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- PDB-4exv: Structure of Kluyveromyces lactis Hsv2p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4exv
タイトルStructure of Kluyveromyces lactis Hsv2p
要素SVP1-like protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / PROPPIN / WD-repeat / Phosphoinosides / Phosphatidylinositol / phosphate binding / Autophagy / Atg2 / Atg9 / Atg21
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleophagy / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / vacuolar membrane / extrinsic component of membrane / autophagy of mitochondrion / cytoplasmic vesicle membrane / protein transport / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PROPPIN / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SVP1-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Baskaran, S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2012
タイトル: Two-Site Recognition of Phosphatidylinositol 3-Phosphate by PROPPINs in Autophagy.
著者: Baskaran, S. / Ragusa, M.J. / Boura, E. / Hurley, J.H.
履歴
登録2012年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月12日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SVP1-like protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5084
ポリマ－39,2201
非ポリマー2883
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.236, 157.236, 157.236
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

#1: タンパク質 SVP1-like protein 2


分子量: 39219.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: HSV2, KLLA0E15972g / プラスミド: pGST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: Q6CN23
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 50 mM MES pH 6.2, 1.8 M Magnesium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月10日
放射モノクロメーター: double crystal - liquid nitrogen cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 13828 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 85.19 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→49.72 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 688 5 %
Rwork0.218 --
obs0.221 13757 99.7 %
all-13828 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.17 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 79.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2539 0 15 0 2554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092600
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2733523
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.68943
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005446
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.23570.36751360.29942529X-RAY DIFFRACTION100
3.2357-3.56130.34011560.24442527X-RAY DIFFRACTION100
3.5613-4.07640.25991410.2162577X-RAY DIFFRACTION99
4.0764-5.1350.2491230.17642630X-RAY DIFFRACTION100
5.135-49.72920.24351320.22942806X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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