peptide
D: SYNTHESIZED methylation peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,37510
ポリマ－111,8324
非ポリマー5426
水1,47782
1
A: Lysine-specific demethylase 6B
C: SYNTHESIZED methylation peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1875
ポリマ－55,9162
非ポリマー2713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21380 Å2
手法PISA
2
B: Lysine-specific demethylase 6B
D: SYNTHESIZED methylation peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1875
ポリマ－55,9162
非ポリマー2713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area21220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.682, 102.413, 143.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 1155:1168 or resseq 1321:1565 or resseq...
211chain B and (resseq 1155:1168 or resseq 1321:1565 or resseq...

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 6B / JmjC domain-containing protein 3 / Jumonji domain-containing protein 3


分子量: 54885.965 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1155-1641 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kdm6b, Jmjd3, Kiaa0346 / プラスミド: PET28 SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5NCY0, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q5NCY0, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド SYNTHESIZED methylation peptide


分子量: 1030.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THIS SEQUENCE WAS SYNTHESIZED BY TUFTS UNIVERSITY / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P68431*PLUS

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非ポリマー , 4種, 88分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細REPLACEMENT OF THE ORIGINAL LOOP SEQUENCE OF ESEDEESEEPDSTTGTSPSSAPDPKN(RESIDUES 1296-1322) WITH ...REPLACEMENT OF THE ORIGINAL LOOP SEQUENCE OF ESEDEESEEPDSTTGTSPSSAPDPKN(RESIDUES 1296-1322) WITH RESIDUES OF LEVLFQGPTKAARKSAPATGGGSSGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.17 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.2
詳細: 11% methanol, 6% MPD, 5% PEG 4K, 5% Glycerol, HEPES 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月11日
放射モノクロメーター: SI MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. obs: 41888 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.072
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.52→40 Å / SU ML: 0.76 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 2105 5.05 %
Rwork0.213 --
obs0.215 41687 98.7 %
all-41888 -
溶媒の処理減衰半径: 1.13 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.64 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.5876 Å20 Å20 Å2
2--9.3638 Å20 Å2
3---0.2238 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7429 0 24 82 7535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0197656
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.46610420
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3542770
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0881138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061330
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2609X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2609X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.166
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5209-2.57950.52391030.412254X-RAY DIFFRACTION85
2.5795-2.6440.38261530.36692624X-RAY DIFFRACTION99
2.644-2.71550.36291550.32132605X-RAY DIFFRACTION99
2.7155-2.79540.34931230.28652623X-RAY DIFFRACTION99
2.7954-2.88560.31931400.26712646X-RAY DIFFRACTION100
2.8856-2.98870.31851480.24072627X-RAY DIFFRACTION100
2.9887-3.10830.27971430.23092635X-RAY DIFFRACTION100
3.1083-3.24970.28261320.22682662X-RAY DIFFRACTION100
3.2497-3.4210.24741530.21732634X-RAY DIFFRACTION100
3.421-3.63520.28491480.20562638X-RAY DIFFRACTION100
3.6352-3.91560.23171260.19482680X-RAY DIFFRACTION100
3.9156-4.30930.24821490.17342684X-RAY DIFFRACTION100
4.3093-4.93190.19121350.15612716X-RAY DIFFRACTION100
4.9319-6.20990.22161320.22731X-RAY DIFFRACTION100
6.2099-40.16680.20561650.19372823X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2589-0.69450.27731.546-0.44182.07530.00170.0397-0.256-0.220.16830.25410.2128-0.2668-0.18460.4628-0.1276-0.00070.6426-0.03680.1551-3.6211-8.1688-40.6247
21.182-1.10230.55521.6919-0.75761.72150.09960.05080.1797-0.2631-0.1355-0.2477-0.08370.6603-0.01880.4765-0.1486-0.00650.70490.07940.160718.90853.3399-48.5301
31.56840.46030.69491.91370.42592.3804-0.14130.31160.103-0.30980.17820.0172-0.3750.2454-0.04480.5269-0.3021-0.03130.44110.00950.25826.795516.2399-56.4486
41.16730.1207-0.27581.0318-0.73583.94980.0929-0.35490.21660.1335-0.06230.0378-0.57670.0892-0.03050.36310.02150.01580.429-0.03840.1387-3.56359.7241-41.2659
50.6891-0.3556-0.14380.5981-0.27931.5144-0.0014-0.20560.00760.06490.05050.03660.06620.06430.07360.2635-0.12420.00590.54080.0053-0.28885.8683-3.7505-37.7833
61.57930.04730.4431.59011.03634.40130.0786-0.33770.31740.1095-0.0401-0.1567-0.20480.37380.05390.3715-0.14070.00010.8370.010.2253.6037-0.938-9.1642
70.9353-0.090.05311.1482-0.63941.857-0.0506-0.09520.12520.13270.14060.1116-0.1371-0.1648-0.18720.4183-0.07750.07490.8535-0.04840.1874-38.69770.3892-17.6167
80.73890.1468-0.2030.7903-0.02931.7733-0.0234-0.0320.09260.01480.05460.0730.0136-0.1081-0.030.3728-0.09490.03450.8049-0.00140.1997-37.74011.2749-24.5593
90.8724-0.7739-0.39991.71640.82844.49490.05970.2304-0.0359-0.0169-0.07940.0340.04790.13750.07140.3127-0.0725-0.00090.81420.08820.2455-38.33230.9335-53.7504
100.00090.0004-0.00010.0005-0.0010.00120.00470.0034-0.0111-0.0011-0.0122-0.01030.01130.0008-00.5693-0.12140.00280.6554-0.00070.474310.85698.5996-33.9119
110.0007-0.0001-0.0004-0.000700.0017-0.01260.0008-0.00140.0076-0.0318-0.0187-0.01550.003200.58490.0890.07910.7304-0.11230.508-30.9629-8.5143-28.9125
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1157:1239 )
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 1240:1268 )
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 1269:1298 )
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 1299:1352 )
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 1353:1503 )
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 1504:1636 )
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 1157:1297 )
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 1298:1503 )
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 1504:1638 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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