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- PDB-4ext: Structure of polymerase-interacting domain of human Rev1 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ext
タイトルStructure of polymerase-interacting domain of human Rev1 in complex with translesional synthesis polymerase zeta
要素
  • DNA repair protein REV1
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
  • peptide from DNA polymerase zeta catalytic subunit
キーワードTRANSFERASE/TRANSCRIPTION / Rev1 / Rev3 / Rev7 / polymerase-interacting domain / Y-family polymerase / B-family polymerase / Translesional synthesis polymerase / DNA damage tolerance / Scaffold / TRANSFERASE-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / deoxycytidyl transferase activity / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / JUN kinase binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / error-free translesion synthesis / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / error-prone translesion synthesis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to UV / actin filament organization / Translesion synthesis by REV1 / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / regulation of cell growth / Termination of translesion DNA synthesis / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein catabolic process / spindle / DNA-templated DNA replication / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / double-strand break repair / site of double-strand break / chromosome / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-directed DNA polymerase / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / cell division / nucleotide binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / : / DNA polymerase zeta catalytic subunit, N-terminal / Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / DNA repair protein Rev1 / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / : / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / DNA polymerase delta catalytic subunit-like, N-terminal domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / DNA repair protein REV1 / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, D.N. / Ryu, K.S. / Ko, J.S. / Choi, B.S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Insights into the scaffold mechanism of human Rev1 in translesional synthesis revealed by structural studies on its polymerase-interacting domain
著者: Liu, D.N. / Ryu, K.S. / Ko, J.S. / Choi, B.S.
履歴
登録2012年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein REV1
B: peptide from DNA polymerase zeta catalytic subunit
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3273
ポリマ－37,3273
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16120 Å2
手法PISA
2
A: DNA repair protein REV1

B: peptide from DNA polymerase zeta catalytic subunit
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3273
ポリマ－37,3273
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_545-x,y-1/2,-z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area15860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.699, 71.523, 84.053
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Rev1 / hRev1 / Alpha integrin-binding protein 80 / AIBP80 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 11122.806 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein interaction domain, UNP residues 1156-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV1, REV1L / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9UBZ9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド peptide from DNA polymerase zeta catalytic subunit / Protein reversionless 3-like / REV3-like / hREV3


分子量: 2585.115 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1873-1895 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REV3L, POLZ, REV3 / プラスミド: pDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O60673
#3: タンパク質 Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / Mitotic arrest deficient 2-like protein 2 / MAD2-like protein 2 / REV7 homolog / hREV7


分子量: 23619.578 Da / 分子数: 1 / 断片: Regulartory subunit, UNP residues 7-209 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2L2, MAD2B, REV7 / プラスミド: pDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UI95
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.27 % / Mosaicity: 0.75 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES-Na (pH 7.5), 0.1M NH4-citrate tribasic (pH 7.0), 19-21% PEG 3350, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 23435 / Num. obs: 22498 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Χ2: 1.4 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.972.40.29718620.722180.9
1.97-2.053.40.26821180.809192.7
2.05-2.144.30.22122200.914196.2
2.14-2.254.70.17522331.042196.7
2.25-2.395.20.13722961.238197.8
2.39-2.585.60.09922621.254198.6
2.58-2.846.10.06723151.368198.6
2.84-3.256.50.04523441.632199.4
3.25-4.096.80.03123571.774199.5
4.09-506.40.02724911.891198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2851 2232 9.4 %Random
Rwork0.2235 ---
obs-22482 94.4 %-
溶媒の処理Bsol: 59.1968 Å2
原子変位パラメータBiso max: 88.3 Å2 / Biso mean: 40.0922 Å2 / Biso min: 14.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.013 Å20 Å20 Å2
2---5.578 Å20 Å2
3----1.435 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2570 0 0 115 2685
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.171
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3972
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.8222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.6662.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.970.41351550.35631386154165.8
1.97-2.050.34242370.31841909214691.2
2.05-2.140.2982210.25982006222796.3
2.14-2.250.2922160.23852074229097.1
2.25-2.390.29192560.23192041229797.7
2.39-2.580.2592370.22572096233398.5
2.58-2.840.30992160.2472117233398.6
2.84-3.250.30542470.23572157240499.5
3.25-4.090.23172220.18492169239199.7
4.09-500.28422250.20472295252099.2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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